Инфоурок Другое КонспектыНаучно-практическая конференция по химии на тему «Постигая бесконечное..».

Научно-практическая конференция по химии на тему «Постигая бесконечное..».

Скачать материал
Скачать тест к материалу

Вступление

 

Учитель:

Дорогие ребята и уважаемые гости! Мы открываем научно-практическую конференцию, тема которой «Постигая бесконечное..».

Конференция пройдет под девизом: «Чтобы постичь бесконечное, надо сначала разъединить, а потом соединить» (Приложение №1).

Время работы – 40 минут.

Конференция состоит из 2-х частей: теоретической и практической.

Тематика выступлений перед вами (Приложение № 1).

Регламент выступающих – 2-3 минуты.

Результатом работы теоретической части будет заполнение карточки участника конференции (Приложение №2).

 

I Теоретическая часть.

 

1.                      Понятие и история исследования белков.

 

Ведущий:  « Постигая бесконечное, нужно сначала разъединить».

 

Выступающий №1. Первый белок, очищенный от примеси соединений другой природы, был получен в 1728 году Я.Беккари. Это был белок пшеничного зерна, называемой клейковиной. Вскоре было обнаружено, что сходные соединения находятся во всех органах не только растений, но и животных. Этот факт очень удивил ученых, привыкших делить вещества на соединения «животного и растительного мира». Общим свойством новых веществ оказалось то, что при нагревании они выделяли «летучие щелочи», то есть вещества основного характера – аммиак и амины. В первой половине XIX века выяснилось, что белки составляют неотъемлемую часть всех без исключения живых веществ на Земле. Их уважительно стали называть протеинами от греческого protos- первый. Синтез пептидов стал возможен искусственным путем.

   В 1881 году нем. Химик Теодор Курциус предложил метод синтеза «биуретовых оснований» из производных аминокислот, но ему не удалось расшифровать строение полученных соединении, которые впоследствии оказались пептидом.

   Начало целенаправленному синтезу полипептидов положил немецкий ученый Эмиль Фишер, получивший в 1907 году октадекапептид с молекулярной массой 1215.

   Искусственное получение природных полипептидов также возможно. Для этого необходимо знать, какие аминокислоты входят в состав молекулы, сколько аминокислот каждого вида в полимерной цепи, в какой последовательности они связаны между собой.

   Эмиль  Фишер предположил, что белки представляют собой линейные нитевидные полимеры с молекулярной массой 4000-5000. Это оказалось верным лишь отчасти. Полимерная цепочка белка не нитевидная, а свернута в клубок или более сложное образование, а ее молекулярная масса значительно больше.

   Выдающимся достижением органической химии стал синтез окситоцина. Этот гормон пептидной природы, стимулирующий выделение молока молочными железами состоит из остатков 9 аминокислот.

   Выдающемуся американскому биохимику Винсенту де Виньо, всю жизнь посвятившему изучению гормонов, витаминов и антибиотиков, в 1932 году удалось установить структуру окситоцина. Позже за эти исследования была присуждена Нобелевская премия.

    После II Мировой войны исследования белков получили новый стимул. Среди веществ этого класса были открыты физиологически - активные соединения – антибиотики и гормоны.

   Ученые научились сцеплять между собой 100 и более аминокислотных остатков.

   С 50-х годов появилась возможность получить полипептид заданного строения. Синтетическая химия опередила химию аналитическую: чтобы синтезировать белковую молекулу, надо точно знать последовательность аминокислот в ее цепи.

   С 1945 года английский биохимик Фредерик Сенгер приступил к изучению природного белка инсулина. Этот гормон поджелудочной железы регулирует в организме содержание глюкозы в крови. Нарушение синтеза инсулина приводит к сбою углеводного обмена и тяжелому заболеванию – сахарному диабету. Впоследствии он расшифровал строение инсулина. Оказалось, что он состоит из 2-х полипептидных цепей длиной 21 и 30 остатков аминокислот, соединенных в 2-х местах дисульфидными мостиками. Филигранная работа потребовала долгих 9 лет, но была вознаграждена Нобелевской премией.

   На основе его открытия в 1963 году был завершен 1-й синтез инсулина из отдельных аминокислот. Это был триумф органической химии (Приложение №3).

 

2.Химический состав и строение белков.

 

Ведущий: «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом», - так писал Ф.Энгельс в книге «Анти-Дюринг». Откуда же берется это многообразие белковых молекул?

   Для того чтобы ответить на этот вопрос, обратимся к химическому составу и строению белков.

 

Выступающий №2.

После разработки в начале ХIХ века методов элементарного анализа органических веществ, стало известно, что в состав белков входят: C, H, O, N, S, P и даже некоторые металлы. При всем многообразии белков в состав их молекул входит ограниченное количество элементов: C – 50-55%, O- 21-24%, N- 15-18%, H- 6-7%, S-0, 3-2, 5%, иногда P, Fe и другие.

   Относительные молекулярные массы белков составляют от нескольких тысяч до нескольких миллионов (Приложения 4,5).

   Если молекулярная масса не превышает 5000, то речь идет о пептидах, если больше 5000, то это белки.

 

Выступающий №3.

Белки – природные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 различных аминокислот. Отсюда следует огромное многообразие белков при их различных комбинациях.

   В организме человека насчитывается до 100000 белков.

   Итак, мономерами белковой молекулы являются аминокислоты (Приложение №5).

   Группа R аминокислот может быть как углеводородным радикалом, так и содержать атомы N, O, S, различные циклы и функциональные группы.

   В 1903 году немецким ученым Фишером была высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 70-80 годы ХIХ века А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в современных работах (Приложение № 6).

 

 

 

 

3.Структуры белковой молекулы.

 

Ведущий: Жизнь - есть способ существования белковых тел, который по существу своему состоит в постоянном самообновлении составных частей этих тел.

 

 Выступающий №4.

Молекулы белков представляют собой длинные цепи, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Структуры этих гигантских молекул можно рассматривать на нескольких уровнях.

     Первичная структура – это последовательность аминокислот полипептидной цепи. В полимерную молекулу входят остатки природных аминокислот, из которых состоят полипептиды. Число аминокислотных звеньев в молекуле может колебаться от нескольких десятков до сотен тысяч. Это отражается на молекулярной массе белков, изменяющейся в широких пределах от 6500 (инсулин) до 32 млн. (белок вируса гриппа).

   Первичная структура белковой молекулы играет чрезвычайно важную роль. Изменение только 1 аминокислоты на другую может привести к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена 1 остатка аминокислоты глютамина на Валин в молекуле гемоглобина, содержащего 574 аминокислотные группы приводит к тяжелейшему заболеванию – анемии, приводящей к смертельному исходу.

   Изучение последовательности чередования аминокислот белка используют для выяснения вопроса эволюции в новой области науки – химической палеогенетике. Молекула гемоглобина лошади отличается от гемоглобина белка человека в 26 местах, свиньи – в 10 местах, гориллы всего лишь в 1. Удачная замена аминокислотного остатка в белке, повышающая шансы на выживание вида, может произойти в среднем 1 раз за 10 миллионов лет.

 

Выступающий №5.

Вторичная структура. В пространстве полипептидная цепь белка может располагаться 2 способами (она может быть закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот, с обращенными наружу радикалами). Отдельные витки скреплены между собой водородными связями между группами NH и CO. Такая структура белка называется a-спираль и наблюдается, например, у a-кератина (шерсть, волосы, рога, ногти). Если боковые группы остатков не очень велики (глицин, аланин, сирин), 2 полипептидные цепи могут быть расположены между собой водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой. Это b-структура белка, характерная для фиброина шелка.

 

Выступающий №4. Третичная структура – это способ расположения a-спирали или b-структуры в пространстве. Белковая молекула свернута в клубок – глобулу, которая сохраняет пространственную форму за счет дисульфидных мостиков –s-s-. Эти мостики образуются между 2 остатками цистеина различных участков цепи. Этой структурой обусловлена биологическая активность белков. Рассмотрим последовательность аминокислотных остатков белков окситоцина и вазопрессина.

 

                Окситоцин                         Вазопрессин

                 цистеин                             цистеин

                 тирозин                             тирозин

                 изолейцин                         фенилаланин

                 глутамин                           глутамин

                 аспарагин                         аспарагин

                 цистеин                             цистеин

                 пролин                              пролин

                 лейцин                              аргинин

                 гликокол                           гликокол

 

Гормон окситоцин действует на кровяное давление, а вазопрессин на мышцы матки.

СВОРАЧИВАНИЕ ПОЛИПЕПТИДА

В БЕЛКОВУЮ ГЛОБУЛУ

Наличие относительно мягких конформационных степеней свободы не является чем-то уникальным для белков и свойственно подавляющему большинству органических соединений. Именно конформационные степени свободы определяют упругие свойства и гибкость полимерных цепей. Эти же степени свободы играют важнейшую роль в структурообразовании и функционировании белков.

Особенно наглядно роль конформационной подвижности можно проследить на примере сворачивания полипептидной цепи в уникальную третичную структуру, соответствующую белковой глобуле, которой отвечает определенная конформация цепи. С точки зрения физики это очень непростая проблема.

Хорошо известно, например, что в водном растворе при изменении pH многие белки денатурируют – переходят из компактной глобулярной формы в форму рыхлого клубка, то есть структуры с практически случайными конформациями звеньев. При обратном изменении pH в течение десятков секунд происходит восстановление строго определенной третичной структуры белковой глобулы. Понятно, что процессы денатурации и ренатурации происходят за счет конформационных движений полипептидной цепи. Сделаем несколько простых численных оценок. Предположим, что белок состоит примерно из 100 аминокислотных остатков, то есть мы имеем примерно 400 конформационных степеней свободы. Допустим, что по каждому торсионному углу имеются примерно три локальных минимума потенциальной энергии, отвечающие возможным метастабильным конформациям. Легко понять, что общее число возможных конформаций полипептидной цепи составит порядка 3400, то есть ~10191. Чтобы представить, сколь огромно это число, предположим, что конформации перебираются с частотой ~1013 с-1 – частотой атомных колебаний. Даже в этих сверхблагоприятных условиях полипептидной цепи весьма скромного по размерам белка пришлось бы затратить на сворачивание порядка 10178 с, или примерно 10170 лет. Это совершенно неправдоподобное время, так как даже возраст Вселенной, по имеющимся оценкам, не многим более 1010 лет. Возникшее несоответствие носит название парадокса Ливенталя и обусловлено предположением о случайном характере сворачивания белковой глобулы за счет перебора примерно одинаковых по энергии конформаций полипептидной цепи. Разрешение данного парадокса состоит в очевидном неслучайном характере сворачивания полипептидных цепей. Отметим, что способностью свернуться в уникальную третичную структуру обладают полипептидные цепи не с любой аминокислотной последовательностью. Конформационные движения при определенном сочетании аминокислотных остатков оказываются определенным образом скоррелированы (взаимозависимы). Это одна из новых глав современной науки о физике белка, но ее обсуждение выходит далеко за рамки данной статьи. Мы только хотим показать, что детали механизма конформационной подвижности белка оказываются существенными уже на стадии формирования глобулы.

 

Выступающий №5.

Четвертичная структура. Некоторые белки, например гемоглобин, представляют собой сочетание белковых молекул с небелковыми фрагментами, называемыми простатическими группами. Такие белки именуются сложными протеидами. Строение протеида представляет собой четвертичную структуру белка (Приложения № 5,6,7,8), модели структур белка.

 

Ведущий. Знаете ли вы, что прочность белковых молекул просто поразительна: человеческий волос может соперничать со специальными видами стали? Пучок волос площадью 1 см выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КАМАЗ весом 20 тонн. Химические свойства белков тоже многообразны.

 

 4. Химические свойства

 

Выступающие № 6,7.

4.1 Денатурация.

 Денатурация свертывание – это изменение во вторичной и третичной структуре белка.

              Факторы, способствующие денатурации:

- физические: высокая температура, высокое давление, радиация, ушибы, падения и др.

- химические: действие сильных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкоголя.

При этом биологические функции полностью уничтожаются.

В некоторых случаях возможен и обратимый процесс, он называется пептизацией белка. До сих пор мы не говорили об этимологии термина «пептид». В переводе с греческого это означает «сваренный». Это слово как раз и отражает первое свойство белка – свертывание при нагревании. К каким продуктам в быту мы применяем термин «свернуться»?  Это белок куриного яйца и молоко (Опыт: нагревание белка).                      

При небольшом нагревании яичный белок альбумин белеет, т.е. сворачивается в сгустки неправильной формы. Большинство белков свертывается при температуре меньше 100. Именно поэтому все живое гибнет в огне, практически все при кипячении. Жизнь в привычной для нас форме не возможна на другой планете (Меркурий и Венера расположены к Солнцу ближе, чем Земля).

  В случаях отравления людей солями тяжелых металлов Hg, Cu, Pb,  используют молоко, белки которого связывают их.

 

Выступающие № 8,9.

4.2 Гидролиз.

Сведения к гидролизу пептидных связей: под действием катализаторов или щелочей происходит разрушение первичной структуры белка (Опыт: нагреть шерстяную нить + NaOH). Нельзя кипятить шерстяные вещи с хозяйственным мылом, т.к. создается щелочная среда, разрушающая белок.

Гидролиз – это основа процесса пищеварения. В организм человека ежедневно должно поступать с пищей 60-80 грамм белка. В желудке под действием ферментов и HCl белковые молекулы «разбираются» по кирпичикам – аминокислотам. Всем известный «Фестал» представляет собой ферментативный препарат, облегчающий пищеварение. В его составе 3 фермента: липаза (расщепляет жиры), амилаза (расщепляет углеводы), пропилаза (гидролизует белки).

 

 Выступающие №10,11.

4.3 Качественные реакции на белки.

Биуретовая реакция. При действии на белки солей Cu в щелочной среде возникает сиреневое или фиолетовое окрашивание.

Опыт: раствор белка + NaOH+несколько капель CuSO  голубая окраска раствора соли меди изменяется на фиолетовую за счет образования комплексных соединений.

Ксантопротеиновая реакция. При действии на белки HNO конц. Образуется желтая окраска, связанная с нитрованием ароматических колец в соответствующих аминокислотах.

Опыт: раствор белка + HNO , нагреть.

 

Ведущий: Человек растет и его надо кормить – факт, требующий особых комментариев. Поэтому сегодня «белковая проблема» не менее важна, чем изыскание новых источников энергии и сырья… Ученые тщательно изучают известные источники белка: дрожжи и плесень, микроскопические грибы и бактерии.

Но вот парадокс: белковая проблема волнует кого угодно, кроме… папуасов Новой Гвинеи. Почему же? А вот почему.

Считается, что в ежедневном рационе должно быть уж никак не меньше белка. Чем требует организм. А для молодого растущего человека даже больше. Папуасы же это правило успешно игнорируют… на протяжении всей жизни. Ученые, взявшиеся за изучение их пищи, были поражены. Оказалось, что они даже не обеспечивают «белкового равновесия», т.е. потребляют 20-30 г белка, расходуя в 1.5 раза больше. Не из воздуха же они берут недостающие белки?

Вот именно из воздуха! Ученые Олейник и Паншина называют ряд бактерий, живущих в кишечнике любого человека – они способны фиксировать азот воздуха, растворенный в пищеварительных соках и вырабатывать из него белок.

Почему же этого не происходит  у других народов планеты? Видимо все в составе пищи. Папуасы питаются в основном бананами, богатыми сахарами и крахмалом, но содержащим так мало белка, что кишечные бактерии просто вынуждены использовать атмосферный азот, превращая его в аминокислоты – те «кирпичики», из которых уже может строить свои белки организм человека.

 

5.Информационная справка

 

Выступающий №12.

По сообщению журнала «New Scientist» в университете Южной Флориды создан робот, получающий энергию из мяса. Его зовут, Чу-Чу (от англ. «Chew» - жевать). Странного вида 12-колесный механизм работает на микробиологических топливных элементах. Вырабатываемые устройством ферменты расщепляют жиры, белки, углеводы. Вырабатываемая энергия превращается в электричество и робот готов к работе. Изобретатель, Чу-Чу, Стюарт Вилкинсон уже придумал новый термин – гастроробот.

Стремительный рост населения Земли потребовал новых источников белка. Для борьбы с белковым голоданием химики призвали на помощь… бактерии, которые вырабатывают белок, окисляя углеводороды нефти и природного газа. Промышленное производство белково-витаминного концентрата началось в Советском Союзе с 1963 года. Эти концентраты не предназначены для употребления в пищу людьми. Они используются как кормовые добавки в рационах животных.

Все больше в наш быт входят продукты питания, изготовленные с добавлением растительного белка, например. Соевого, вместо более привычного животного. Растительный белок легко усваивается, кроме того, растительные клетки содержат некоторые ферменты, очень близкие к соответствующим катализаторам человеческого организма (Приложения № 9,10).

 

II Практическая часть

 

Учитель: Переходим к практической части конференции. На столах у вас лежат инструктивные карточки по выполнению работы. Прочитайте, выполните работу, сделайте необходимые наблюдения и выводы (Приложения 11,12).

Учитель: Итак, давайте подведем итоги нашей работы.

В центре нашего внимания органические соединения – белки. Пытаясь постичь бесконечное – понять сущность этих удивительных веществ, нам пришлось обратиться к истории их открытия, химическому составу, структурам и свойствам, т.е. сначала все разъединить. И на этом уровне находят подтверждение законы диалектики:

1.                      это синтез и гидролиз белков при обмене веществ в клетке; это наличие 2-х функциональных групп. Отвечающих за разные химические свойства – эти факты подтверждают закон единства и борьбы противоположностей.

2.                       с увеличением количества остатков аминокислотных звеньев, происходит увеличение относительной молекулярной массы и это приводит к преобразованию пептида в белок – это закон перехода количественных изменений в качественные

  А, теперь соединяя можно сделать вывод, что белок – это качественно новый уровень развития материи.

 

 

                    

 

  

 

 

Просмотрено: 0%
Просмотрено: 0%
Скачать материал
Скачать материал
Скачать тест к материалу
Скачать материал
Скачать тест к материалу

Найдите материал к любому уроку, указав свой предмет (категорию), класс, учебник и тему:

5 938 877 материалов в базе

Материал подходит для УМК

Скачать материал
Скачать тест к материалу

Другие материалы

Вам будут интересны эти курсы:

Оставьте свой комментарий

Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.

  • Скачать материал
    Скачать тест к материалу
    • 21.09.2018 628
    • DOCX 70 кбайт
    • Оцените материал:
  • Настоящий материал опубликован пользователем Тарабухина Ольга Николаевна. Инфоурок является информационным посредником и предоставляет пользователям возможность размещать на сайте методические материалы. Всю ответственность за опубликованные материалы, содержащиеся в них сведения, а также за соблюдение авторских прав несут пользователи, загрузившие материал на сайт

    Если Вы считаете, что материал нарушает авторские права либо по каким-то другим причинам должен быть удален с сайта, Вы можете оставить жалобу на материал.

    Удалить материал
  • Автор материала

    Тарабухина Ольга Николаевна
    Тарабухина Ольга Николаевна
    • На сайте: 4 года
    • Подписчики: 0
    • Всего просмотров: 21821
    • Всего материалов: 26

Ваша скидка на курсы

40%
Скидка для нового слушателя. Войдите на сайт, чтобы применить скидку к любому курсу
Курсы со скидкой