Ферменты – это биологические катализаторы.
Ферменты были открыты при изучении процессов брожения.
Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают
под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX
века Луи Пастер (рис. 7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт
катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что
ферменты неотделимы от живых клеток. Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что
в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих
превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке –
энзимологии.
Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому,
что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые
используются в различных отраслях человеческой деятельности
Ферменты – это белковые молекулы,
которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более
сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью
химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для
данного организма.
То есть ферменты – это биологические
катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за
счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют
направление реакции и не расходуются в процессе реакции.
Ферменты-биокатализаторы – вещества,
увеличивающие скорость химических реакций.
Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы
очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.
Наглядный
пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при
пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля).
Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая
присутствует в слюне и расщепляет крахмал. Крахмал является полисахаридом, и
сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с
меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.
Самопроизвольно
протекают реакции с выделением энергии, т.е. энергия уменьшается. Их называют
ЭКЗЕРГОНИЧЕСКИМИ.
ПОЧЕМУ ферменты
ускоряют реакцию. перед реакцией субстрат получает дополнительную энергию – энергию
активации. например рукописи хранятся столетиями, листы становятся
ветхими, но сохраняются. А вот стоит воздействовать высокой температурой –
активационный барьер преодолевается и бумага сгорает.
Строение фермента
Все ферменты – глобулярные
белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть
простыми, состоящими только из белка, и сложными.
Сложные
ферменты состоят из белковой и небелковой
части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент).
В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп .
Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а
отдельной её частью – т. н. активным центром.
Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой
специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного
типа.
В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта
специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно
соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа
и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом.
Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к
замку. Избирательность действия фермента связана со
строением его активного центра
Активность ферментов
В первую очередь, на активность фермента
влияет температура. 1. С повышением температуры скорость химической реакции
возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов
столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что
реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую
активность фермента – оптимальная.
За
пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков.
Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот
момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется,
но при этом не денатурирует
В
наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого
замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также
инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает
разложение продуктов питания.
Кроме
этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть
показателя концентрации ионов водорода).
В
большинстве случаев, 2. ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH
около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой,
либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов –
пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и
расщепляет белки.
3.Ферменты
подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы
металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы
тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность
ферментов, денатурируют их белки.
В 1961 году была
предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия
ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты
принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит
из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания
«аза» (рис. 5). Например, если вещество — лактоза, то есть
молочный сахар, то лактаза – это фермент который его
преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент,
который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты,
которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.
Оставьте свой комментарий
Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.