Методическая разработка урока по химии на тему: "Белки. Структуры белков. Химические свойства белков. Биологические функции белков"

               ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ПРОФЕССИОНАЛЬНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ

               «КАРТАЛИНСКИЙ МНОГООТРАСЛЕВОЙ ТЕХНИКУМ»

 

Методическая разработка урока

по химии 1 курс

Тема: «Белки. Структуры белков. Химические свойства белков. Биологические функции белков»

Профессия: «Повар, кондитер»

Разработала преподаватель

химии Залиева Н.М

2015-2016  уч. год

Профессия: «Повар, кондитер»

Тема урока: «Белки. Структуры белков. Химические свойства белков. Биологические функции белков»  (слайд 1)

 Цели:

·         Образовательные: сформировать представление о белках. Изучить строение, классификацию белков, историю открытия белков. Рассмотреть физические свойства и основной способ получения белков. Изучить химические свойства белков. Изучить биологические функции белков.

·         Развивающие: развивать умение наблюдать, находить причинно-следственные связи, делать выводы; получать информацию из различных источников, конспектировать, выбирать главное, развивать умение обучающихся работать с дополнительной литературой.

·         Воспитательные: формировать коммуникативные компетенции обучающихся, воспитывать бережное отношение к своему здоровью, уважительное отношение друг к другу.

Тип урока. Изучение нового материала

Форма  обучения: индивидуальная, групповая

Методы и методические приемы: беседа, объяснение, показ презентации, сообщения обучащихся, самостоятельная работа.

 Межпредметная связь:

1.      Биология

2.      История

3.      Физиология

4.      Химия

5.      Повар, кондитер

Материально- техническое оснащение урока:

·         На столах обучащихся: раздаточный материал классификация органических соединений, план урока, тестовые задания.

·         Презентация «Белки. Структуры белков. Химические свойства белков. Биологические функции белков»

·         Компьютер

·         Проектор для показа информационного материала

Литература:

1. Габриелян О.С., Остроумов И.Г. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред.проф. образования. — М., 2014.

2.Габриелян О.С, Остроумов И.Г., Остроумова Е.Е. и др. Химия для профессий и специ­альностей естественно-научного профиля: учебник для студ. учреждений сред.проф. образо­вания. — М., 2014.

3. Габриелян О.С., Остроумов И.Г. Химия для профессий и специальностей социально­экономического и гуманитарного профилей: учебник для студ. учреждений сред.проф. об­разования. — М., 2014.

 Формирование у обучающихся:

 ОК 1.Понимать сущность и социальную значимость своей будущей профессии, проявлять к ней устойчивый интерес.

ОК 2. Организовывать собственную деятельность исходя из целей и способов ее достижения.

ОК 3. Анализировать рабочую ситуацию, осуществлять текущий итоговый контроль, оценку и коррекцию собственной деятельности, ответственность за результаты своей работы.

ОК 4. Осуществлять поиск информации, необходимой для эффективного выполнения профессиональных задач.

ОК 5. Использовать информационно-коммуникационные технологии в профессиональной деятельности.

ОК 6. Работать в коллективе и команде, эффективно общаться с коллегами, руководством, клиентами.

ОК 7. Исполнять воинскую обязанность, в т.ч. с применением полученных профессиональных знаний (для юношей).

Время: 45 минут.

ХОД УРОКА

I. Организационный момент Приветствие. Решение организационных вопросов, наличие учебных принадлежностей.

Обучающиеся: Готовят тетради, ручки. Сообщение дежурного по присутствию обучающихся на уроке.

II. Актуализация знаний

Вопросы для фронтальной беседы:

Обучающиеся:  Отвечают на вопросы.

Учитель: Сегодня мы с вами  продолжим знакомиться с классами органических веществ на примере жиров, которые по своей химической природе являются сложными эфирами. 
Цель нашего урока:

v  Изучить строение, классификацию жиров, историю открытия жиров.

v   Рассмотреть физические свойства и основной способ получения жиров.

v   Изучить химические свойства

v  Предложить области применения жиров и продуктов, получаемых из них. (Слайд 3)

План урока

1. Состав и строение жиров.
2. Классификация жиров.
3. Физические свойства жиров.
4. Химические свойства жиров.
5. Применение жиров.
6. Биологическая роль жиров.
Обучащиеся знакомятся с планом урока. Записывают тему урока в тетрадь.

III. Изучение нового материала

"Жизнь, есть способ существования белковых тел " Ф. Энгельс.                                                                                       

Тема нашего урока: «Белки. Структуры белков. Химические свойства белков. Биологические функции белков» (Слайд № 1)

Обучающиеся записывают тему урока в тетрадь.

Что же такое белки?

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.  (Слайд № 2)

Обучающиеся записывают определение в тетрадь.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902). (Слайд № 3)

Итак, рассмотрим классификацию белков:

Существует несколько классификаций белков, в основе которых лежат разные признаки:

•          степень сложности (простые и сложные);

•          форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки);

•          растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах — глутелины);

•          выполняемая функция (запасные, скелетные и т. п.). (Слайд № 4)

Выделяют 4 уровня структурной организации белков (слайд № 5)

1. Первичная структура - определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (слайд № 6)

2. Вторичная структура (Слайд № 7)

А) α-спираль- конформация полипептидной цепи, образуется за счет множества водородных связей между группами N-H и С=О разных аминокислот. Данная спираль характеризуется плотными витками вокруг длинной оси молекулы

Б)  β-форма («складчатый лист»)- несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка. 

3. Третичная структура - 

форма закрученной спирали в пространстве(свернутая в клубок спираль), образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий

(Слайд № 8)

4. Четвертичная структура

- агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

(Слайд № 9)

Обучающиеся конспектируют в тетрадь.

А теперь изучим физические свойства белков.

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность.  Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков). (Слайд № 10) Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин - хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает.

Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости.

А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок интерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

(Слайд № 11)

Обучающиеся слушают сообщения

Примеры белков (Слайд № 12)

кератин - рога, шерсть

коллаген - кожа

гемоглобин - кровь

фибрин, фибриноген - кровь

пепсин - желудочный сок

трипсин - поджелудочный сок

миозин - мышцы

глобулин - вакцина

родопсин - зрительный пурпур

птиалин - слюна

инсулин - поджелудочная железа

казеин -молоко

альбумин – яичный белок

Какие же функции выполняю белки?

1. Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков - катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

2. Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

      Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

3. Защитная функция - связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

      Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела - иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

4.  Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

5. Структурная функция - белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

      В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

6. Гормональная (регуляторная) функция - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

      Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

7. Питательная функция - осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества. (Слайды № 13-14)

Обучающиеся конспектируют.

Химические свойства белков

Свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением.

1. По растворимости в воде белки делятся на два класса:

•       глобулярные белки – растворяются в воде или образуют коллоидные растворы;

•       фибриллярные белки – в воде нерастворимы.

2. Денатурация.

При нагревании, изменении кислотности среды происходит разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной. Это явление называют денатурацией.

Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой (при употреблении алкоголя, солёной пищи) и необратимой.

Необратимая денатурация может быть вызвана высокими температурами, радиацией, при отравлении организма солями тяжелых металлов, спиртами, кислотами. (Слайды № 15-16)

В чем причина образования пены на поверхности мясных бульонов, жареных, рыбных, и мясных изделий? 

Объясняется свертыванием растворимых в воде белков (альбумины, глобумины). (Слайд № 17) Обучающиеся конспектируют в тетрадь.

3. Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

(Слайд № 18)

Обучающиеся конспектируют в тетрадь.

Зачем маринуют мясо?

 Под воздействием уксусной кислоты или лимонной происходит частичный гидролиз белков. Белки распадаются на поли – и дипептиды. В желудке под влиянием ферментов этот процесс продолжается и в итоге приводит к образованию аминокислот. Таким образом, маринование облегчает переваривание белка.

 Белки + Н2О → полипептид + Н2О → дипептиды + вода → α – аминокислоты. (Слайд № 19)

4. Для белков известно несколько качественных реакций.

1.     Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой.

2.     Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты – ксантопротеиновая реакция. (Слайд № 20)

5. Амфотерные свойства белков

Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.

(Слайд № 21)

Обучающиеся конспектируют в тетрадь.

IV. Закрепление нового материала (Слайд № 22)

Ответьте на вопросы:

1. Что такое белки?

 2. Перечислить виды пространственной конфигурации белков?

 3. Какую роль играют водородные связи в строении белковых молекул?

 4. Охарактеризуйте физические свойства белков.

 5. Какие реакции характерны для белков?

 6. Что такое денатурация белков?

 7. Какие функции выполняют белки в организме?

Обучающиеся отвечают на вопросы.

V. Домашнее задание.

1.      Составьте кроссворд по теме «Белки»

2.      Подготовить сообщения по темам «История открытия белков», «Биологическая  роль белков», «Функции белков»

Обучающиеся записывают домашнее задание.