Конспект открытого урока по теме: "Белки".

Открытый урок по теме :   Белки .

Учитель химии

МОУ СОШ №14

п. Ага-Батыр

Чипков Сергей Владимирович

Дата проведения: 10.05.2017.
Класс: 10 класс

Цель:

Образовательная: продолжить формировать знания о белках как макромолекулах – биополимерах, познакомить учащихся с составом, строением, свойствами и функциями белков.

Развивающая: развивать умения анализировать результаты лабораторных опытов, устанавливать причинно-следственные связи между явлениями живой и неживой природы, развивать познавательные  компетенции у учащихся на основе межпредметных связей, научить применять знания, получаемые на одном предмете, при анализе явлений или процессов, изучаемых другими предметами.

Воспитательная: формировать научное мировоззрение, представление о роли естественных наук в современном обществе, целостную картину мира, воспитывать у учащихся познавательный интерес к предмету, формировать культуру общения, коммуникативные качества.

Основная цель педагога по отношению к индивидуальной самореализации учеников при изучении данной темы: помочь осознать, что  изменения в структуре  белковых  молекул  опасны для жизни и здоровья человека, помочь отработать приемы запоминания по сравнению, развитие мыслительных, коммуникативных, организационных, информационных компетенций.

Требования к учащимся – учащиеся должны знать и уметь:

• знать строение и состав белков;
• знать структуры белка;
• знать классификацию белка;
• знать понятия: денатурация, ренатурация;
• знать функции белка;
• уметь раскрыть связи между структурой  и функцией  белка;
• делать выводы.

Тип урока: изучение и первичное закрепление  новых знаний.

Форма организации учебного процесса: работа в группах.

Технологии: личностно-ориентированные, частично-поисковая, проблемная.

Методы: объяснительно - иллюстративный, работа в группах, сообщения учащихся, лабораторная работа, методы контроля тестирование.

Основные понятия: полипептид, биополимеры, мономеры, a-аминокислоты, пептидная связь, структуры белков (первичная, вторичная, третичная, четвертичная), состав белков (протеины, протеиды), денатурация, ренатурация, гидролиз белков. Цветные реакции на белки.

Планируемые результаты обучения: знать строение  и состав белков, структуры белков.  Знать понятия: денатурация, ренатурация. Знать каталитическую и ферментативную  функцию белка. Знать, как от строения молекулы зависят ее свойства. Знать влияние факторов среды на белковые молекулы, уметь приводить примеры влияния среды на белковые тела. Уметь проводить реакции на белки, делать выводы.

Оборудование и реактивы:  пробирки,  гидроксид натрия, сульфат меди, азотная кислота, белок, раздаточный материал. Учебная презентация по теме: « Белки».

План урока:

1.История открытия белков.

2.Строение состав  и структуры белков.

3 Функции белков

4. Свойства белков.

Этапы урока по минутам. 

1 этап.  Мотивация к учебной деятельности  - 2мин

2 этап.  Актуализация знаний -3 мин

3 этап  Изучение нового материала       -35 мин

4 этап.  Рефлексия  - 3мин.

Ход урока

I.Мотивация к учебной деятельности

Цель:

1)мотивировать учащихся к деятельности на уроке;

2)определить рамки урока;

3) актуализировать требования к учащимся со стороны учебной деятельности.

Здравствуйте, ребята.  Я рад вас приветствовать. Желаю вам творческих успехов, терпения, покорения всех задуманных вершин, реализации всех целей.

Определить тему сегодняшнего урока нам поможет следующее высказывание:“Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, при чём с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка.”                                                       (Ф.Энгельс)

Таким образом, тема сегодняшнего урока :     Белки.

Сегодня на уроке мы должны понять как от строения молекул зависят их функции, а так же самостоятельно  овладеть знаниями о белках.

II.  Актуализация знаний:

Цель:

1) актуализировать знания учащихся о белках;

2)организовать самостоятельное выполнение учащимися пробного учебного действия;

3) организовать фиксацию индивидуальных затруднений у учащихся в выполнении пробного учебного действия или в его обосновании.

-Начнем с повторения, а именно с выдвижения ваших аргументов, доказывающих, что вы знаете понятие «белки». Беседа о выявлении первичных знаний о белках.

-А теперь, давайте вместе, определим  цели урока и  его задачи. Для лучшего результата работа проводится   в группе.

 Задание № 1.  «Сформулируй цель»

Цели задания: формулировка каждым учащимся целей при изучении темы. Их сравнительный анализ с целями: а) других учащихся; б) учителя.

Формулировка вопросов к теме занятия. Ответы на вопросы других учащихся.

Учитель

  Цель нашего урока расширить знания о белках как природных полимерах, изучить строение и состав  белков, рассмотреть классификацию белков. Определить структуры белка, изучить свойства белков путём проведения лабораторных работ.

III. Изучение нового материала

Цель:

1)овладение учебным материалом, через самостоятельную деятельность на уроке:

2) создание учеником субъективного образовательного продукта (СОП)

Белки, по утверждению Ф. Энгельса, одна из форм существования жизни.

      «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явление жизни». ( К. Маркс, Ф.Энгельс. Собрание сочинений. Т.20).

           Чем же удивительны белки? С чем связана тайна жизни? Почему понятие жизнь отождествляется с понятием белки? Важную, а может быть, и главную роль во всех жизненных процессах играют белки. Белки составляют 10–18% от общей массы клетки. В каждой клетке находится более 3000 молекул белков. В организме человека насчитывается свыше 10 млн. белков. В клетках белки играют важнейшую роль. Есть белки – переносчики веществ, ионов, протонов, электронов; есть биокатализаторы, есть регуляторы разнообразных процессов в клетках и организмах. Важную роль играют опорные и сократительные белки. Белки защищают организм от инфекции. Контакты клетки с внешней средой выполняют разнообразные белки, умеющие различать форму молекул, регистрировать температурные изменения, ничтожные примеси веществ, отличать один цвет от другого. Уже из этого можно сделать вывод: наиболее важными органическими соединениями клетки являются белки. А как шел процесс открытия белка?

Организуется самостоятельная работа.

Сообщение.   Открытие белков

Цель: установить этапы исследований, которые привели к созданию модели белковых молекул.

Составьте краткий перечень открытий, связанных с изучением белковых молекул    различными учёными. Для решения данной задачи используйте приложение № 1

Алгоритм выполнения задания

 1.     Внимательно прослушайте сообщение по теме  «История изучения  белковых молекул».

2.     Составьте краткий перечень открытий, связанных с изучением белка   различными учёными.

Учитель

Чем глубже химики познают природу и строение белковых тел, тем более они убеждаются в исключительном значении неисчерпаемых данных для раскрытия одной из важнейших тайн природы – тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых веществах – краеугольный камень, та основа, которая послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии и медицины. В отличие от других органических соединений белки обладают рядом особенностей.  Белки имеют сложное строение, молекулы их большие по размерам, молярные массы огромны (рис. 1). Значения Mr белков в десятки и сотни тысяч единиц – это не предел, молекулярная масса белка вируса желтухи шелковичного червя приближается к миллиарду (916 000 000).

Рис. 1. Молекулярная формула одного из белков

Молекулярные массы белков могут колебаться  от 10 000 до нескольких миллионов. M_r (белка яйца) = 36 000;   M_r (белка мышц) = 1 500 000. Состав гемоглобина выражается формулой (C₇₃₈H₁₁₆₆O₂₀₈N₂₀₃S₂Fe)₄. Ясно, что по сравнению с молекулами спирта, уксусной кислоты и другими веществами молекулы белков великаны. В их построении участвуют тысячи атомов. Для того чтобы подчеркнуть гигантский размер таких молекул, их называют макромолекулами (с греч. “макрос” - большой, гигантский)

Часто белки называют протеинами – это название подчёркивает первостепенную роль этих веществ (с греч “протео” - занимаю первое место).

        Белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются  - аминокислоты. В природе существует около 100 аминокислот, в организме встречается 25. Но в каждом белке 20, из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций, т. е. различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением.

Работа в группах (сбор информации)

         Среди аминокислот есть заменимые, они могут синтезироваться в организме и незаменимые. Незаменимые, которые в организме не образуются, их получают с пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин). Органические вещества в природе представляют собой биополимеры (пенициллин – С16Н18О4N2, молоко – С1864Н3021О576N466S21,гемоглобин–С3032Н4876О872N780S6Fе4) состоящие из мономеров. Каждая группа занимается сбором определенной информации. Учащиеся делятся на три группы: ХИМИКИ-ТЕОРЕТИКИ; ХИМИКИ-ПРАКТИКИ, ТЕХНОЛОГИ.

1-ая группа изучает строение белковых молекул используя так дополнительный раздаточный материал ( Приложение 1.)Можно заполнить таблицу.

Структура белковой молекулы	Характеристика структуры	Тип связи, определяющий структуру	Графическое изображение
Первичная -линейная
Вторичная– спиралевидная
Третичная-глобулярная
Четвертичная

Учитель

      Разнообразное строение белков обуславливает выполнение ими множества функций. Если учесть, что размер каждой аминокислоты около 0,3 нм, то белок, составленный из многих аминокислотных остатков, должен представлять собой длинную нить. В действительности же размеры молекул белков гораздо меньше. Изучение белков в растворах показало, что макромолекулы белков имеют форму компактных шариков (глобул) или вытянутых структур – фибрилл. Следовательно, полипептидная цепь каким-то образом сплетена, образуя клубок или пучок нитей.

         Исследования показали, что в укладке пептидной цепи нет ничего случайного или хаотичного. Она свёртывается упорядоченно, для каждого белка определённым образом.

       Для того чтобы разобраться в замысловатой укладке белковой макромолекулы, следует рассмотреть в ней несколько уровней организации: первичная, вторична, третичная, четвертичная. Опыт: качественная реакция на пептидную связь (свежеприготовленный гидроксид меди + белок = фиолетово-красное окрашивание).

Контрольно - оценочное задание на проверку освоения познавательных компетенций.

Вопросы по строению белков

1. Изменятся ли свойства белка при нарушении последовательности аминокислотных звеньев в линейной полимерной цепи?

2. Чем отличается вторичная структура белка от первичной?

3. За счет чего удерживается форма молекулы белка во вторичной структуре?

4. В чем отличие третичной структуры белка от первичной и вторичной?

2-я группа изучает физические и химические свойства белков. (Приложение 2.)

Химические свойства.

1) Денатурация – это разрушение белка до _____________структуры под действием________________, а также под действием растворов различных химических веществ (______,________, солей) и радиации.

2) Гидролиз – это разрушение _____________структуры белка под действием________________, а так же водных растворов кислот или щелочей.

3) Качественные реакции.

а) Биуретовая.
Белок + ___________________________ = _________________________

б) Ксантопротеиновая.
Белок + ___________________________ = __________________________

Для белков характерны следующие химические свойства.

1) гидролиз (при нагревании с растворами кислот, щелочей, при действии ферментов)

                         O       H                 O       H

                          ||     :  |                   ||      : |

H₂N ― CH₂ ― C ―: N ― CH ― C ―: N ― CH ― C = O  →  H₂N ― CH₂ ― C = O  +

                                 :           |                 :           |          |                                           |

                              H₂O      CH₂          H₂O       CH₂       OH                                     OH

                                             |                             |                                 глицин

                                            OH                        SH                                                    

                    трипептид

+  H₂N ― CH ― C = O  +  H₂N ― CH ― C = O 

                  |          |                             |          |

                 CH₂    OH                        CH₂    OH 

                  |                                        |

                 ОН                                   SH

       серин                              цистеин

       Гидролиз белков сводится к гидролизу полипептидных связей. К этому же  сводится и переваривание белков:

белок ↔ аминокислоты  →  кровь во все клетки и ткани организма.

2) денатурация – нарушение природной структуры белка (под действием нагревания и химических реагентов)

3) амфотерность:

                        + NaOH

                      __________          свойства кислот

                     |                    

      Белок  ―|

                     |__________         свойства оснований

                        + HCl

4) цветные реакции белков –  качественные реакции

а) ксантопротеиновая реакция.

                 Белок  +  HNO₃ конц.  →   желтое окрашивание

б) биуретовая реакция.

         Белок  +  Cu(OH)₂↓ → раствор фиолетового цвета.

в) горение – запах жженых перьев.

Ученики, формулируют вывод:  качественными на белки являются реакции с концентрированной азотной кислотой (желтое окрашивание), со свежеосажденным гидроксидом меди (II) (раствор фиолетового цвета) и горение белков (запах жженых перьев).

Учитель. Чтобы представить значение класса белков, обратимся к цифрам.

В одной клетке бактерий кишечной палочки содержится около 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. приходится на белки.

В организме человека более 5 млн. белков (50 % массы клетки в расчёте на сухое вещество). Без белков невозможно представить движение, способность расти, сократимость, размножение. От строения белковых молекул зависит их функции. Предлагаю рассмотреть две очень важных функции белков – каталитическую и защитную.

3-ая группа изучает значение белков. ( Приложение № 3.)

Можно заполнить таблицу.

Функции белков	Примеры	Примечания
Строительная
Транспортная
Защитная
Ферментативная
Запасающая
Двигательная

3.3. Обмен и анализ информацией.

1) учащиеся обратно возвращаются в первоначальные группы, каждый со своей информацией.
2) учащиеся обмениваются информацией.

4. Закрепление изученного материала.

Задания учащиеся каждой группы выполняют на отдельных листочках.

IV Первичное закрепление материала

4.1 Тестирование. Проверь себя

1. Главными носителями жизни являются … .
2. … -  это сложные высокомолекулярные соединения, построенные из … .
3. Элементный состав белков: … .
4. Молекулярная масса белков изменяется от … до … .
5. Многие белки растворимы в …, почти все растворяются в … .
6. Нерастворимы белки, из которых построены … .
7. В структуре белка различают … структуры.
8. Функции белков в организме … .

Ответы:

      1.  Белки.

2. Белки;     остатков α – аминокислот.
3. С, Н, О, N, S.
4. Десяти тысяч,    миллионов.
5. Воде, растворах солей, кислот;   щелочах.
6. Ткани живых организмов: кожа, сухожилия, мышцы, ногти, волосы.
7. Первичную, вторичную, третичную, четвертичную.
8. Строительная, каталитическая, двигательная, транспортная, защитная, энергетическая.

Критерии оценки:

«5» -  все ответы правильные;                      «3» - 3 неверных ответа;

«4» - 1-2 неверных ответа;                             «2» - 4 и более неверных ответов.

4.2 Выполнение лабораторных работ.

1. денатурация белка
2. осаждение белка солями тяжелых металлов
3. цветные реакции белков.

   V.Рефлексия

Цель:

1) зафиксировать новое содержание, изученное на уроке;

2) оценить результативность собственной деятельности;

3) найти неразрешенные вопросы и затруднения по изученному материалу как направление  будущей деятельности.

Рефлексия «Классическая»:

1. Каковы были Ваши цели перед занятием, и насколько их удалось реализовать?

2. Перечислите трудности, с которыми Вы столкнулись: а) при изучении темы (раздела); б) при ответе на открытые задания.

3.Каким образом Вы преодолевали трудности? За счет чего?

4.Каков главный результат для Вас лично при изучении темы?

5. Чему Вы научились лучше всего?

VI. Задание на дом.

Параграф 38 стр.158-162.

Ответить на вопросы.

•         Почему жители крупных мегаполисов имеют проблему с кожей-дерматиты, полиносы?

•         Почему нельзя сушить кожаную обувь, прислонив ее непосредственно к батарее?

Учитель.  Вот и подошел к концу наш урок. Ваш багаж знаний пополнился еще одной темой. Всем спасибо за урок!

• 1 слайд

  Жизнь –
  это способ
  существования
  белковых тел.
  Ф.Энгельс
  

• 2 слайд

  Белки
  

• 3 слайд

  Цель нашего урока расширить знания о белках как природных полимерах, изучить строение и состав белков, рассмотреть классификацию белков. Определить структуры белка, изучить свойства белков путём проведения лабораторных работ.
  

• 4 слайд

  Белки – высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), состоящие из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью.
  Белки
  Протеины
  Протеиды
  

• 5 слайд

  Функции белков
  Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки.
  Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента).
  Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение.
  Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.
  Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
  Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.
  Рецепторная – реакция на внешний раздражитель
  

• 6 слайд

  В состав белковых веществ входят: углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор.
  Гемоглобин – C3032H4816O872N780S8Fe4.
  Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов.
  Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000
  Качественный состав белков
  

• 7 слайд

  Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
  

• 8 слайд

  Вторичная структура – пространственная конфигурация полипептидной цепи, то есть ее возможное расположение в пространстве.
  Для белков наиболее часто встречающимся вариантом вторичной структуры является спираль.
  

• 9 слайд

  Третичная структура – трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль.
  Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы и ее биологическая активность.
  

• 10 слайд

  Четвертичная структура – расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и третичную структуру и называется субъединицей.
  

• 11 слайд

  Химические свойства белков
  1. Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный), в результате которого образуются аминокислоты.
  2. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов.
  Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.
  

• 12 слайд

  Цветные реакции на белки
  1. Ксантопротеиновая – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением желтой окраски.
  2. Биуретовая – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.
  

• 13 слайд

  13
  
  
  Проверка знаний по теме
  «Белки, состав, структура, функции»
  (работа на 10-12 минут)
  

• 14 слайд

  14
  На выполнение задания - 3 минуты
  

• 15 слайд

  На выполнение задания – 5 минут
  

• 16 слайд

  16
  На выполнение задания – 2 минуты
  

• 17 слайд

  17
  ПРОВЕРКА ОТВЕТОВ:
  

• 18 слайд

  Домашнее задание
  
  Параграф 38 стр.158-162.
  Ответить на вопросы.
  Почему жители крупных мегаполисов имеют проблему с кожей-дерматиты, полиносы?
  Почему нельзя сушить кожаную обувь, прислонив ее непосредственно к батарее?
  

• 19 слайд

  СПАСИБО ЗА УРОК!
  

1-ая группа изучает строение белковых молекул. Можно заполнить таблицу.

Структура белковой молекулы	Характеристика структуры	Тип связи, определяющий структуру	Графическое изображение
Первичная -линейная
Вторичная– спиралевидная
Третичная-глобулярная
Четвертичная

2-я группа изучает физические и химические свойства белков.

Химические свойства.

1) Денатурация – это разрушение белка до _____________структуры под действием________________, а также под действием растворов различных химических веществ (______,________, солей) и радиации.

2) Гидролиз – это разрушение _____________структуры белка под действием________________, а так же водных растворов кислот или щелочей.

3) Качественные реакции.

а) Биуретовая.
Белок + ___________________________ = _________________________

б) Ксантопротеиновая.
Белок + ___________________________ = __________________________

3-ая группа изучает значение белков. Можно заполнить таблицу.

Функции белков	Примеры	Примечания
Строительная
Транспортная
Защитная
Ферментативная
Запасающая
Двигательная

Ф.И. учащегося   _______________________                                            10 -    класс

1. Задания и доп. вопросы

За каждый правильный ответ – 1 балл                                        кол-во баллов _______________

2. Тест

За каждый правильный ответ – 1 балл                                           кол-во баллов_______________

                                                                                                                            Итого_________________________

17-20 баллов -  5 отлично

12-16 баллов -  4 хорошо

8-11  - 3 удовлетворительно                                Оценка_______________________

Приложение 1 (дополнительный текст для работы группы 1)

Первичная структура белковой молекулы.

Определяющее значение в формировании более высоких уровней организации белковых молекул имеет их первичная структура. Первичная структура белка – это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Установлено, что причина тяжёлого наследственного заболевания крови – серповидной клеточной анемии, при которой эритроциты принимают форму серпа, заключается в изменении молекулы белка крови – гемоглобина. Из трёхсот аминокислотных остатков гемоглобина заменяется лишь один. Доказано, что незначительные изменения строения белковой молекулы приводят к изменению выполняемых ею биохимических функций, например, гормон гипофиза – окситоцин, и вазопрессин (изменяющий кровяное давление), различаются строением лишь двух аминокислот. Природа a-аминокислотных остатков и порядок их соединения обуславливает характер стабилизации более высокоорганизованных структур.  При этом существенную роль играет пептидная группа. В пептидной (амидной) группе   – CONH –   атом углерода находится в состоянии sp²-гибридизации. Неподелённая пара электронов атома азота вступает в сопряжение с p-электронами двойной связи С = О. Атомы C, O, N, образующие сопряжённую систему, находятся в одной плоскости.

              H                           Наличие плоской сопряжённой системы в пептидной группе

               |                            является причиной затруднения вращения вокруг  связи C – N.

              N                           Таким образом электронное строение представляет достаточно

      \     / ¨   \                        жёсткую плоскую структуру пептидной группы. Как видно a-     

        С                                 углеродные атомы аминокислотных остатков располагаются в

        ||                                  плоскости пептидной группы по разные стороны от связи C – N, 

       O                                 то есть в более выгодном транс-положении: боковые радикалы R

аминокислотных остатков в этом случае будут наиболее удалены друг от друг в пространстве. Полипептидная цепь имеет удивительно однотипное строение и может быть представлена в виде ряда расположенных под углом друг к другу плоскостей пептидных групп, соединённых между собой через a-углеродные атомы связями C_a – N и C_a – С_sp2. Вращение вокруг этих одинарных связей весьма ограничено вследствие затруднений в пространственном размещении боковых радикалов аминокислотных остатков. Таким образом, электронное и пространственное строение пептидной группы во многом предопределяет структуру полипептидной цепи в целом.

Вторичная структура.

Учитывая различные виды ограничений вращения вокруг a-связей, Л.Полинг и Р.Кори (1950) расчётным путём показали, что для полипептидной цепи одной из наиболее выгодных конформаций является расположение в пространстве в виде правозакрученной спирали, названной ими a-спиралью. Пространственное расположение a-спирализованной полипептидной цепи можно представить, вообразив, что она обвивает некий цилиндр. На один виток спирали в среднем приходится 3,6 аминокислотных остатков, шаг спирали составляет 0,54 нм, диаметр – 0,5 нм. Плоскости двух соседних пептидных групп располагаются при этом под углом 108⁰, а боковые радикалы a-аминокислот находятся на наружной стороне спирали, то есть направлены как бы от поверхности цилиндра. Основную роль в закреплении такой конформации цепи играют водородные связи, которые в a-спирали образуются между карбонильным атомом кислорода каждого первого и атомом водорода NH-группы каждого пятого a-аминокислотных остатков. Водородные связи направлены почти параллельно оси a-спирали. Они удерживают цепь в закрученном состоянии. Обычно белковые цепи спирализованы не полностью, а лишь частично. В таких белках, как миоглобин и гемоглобин, содержатся довольно длинные a-спиральные участки, например цепь миоглобина спирализована на 75%. Во многих же других белках доля спиральных участков в цепи может быть небольшой.

Другим видом вторичной структуры полипептидов и белков является b-структура, называется также складчатым листом, или складчатым слоем. В складчатые листы укладываются вытянутые полипептидные цепи, связываемые множеством водородных связей между пептидными группами этих цепей. В большинстве случаев складчатый лист включает не более шести полипептидных цепей. При этом, если цепи параллельны, то есть имеют одинаковое направление от N- к С-концу, то образуется параллельный складчатый лист. Если цепи антипараллельны, то возникает структура антипараллельного складчатого листа. Боковые радикалы R располагаются в регулярном порядке выше и ниже некоторой плоскости, проведённой через складчатый лист. Во многих белках одновременно содержатся a-спиральные и b-складчатые структуры.

Третичная структура.

Полипептидная цепь, включающая элементы той или иной вторичной структуры, способна вся целиком укладываться определённым образом в пространстве, то есть приобретает третичную структуру. При этом во взаимодействие вступают боковые радикалы a-аминокислотных остатков, находящиеся в линейной полипептидной цепи на значительном удалении друг от друга, но сближенные в пространстве за счёт изгибов цепи. Большую роль в стабилизации третичной структуры играют водородные связи. Они могут возникать между функциональными группами боковых радикалов, а также между ними и пептидным группами. В формировании третичной структуры важную роль играют ионное (электростатическое) и гидрофобное взаимодействия, а также дисульфидные связи. Ионное (электростатическое) взаимодействие может возникать между ионогенными радикалами аминокислотных звеньев. К их числу прежде всего принсадлежат аминокислоты имеющие в радикале дополнительные карбоксильные группы (аспарагиновая, глутаминовая кислоты) и аминогруппы (лизин, аргинин). Гидрофобное взаимодействие обусловлено ван-дер-ваальсовыми силами притяжения между неполярными радикалами аминокислотных остатков. У глобулярных белков большая часть гидрофобных групп расположена внутри глобулы белка, а на внешней поверхности находятся преимущественно полярные группы. Большое значение для создания третичной структуры имеет ковалентная дисульфидная связь, образующаяся между цистеиновыми остатками одной и той же или разных белковых цепей. Дисульфидная связь содержится в очень многих пептидах и белках (окситоцин, вазопрессин, инсулин, лизоцим, кератин и др.).

Четвертичная структура.

Несколько отдельных полипептидных цепей способны укладываться в более сложные образования, называемые также комплексами или агрегатами. При этом каждая цепь, сохраняя характерную для неё первичную, вторичную и третичную структуры, выступает в роли субъединицы комплекса с более высоким уровнем пространственной организации – четвертичной структурой. Такой комплекс представляет собой единое целое и выполняет биологическую функцию, не свойственную отдельно взятым субъединицам. Четвертичная структура закрепляется  за счёт водородных связей и гидрофобных взаимодействий между субъединичными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина.

По составу белки подразделяются на простые (неконъюгированные) и сложные (конъюгированные). При гидролизе простых белков в качестве продуктов расщепления получаются только a-аминокислоты. Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из a-аминокислот, содержат органическую или неорганическую части непептидной природы, называемой простетическими группами. Примером сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин и гемоглобин, в которых белковая часть – глобин – соединена с простетической группой – гемом. По типу простетической группы их относят к гемопротеинам. Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, металлопротеины – ионы металла.

По пространственной структуре белки делятся на два больших класса – глобулярные и фибриллярные. Для глобулярных белков более характерна a-спиральная структура, цепи их изогнуты в пространстве и макромолекула приобретает форму сферы. Примеры глобулярных белков – альбумин (яичный белок), миоглобин, почти все ферменты. Для фибриллярных белков характерна b-структура. Как правило, они имеют волокнистое строение. К ним относятся широко распространённые белки – b-кератин (волосы, роговая ткань), b-фиброин шёлка, миоинозин (мускульная ткань), коллаген (соединительная ткань).

1.Денатурация белков.

Опыт 1:

1)     к раствору белка добавьте концентрированный раствор сульфата меди (II) (или другой соли тяжёлого металла);

2)     пронаблюдайте и объясните изменения;

3)     добавьте воды, объясните явление.

1.      Качественные (цветные) реакции на белок.

Для белков известны несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовую окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают жёлтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция).

Опыт 1. Биуретовая реакция (распознавание в молекуле белка пептидных групп):

1)     к 2мл раствора белка добавьте такой же объём 10%-ного раствора гидроксида натрия;

2)     к смеси прилейте 2 – 3 капли раствора сульфата меди (II);

3)     пробирку встряхните и наблюдайте изменение цвета.

Опыт 2. Ксантопротеиновая реакция (обнаружение бензольных колец в аминокислотных остатках белка):

1)     налейте в пробирку 2мл раствора белка;

2)     добавьте по каплям 0,5мл концентрированного раствора азотной кислоты;

3)     нагрейте пробирку;

4)     наблюдайте изменение цвета.

Дополнительный материал для работы 3 группы:

1. Ферментативная функция белков.

В каждой живой клетке непрерывно происходит сотни биохимических реакций, в ходе которых идут распад и окислению поступающих извне питательных веществ. Клетка использует энергию, полученную вследствие их окисления, продукты расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических соединений. Быстрое протекание реакций обеспечивают биокатализаторы – ферменты. Белки – это очень эффективные и, самое главное, селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причём для каждой реакции существует свой единственный фермент.

2. Регуляторная функция белков.

Гормоны производятся в особых клетках мозга, находящихся в гипоталамической части и в гипофизе, например гормон роста, а также в железах внутренней секреции, например в клетках поджелудочной железы (инсулин и глюкагон). Гормоны, как правило, влияют на организм, изменяя активность ферментов. Так, белки – факторы роста активизируют ферменты синтеза ДНК в клетке и таким образом усиливают деление клеток. Это важно для восстановления тканей при ранениях и после операции. Но слишком интенсивное деление клеток ведёт к их чрезмерному росту (злокачественной опухоли). Блокировать избыточный синтез факторов роста – значит, подавить рост злокачественной опухоли.

3. Транспортная функция белков.

Некоторые белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. Например, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кислород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

4. Строительная (структурная) функция белков.

Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани (коллаген, фиброин).

5. Иммунная (защитная) функция белков.

Белки играют важную роль в иммунной системе организма. Существуют специфические белки (антитела), которые способны распознавать и связывать чужеродные объекты – вирусы, бактерии, чужие клетки.

6. Рецепторная функция белков.

Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступающие от соседних клеток или из окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином. Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

Белки выполняют и другие разнообразные биологические функции, например, двигательные (миозин), запасные (казеин, альбумин) и другие.

Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, то есть его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки – важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик  необходимых им аминокислот.

ТЕХНОЛОГИ

ХИМИКИ –ТЕОРЕТИКИ

ХИМИКИ-ПРАКТИКИ