Презентация к открытому уроку по теме белки

• 1 слайд

  
  Тема урока:
  «Белки как природные
  биополимеры».
  

• 2 слайд

  “Химик не такой должен быть, который дальше дыму и пеплу ничего не видит, а такой, который на основании опытных данных может делать теоретические выводы”
  
  М.В.Ломоносов
  Девиз урока:
  

• 3 слайд

  Сформировать представление о строении белков как природных биополимерах.
  Рассмотреть механизм образования полипептидной связи.
  Раскрыть особенности физических и химических свойств белков на примере белка куриного яйца.
  Рассмотреть биологическое значение этого класса органических веществ.
  Цели и задачи обучения:
  

• 4 слайд

  Учащиеся должны уметь характеризировать различные структуры белка, перечислять физические свойства;
  С помощью уравнений реакций и схем объяснять химические свойства белков
  Раскрывать огромную биологическую роль этого класса органических веществ.
  Планируемые результаты:
  

• 5 слайд

  1.Что такое белки?
  2.Из каких веществ образуются белки?
  3.Сколько аминокислот строят природные белки?
  4.Почему белки относят к высокомолекулярным соединениям?
  5.Какое значение имеют белки в природе?
  6.Где встречаются белки в живых организмах?
  
  Вопросы для разминки.
  

• 6 слайд

  Белки
  Состав
  Строение молекул
  Биологические функции
  Физические
  свойства
  Химические свойства
  Изучение нового материала. Просмотр презентации подготовленной группой учащихся на тему: «Белки как природные биополимеры.»
  

• 7 слайд

  Цветные реакции на белки.
  Опыты проводят выбранные лаборанты на демонстрационных столах.
  
  Опыт№1
  Биуретовая реакция.
  Оборудование: ящик для практических работ, пробирка с раствором белка, склянка с раствором NaOH, склянка с раствором CuSO4 ,чистая пробирка.
  
  Опыт№2
  Ксантопротеиновая реакция.
  Оборудование: пробирка с раствором белка, склянка с концентратом HNO3 ,чистая пробирка для анализа, спиртовка.
  Результаты оформить в тетради.
  Демонстрационные опыты
  

• 8 слайд

  Биуретовая
  Белок + Cu(OH)2 → фиолетовая окраска →
  реакция на пептидные связи
  Ксантопротеиновая
  Белок + HNO3(к) → желтая окраска →
  реакция на ароматические циклы
  Фоля
  Белок + Pb(NO3)2 +NaOH → черный осадок → реакция на серу
  Цветные реакции на белки
  

• 9 слайд

  1. В растворах белки обнаруживают очень низкое осмотическое давление
  
  2. Незначительная способность к диффузии
  
  3. Высокой вязкость
  
  4. Набухание в очень больших пределах с образованием гелей и студней
  
  5. Способность к адсорбции
  
  6. Амфотерность
  
  Белки представляют собой наиболее сложные коллоидные соединения
  

• 10 слайд

  
  
  7. Склонность к денатурации, осаждению
  
  8. Способность к гидролизу с
  
  расщеплением пептидных связей
  
  
  9. Растворы белков обладают способностью к светорассеянию и способностью к поглощению УФ-излучения при 280 нм
  Белки представляют собой наиболее сложные коллоидные соединения
  

• 11 слайд

  Белки, как и аминокислоты амфотерны, благодаря наличию свободных –NH2 и –СООН – групп
  Характерны свойства кислот и оснований
  Химические свойства
  Амфотерность белков
  

• 12 слайд

  Денатурация белков
  В основе денатурации лежат глубокие внутримолекулярные перестройки, приводящие к изменению специфической конфигурации белковой молекулы (вторичной, третичной структуры)
  Физические агенты: нагревание, УФ-лучи, рентгеновские лучи, ультразвуковое излучение, высокое давление
  
  Химические агенты: концентрированные кислоты и щелочи, соли тяжелых металлов, алкалоидные реактивы, многие органические растворители
  Обратимая денатурация
  Необратимая денатурация
  

• 13 слайд

  Обратимая
  (под действием концентрированного раствора NаСl)
  Необратимая
  (под действием солей
  тяжелых металлов, концентрированных кислот и щелочей органических ядов (фенола))
  Термическая
  (при нагревании)
  Химическая
  Денатурация
  

• 14 слайд

  Взаимодействие белков с водой, в ходе которого белок утрачивает свою первичную структуру
  Гидролиз белков
  

• 15 слайд

  Первый белок, очищенный от примесей был получен в 1728 г. Я. Беккари.
  
  Это был белок пшеничного зерна - клейковина
  
  Белки стали называть
  протеинами
  (от греческого protos – первый)
  История открытия белка
  

• 16 слайд

  Ф.Энгельс
  “Повсюду, где мы втречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом и повсюду, где мы всречаем какое-либо белковое тело, которое не находиться в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни”.
  

• 17 слайд

  
  В 1934г. Лайнус Полинг совместно с А.Е.Мирски сформулировал теорию строения и функции белка.
  В 1936г. он положил начало изучению атомной и молеулярной структуры белков и аминокислот с применением рентгеновской кристаллографии.
  
  Лайнус Полинг
  

• 18 слайд

  Это высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из α-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями
  БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ)
  

• 19 слайд

  4 уровня структурной организации белков:
  Уровни структурной организации белков
  Первичная
  Вторичная
  Третичная
  Четвертичная
  

• 20 слайд

  линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
  Стабилизирована ковалентными пептидными связями
  Первичная структура белков -
  

• 21 слайд

  Образование пептидной связи
  

• 22 слайд

  Конформация пептидных цепей в белках
  

• 23 слайд

  Инсулин (Ф. Сэнгер, 1953)
  Выяснена первичная структура многих природных белков:
  рибонуклеазы, инсулина, иммуноглобулина, миоглобина, гемоглобина
  

• 24 слайд

  Полипептидная цепь закручивается в виде α-спирали
  Ветки скреплены между собой межпептидными
  водородными связями (через 4 аминокислоты)
  Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали
  Пептидный остов
  Радикалы
  аминокислот
  Водородные
  связи
  Вторичная структура
  

• 25 слайд

  
  трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействия между радикалами аминокислот, которые располагаются на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи
  Стабилизирована ионными, водородными, гидрофобными связями, дисульфидными связями
  Третичная структура –
  

• 26 слайд

  – представляет собой олигомерный белок, состоящий из нескольких полипептидных цепей
  Например, гемоглобин-это сложный белок, состоящий из четырех полипептидных цепей, соединенных четырьмя гемами-небелковыми образованиями.
  Стабилизирована ионными, водородными, гидрофобными связями
  Четвертичная структура белка
  

• 27 слайд

• 28 слайд

  Фибриллярные
  
  ферменты, гемоглобин, миоглобин
  Глобулярные
  коллаген, миозин
  По форме молекул
  белки делятся на 2 группы:
  

• 29 слайд

  БЕЛКИ
  Сложные белки –
  
  это двухкомпонентные белки, состоящие из простого белка и небелковой части
  Простые белки –
  
  это такие вещества, молекула которых состоит только из аминокислот
  ПРОТЕИНЫ
  ПРОТЕИДЫ
  

• 30 слайд

  Биологическое значение белков
  Структурная
  Сократительная
  Защитная
  Ферментативная
  Транспортная
  

• 31 слайд

• 32 слайд

  1.Связь, образующая первичную структуру белка?
  

• 33 слайд

• 34 слайд

  2.Белки имеют большую атомною массу, т.к. представляют собой…
  

• 35 слайд

• 36 слайд

  3.Растворимый в воде белок куриного яйца?
  

• 37 слайд

• 38 слайд

  4.Мономер для синтеза белка?
  

• 39 слайд

• 40 слайд

  5.Разрушение молекулы белка до первичной структуры?
  

• 41 слайд

• 42 слайд

  6.Растворимый в воде белок?
  

• 43 слайд

• 44 слайд

  7.Фамилия ученого, получившего Нобелевскую за изучение вторичной структуры белка?
  
  

• 45 слайд

• 46 слайд

  Задача.
  
  Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.
  
  

• 47 слайд

  Изобрази структурные формулы веществ:
  1. а: 2-аминопропановая кислота
  е: 2-аминопропановая кислота
  2. б: 2-амино-2-метилпропановая кислота
  в: 2-аминобутановая кислота
  3. г: 2-аминопентановая кислота
  д: 2-амино-3,3-диметилпропановая кислота
  Проверь себя:
  
  

• 48 слайд

  
  Выставление оценок
  Домашнее задание.
  1.Параграф учебника(устно)
  2. Письменно:
  А) Синтезировать трипептид из написаных аминокислот
  Б) Написать уравнение реакции гидролиза любого трипептида.