Рабочие листы
к вашим урокам
Скачать
1 слайд
Интегрированный урок химия-биология
Тема: «Белки»
Учитель химии: Максимова Наталья Евгеньевна
2 слайд
УЧИТЕЛЬ химии:
Максимова Наталья Евгеньевна
3 слайд
История
возникновения
3. Функции
4. Свойства
(Лабораторные опыты)
5. Выводы
2. Состав
и строение
ПЛАН УРОКА:
4 слайд
ВСТУПЛЕНИЕ:
«В начале был белок»
Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма.
Белки всюду, где есть жизнь!
5 слайд
Чего только не делают белки!
ЗАВЕДУЮТ ПИТАНИЕМ ОРГАНИЗМА
ПРЕДОХРАНЯЮТ КРОВЬ ОТ ЗАМЕРЗАНИЯ
ОТ БЕЛКА ХЛОРОФИЛЛА ЗАВИСИТ ЗЕЛЕНАЯ ОКРАСКА ЛИСТЬЕВ
ЗАВЕДУЮТ ДВИЖЕНИЕМ И РОСТОМ ОРГАНИЗМА
ОХРАНЯЮТ ОТ ВОЗБУДИТЕЛЕЙ БОЛЕЗНЕЙ
ЗАВЕДУЮТ РАБОТОЙ МОЗГА
6 слайд
История возникновения белков
Возникновение органических соединений
7 слайд
СОСТАВ БЕЛКОВ:
ЧТО ЖЕ ТАКОЕ БЕЛКИ?
Белки – это сложные биополимеры, мономерами которых являются
α–аминокислоты, соединенные между собой пептидными
связями
-CO-NH-.
Модель белка
Модель аминокислоты
8 слайд
ИЗ ЧЕГО СОСТОИТ БЕЛОК:
O
N
C
H
S
(50-55%)
(21-23%)
(15-17%)
(6-7%)
(0,3-2,5%)
9 слайд
Молекулярные массы некоторых белков:
Белок куриного яйца 36 000
Белок мышц 1 500 000
Белок вируса табачной мозаики 40 000 000
10 слайд
Химические формулы некоторых белков:
11 слайд
Белки образуются из 20 α-аминокислот:
12 слайд
Заменимые
α-аминокислоты:
13 слайд
Незаменимые
α-аминокислоты:
14 слайд
Незаменимые аминокислоты
Аминокислоты, которые организмы не синтезирует, называются незаменимыми. Всего их восемь (+ 2 у детей - цистеин и гистидин): лизин, метионин, триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин и фенилаланин.
Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм с пищей
15 слайд
Полноценные белки:
Полноценные белки – это те, в состав которых входят все незаменимые аминокислоты.
16 слайд
Неполноценные белки:
Неполноценные белки - содержат не все аминокислоты
17 слайд
Структура белков:
18 слайд
Открытие белков:
Данилевский Александр Яковлевич
Установил наличие пептидных связей в белковой молекуле в 1888 г.
Эмиль Герман Фишер
Впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид.
19 слайд
Открытие белков:
Изображение Лайнуса Полинга и альфа-спирали маслом.
Слева: Лайнус Полинг и Роберт Кори с моделью α-спирали (1951).
Справа: Лайнус Полинг держит в руках модель молекулы сульфаниламида (1954). Атомы в модели Полинга были изготовлены из дерева (в масштабе 1’’/Å) или пластика (0.5’’/Å). В 1954 году «за изучение природы химической связи и его применение к объяснению строения сложных молекул» Полинг был удостоен Нобелевской премии по химии.
20 слайд
Открытие белков:
Слева: Модель электронной плотности β-субъединицы оксигемоглобина лошади [9] с пронумерованными α-спиральными элементами. В верхнем углу приведены «идеализированные» β-цепи гемоглобина (также показана ось двукратной симметрии). Две α-субьединицы, образующие аналогичную пару, тут не показаны.
Справа: Макс Перутц с полной (тетрамерной) моделью электронной плотности молекулы гемоглобина и Джон Кендрю, каркасная модель молекулы миоглобина которого стоит на переднем плане. Фотография сделана в 1962 году на вручении Нобелевской премии по химии, которую Перутц с Кендрю получили «за исследования структуры глобулярных белков»
Хотя первая пространственная структура белка была получена Джоном Кендрю, истинным первооткрывателем в данной области является другой человек — Макс Перутц (Max Perutz).
21 слайд
Первичная структура:
Первичная структура - число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи
Число комбинаций из 20 аминокислот: 2,4 х 1018.
22 слайд
Вторичная структура:
* Во вторичной структуре все радикалы располагаются вне спирали. Длина белковой молекулы уменьшается в 4 раза.
Первичная структура белка скручивается в спираль за счет водородных связей – образуется вторичная структура белка
23 слайд
Третичная структура:
Соединяясь между собой различными связями за счет радикалов, они скручивают молекулы в глобулы, образуя глобулярные белки (длина молекулы уменьшается в 10 раз), или в тросовидные образования – фибриллярные белки – третичные структуры белка
24 слайд
Четвертичная
структура:
Четвертичная структура – комплекс белковых молекул – протеины или комплекс белковых и небелковых молекул – протеиды.
25 слайд
Классификация белков по функциям:
26 слайд
Структурная функция
(строительная):
Гидролизованный Коллаген
(белок соединительной ткани)
БЕЛОК Кератин
БЕЛОК Фиброин
БЕЛОК Эластин
27 слайд
Каталитическая функция:
ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - закваска) (энзимы), белки. выполняющие роль катализаторов в живых организмах, ускоряют биохимические реакции в организме.
Луи Пастер
Эдуард Бухнер
Джеймс Самнер
28 слайд
Сигнальная функция:
Рецепторные белки осуществляют прием сигналов из внешней среды и передают команды в клетку
29 слайд
Двигательная функция:
Белок Тубулин
Реснички, жгутики
30 слайд
Транспортная функция:
Гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород.
Заключается в связывании и доставке (транспорте) различных веществ от одного органа к другому.
31 слайд
Защитная функция:
Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови, уменьшает кровопотери.
Антитела обезвреживают вещества, поступающие в организм или появляющиеся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов
32 слайд
Энергетическая функция:
Хотя белки и не служат главным источником энергии, тем не менее, они при определенных условиях могут выполнять эту функцию. Однако, в качестве энергетической субстанции белки очень не выгодны и требуют большое количество энергии на свое усвоение и синтез.
33 слайд
Питательная функция:
P.S.Не перестарайтесь с белками!
34 слайд
Гормональная функция:
Модель белка-регулятора (гормона)
35 слайд
Физические свойства белков:
Гемоглобин
(в эритроцитах)
Белок в твердом состоянии
Яичный порошок
Желатин
36 слайд
Денатурация белков:
В процессе приготовления куриных яиц происходит денатурация яичных белков
Денатурация - потеря белками их естественных свойств вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.
37 слайд
Причины денатурации белков:
38 слайд
Обратимая денатурация белков:
1
2
3
4
5
6
39 слайд
Ренатурация белков:
7
40 слайд
Гидролиз белков:
41 слайд
Биуретовая реакция:
Результат реакции
42 слайд
Ксантопротеиновая реакция:
Итог реакции
43 слайд
Выводы:
«Жизнь – есть способ существования белковых тел».
Белки – самые древние и сложные молекулярные структуры на Земле.
Белки – это высшая форма развития вещества.
Они являются обязательными компонентами всех клеток и вирусов.
Благодаря белкам осуществляются все жизненно важные процессы как в клетке, так и во всем организме.
Каждый белок – это чудо, индивидуальность и неповторимость, а значит и каждый живой организм в целом – чудо, индивидуальность и неповторимость, с которым и нужно соответственно обращаться.
44 слайд
СПАСИБО ЗА ВНИМАНИЕ
Рабочие листы
к вашим урокам
Скачать
6 662 871 материал в базе
«Химия. Базовый уровень», Габриелян О.С.
§ 17. Аминокислоты. Белки
Больше материалов по этой темеНастоящий материал опубликован пользователем Максимова Наталья Евгеньевна. Инфоурок является информационным посредником и предоставляет пользователям возможность размещать на сайте методические материалы. Всю ответственность за опубликованные материалы, содержащиеся в них сведения, а также за соблюдение авторских прав несут пользователи, загрузившие материал на сайт
Если Вы считаете, что материал нарушает авторские права либо по каким-то другим причинам должен быть удален с сайта, Вы можете оставить жалобу на материал.
Удалить материалВаша скидка на курсы
40%Курс профессиональной переподготовки
300 ч. — 1200 ч.
Курс повышения квалификации
36 ч. — 180 ч.
Курс повышения квалификации
72/108 ч.
Мини-курс
6 ч.
Оставьте свой комментарий
Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.