Разработка интегрированного урока "Белки-основа жизни"

«МКОУ Чиркейская средняя общеобразовательная школа № 2 имени Саида Афанди аль Чиркави»

     Интегрированный урок для одаренных учащихся по биологии                         

                   и химии

       "Белки – основа жизни"

                                                           

                                          Курахмаева Загидат Магомедалиевна,         

                                          преподаватель биологии и химии

                                          Разделы: Преподавание химии,                  

                                           Преподавание биологии

                                                          2014 год

Тема: «Белки – основа жизни»

Цели урока: Познакомить учащихся с основными компонентами живых клеток – белками; изучить свойства органических составляющих клетки – белков в связи со строением, их биологическую роль в клетке, процессы превращения белков в организме, проблемы синтеза белков; развивать умения определять свойства белков;

Задачи урока:

а)обучающие:

-актуализировать знания, необходимые для изучения темы.

-познакомить учащихся со строением белков.

-подвести их к сознательному изучению материала по функциям белков.

б)развивающие:

 -развитие мышления путем сравнения белков разного строения и с различными функциями;

 -развитие общеучебных умений и навыков;

-развитие умения анализировать информацию, сравнивать предложенные объекты,

-классифицировать по различным признакам, обобщать; работать по аналогии.

-развитие познавательного интереса и творческих способностей.

-на основе углубления межпредметных связей биологии и химии развивать интерес к этим предметам.

в)воспитывающие:

-воспитание сознательного отношения к здоровому образу жизни.

-воспитание нравственного отношения к жизни как наивысшей ценности.

-формирование навыков адаптации к условиям постоянно изменяющейся жизни с помощью  приобретенных знаний, умений и навыков.

Тип урока: интегрированный.

Оборудование: компьютеры и мультимедийный проектор; белок куриного яйца для демонстрации эксперимента, вода, спирт; шерстяные волокна, образцы тканей из натурального шелка; таблицы: « Строение белковой молекулы», «Функции белков», модели строения белковых молекул.

                                                             План урока:

I.                    Организационный момент

II.                 Новая тема

III.              Закрепление нового материала

IV.              Подведение итогов

V.                Задание на дом

                                            ХОД УРОКА:

I. Организационный момент

-приветствие

-подготовка к занятию

   

II. Изучение нового материала

A .Общее представление о белках.

Б. Строение белков.

B. Свойства белков.

Г. Белки в природе.

Д. Белки и пища.

            “Во всех растениях и животных присутствует некое вещество, которое

            без сомнениния является наиболее важным из всех известных веществ

           живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна”.

                                                                                                                           Ж. Мюльдер                                                                          

Что такое жизнь? Этот вопрос волновал людей всегда. В течение веков копились наблюдения, проводились исследования, рождались и умирали теории. Пожалуй, ни одно естественнонаучное явление не вызывало такой острой борьбы мировоззрений, как проблема живого. А причина этой борьбы – в самом объекте, его уникальности, неповторимости и сложности. Постепенно было накоплено достаточно экспериментального материала, чтобы дать следующее определение жизни: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным методом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ, прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка». (Ф. Энгельс).  Всюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким- либо    белковым  телом (Ф. Энгельс).                                                                                                                                                          Современная наука представляет жизнь как переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами. Следует подчеркнуть, что отдельные очищенные белки не имеют характерных признаков живого. Поэтому в поиске ответа на вопрос «Что такое жизнь?» нужно раскрыть тайну веществ, лежащих в ее основе, то есть ответить на вопрос «Что такое белок?»

А. Общее представление о белках.

Белок - природный полимер, высокомолекулярное органическое вещество, состоящее из большого числа остатков аминокислот(20). Слово белок имеет славянское происхождение. Символом начала жизни всегда было яйцо. Вот почему белок птичьих яиц дал названия всему классу веществ. Во многих иностранных языках белки называют протеинами (первый). Белки – это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота (в некоторых есть и сера). Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк, медь. Белки – это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.                                                                                                                                                                                      Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белки, прежде чем удалось разгадать тайну их строения. В 1728 году итальянский ученый Я. Беккари получил первый очищенный белок - клейковину пшеницы. Через 100 лет А. Браконно выделил основное звено строения белков - аминокислоту. С 1836 года к исследованию белков подключился известный голландский врач и химик Г. Мульдер, который обнаружил белковые молекулы во всех исследованных живых организмах и установил сходство состава белков различного происхождения. В 1899 году выдающийся немецкий химик - органик Эмиль Фишер высказал пептидную теорию строения белков и был третьим ученым в мире, дважды удостоенным Нобелевской премии.

(Демонстрация строения белков )

    

    

         На долю белков приходится более 50% общей массы сухой клетки. Сравнительное содержание белков в % к сухой массе: в мышцах – 80%, в коже – 63%, печени – 57%, мозге – 45%, костях – 28%.

Итак, из двух десятков аминокислот построено все многообразие белковых молекул любых живых организмов от вирусов до человека. Естественно, что в одной молекуле белка различные остатки аминокислот повторяются многократно, число возможных изомеров настолько велико, что эти величины трудно себе представить.

Внимание учащихся обращается на формулы некоторых белков :

пенициллин – С16Н18О4N2

гемоглобин – С3032Н4816О872N780S8Fe4,

а также для сравнения данные по молекулярной массе: этиловый спирт – 46, бензол – 78, белок куриного яйца – 36000,белок мышц – 1500000.

На основании этих сравнений и сопоставлений формулируется вывод о сложности белков, о важнейшем значении их для жизнедеятельности всего живого на Земле.

Б. Строение белков  (слайд 5)

Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называется его первичной структурой (рис. 1, слайд 6). Все связи прочные, ковалентные. Если принять аминокислоту за бусинку, то даже из небольшого числа бусинок можно составить несколько разных сочетаний. Так и в молекуле белки образуют большое число изомеров.  

 Ни одно из природных соединений не обладает такими безграничными потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов. Каждый вид обладает сотнями и тысячами собственных, непохожих на аналогичные из других видов белков. Если бы в первичной структуре белков не было заложено этого качества, то не было бы и того разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы сами.

                           

                                                    Рис. 1. Первичная структура белка.

   

      Вторичная структура -   форма полипептидной цепи в пространстве (рис.2, слайд 7). Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей). Строго линейная полипептидная цепь встречается у ограниченного числа белков. Такую структуру имеет фиброин шелка -белок, синтезируемый гусеницами шелкопряда. В силу особых условий формирования шелкового волокна в мускульном прессе гусеницы нитевидные молекулы фиброина, почти лишенные обрамляющих главную полипептидную цепь радикалов, ориентируются вдоль шелкоотделительного протока и плотно упаковываются по ходу шелкового волокна.  Однако даже в волокнистых фибриллярных белках очень редко удается обнаружить полностью растянутые полипептидные цепи. Рентгеновские снимки указывают на наличие в белках каким-то образом сложенных или скрученных полипептидных цепей.     Некоторые участки полипептидной цепи в молекулах белков свернуты в виде  - спирали.      Спираль характеризуется плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи, так что все пространство внутри «цилиндра», в пределах которого идет закручивание, заполнено. Элементарно закручивание можно представить следующим образом: накручиваем кусочек проволоки на карандаш, получая тем самым спираль.

                                              

                                                    Рис. 2. Вторичная структура белка.

      Как мы видим, упаковка действительно очень плотная, но насколько близко располагаются относительно друг друга витки спирали? Очевидно, что витки можно сблизить или растянуть.

      Третичная структура  (рис. 3, слайд 8)  -  реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков - S-S-связи (бисульфитные связи).   Выявление чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи и наличия в белковой молекуле спиральных и неспиральных участков не дает представления ни об объеме и форме молекулы в целом, ни о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу.  Под третичной структурой белковой молекулы понимают общее расположение ее одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями. Естественно, что полипептидная цепь имеет определенную конфигурацию, представленную, как правило, сочетанием спиральных и линейных участков.                                                                                                                                                              Считают, что третичная структура белковой молекулы определяется первичной структурой, т.к. решающая роль в поддержании характерного расположения полипептидной цепи принадлежит  взаимодействию радикалов аминокислот. Особую роль в поддержании третичной структуры белка играют дисульфидные мостики, именно они прочно фиксируют расположение участков полипептидной цепи. Таким образом, положение в молекуле белка остатков цистеина предопределяет характер межрадикальных связей и, следовательно, третичную структуру.        

                                                    

                                                      Рис. 3. Третичная структура белка.

            Четвертичная структура - соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс (рис. 4, слайд 9) . Структура, характеризующаяся наличием в белковой молекуле определенного числа полипептидных цепей или субъединиц, занимающих строго фиксированное положение, вследствие чего белок обладает той или иной биологической активностью, называется четвертичной. С этой точки зрения детально изучено строение некоторых белков.

                                            

                                                      Рис. 4. Четвертичная структура белка.

       Молекулы гемоглобина (Мг = 68 000) построены из четырех субъединиц с молярной массой 17 000 каждая. Первичная, вторичная и третичная структуры субъединиц молекулы гемоглобина полностью выяснены. Установлено, что при соединении с кислородом молекула гемоглобина изменяет свою четвертичную структуру, захватывая кислород и запирая его внутри молекулы. Причина этого - изменение третичной структуры субъединиц. Таким образом, структура и функции молекулы гемоглобина тонко «пригнаны» друг к другу.

В. Свойства белков.

        При изменении структуры молекулы, меняются физические свойства белка, а это имеет важное значение для биологических процессов (движения, сокращения, деления клеток). Свойства белков обусловлены их аминокислотным составом, то есть могут быть амфотерными, щелочными или кислотными. Например, белки – протамины входят в состав ДНК и содержатся в мужских половых клетках и икре рыб. В этих белках до 30% аминокислот с двумя аминогруппами, которые обуславливают щелочные свойства белков.

Итак, свойства белков:

По способности растворяться в воде белки подразделяются на глобулярные  (растворимые) и фибриллярные (нерастворимые).

Белок растворим в воде (демонстрация растворения в воде белка куриного яйца). Водные растворы его не выпадают в осадок, устойчивы. Он способен к набуханию, поэтому водный раствор белка обладает коллоидными свойствами.

Под действием различных факторов (высокая температура, давление, механическое воздействие, ионизирующее излучение, действие кислот, щелочей, растворителей, тяжелых металлов, моющих средств) белки теряют свои функционально – химические свойства, нарушается их структура (вторичная, третичная, четвертичная). Этот процесс называется денатурацией (рис. 5, слайд 13).

   

   

          

                                                  Рис. 5. Денатурация белка.

При денатурации белки утрачивают свои функции, восстановление которых происходит при ренатурациии после прекращения действия того или иного фактора. (Демонстрация денатурации белка куриного яйца под действием спирта).

      Демонстрация  натуральной шерсти (рис. 6).  Отмечается, что это тоже белок, называемый кератином. Прочность молекулы белка кератина обусловлена поперечными дисульфидными связями. При стирке шерстяных тканей в воде, близкой к кипению, в молекулах белка – кератина происходит разрыв этих связей и начинается свертывание полипептидных цепей в клубок. Тогда говорят, что шерстяная ткань садится.

         

                                      

                                                Рис. 6. Натуральная шерсть.

Демонстрация шелковых изделий (рис. 7).  Сообщается, что этот белок образуется прядильными железами насекомых и называется фибрином. Фибрин состоит всего из четырех видов аминокислот: глицина, аланина, тирозина и серина.

                                     

                                               Рис. 7. Натуральный шелк.

Для молекул белков характерны цветные реакции:

а) белок + NaOH + CuSO4 ––> красно-фиолетовое окрашивание

б) белок + HNO3 ––> желтое окрашивание

Гидролиз (слайд 12).  При нагревании белков со щелочами или кислотами происходит их гидролиз. Гидролиз белка – это разрушение первичной структуры белковой молекулы. В лаборатории этот процесс проводят в присутствии кислот и щелочей при нагревании, в организме он происходит под действием ферментов.

         Как происходит гидролиз белка в организме?

Под действием белков-ферментов в желудке происходит расщепление белковых молекул до мелких полипептидов.

В кишечнике полипептиды распадаются до отдельных аминокислот.

Смесь аминокислот всасывается слизистой оболочкой тонкого кишечника и через систему воротной вены попадает в печень, откуда разносится кровью ко всем органам.

Аминокислоты расходуются на синтез белка (увеличение белковой массы, рост, обновление организма) и нуклеиновых кислот, часть аминокислот в процессе жизнедеятельности распадается.

Г. Белки в природе.

        Белки — это вещества жизни. Каждый живой организм содержит большое число различных белковых молекул, при этом каждому виду присущи особые, свойственные только ему белки.

         Перед учащимися ставится познавательная задача: известно, что белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Почему же при исключении из рациона белкового компонента, но при достаточной калорийности пищи у живых организмов наблюдается патологические явления: остановка роста, изменение состава крови и т.д.? С чем это связано?

Оказывается, что белки выполняют многочисленные функции в организме (слайд 10) :

1. Каталитическая: в каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций, в ходе которых идут распад и окисление поступающих извне питательных веществ. Клетка использует энергию, полученную вследствие окисления данных веществ, продукты их расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических веществ. Быстрое протекание таких биохимических реакций обеспечивают биокатализаторы – ферменты. Известно более 2 тысяч ферментов, каждая молекула которых способна осуществлять от тысяч до миллионов операций в минуту. В ходе этих реакций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращение и выходит из реакции неизмененным.

2. Строительная: из белков состоят мембраны клеток и клеточных органоидов. У высших животных из белков состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи. Из устойчивого и твердого белка кератина состоят образования, используемые животными для защиты – рога, копыта, панцири, когти, перья, шерсть .

3. Энергетическая: при распаде 1 г белка выделяется 17,6кДж энергии, однако белки используются с целью получения энергии только тогда, когда истощаются другие источники .

4. Регуляторная: известно, что в живых организмах производятся специальные регуляторы физиологических процессов – гормоны. Часть гормонов являются белками. Гормоны образуются в особых клетках гипоталамуса, в гипофизе (например, гормон роста), в специальных клетках поджелудочной железы (например, инсулин). Гормоны выполняют важную роль в организме, управляя активностью ферментов. Так, инсулин активизирует в клетках печени фермент, синтезирующий из глюкозы гликоген. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапливается в крови в избытке, так как клетки не могут ее захватить. Именно в этом причина развития сахарного диабета.

5. Транспортная: в крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клетки имеются различные транспортные белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный транспорт веществ. В крови белки – транспортеры «узнают», связывают определенные белки – гормоны, витамины, микроэлементы и несут их к определенным клеткам.  Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его ко всем тканям и органам тела .

6. Двигательная: все виды движения живых организмов, в том числе сокращение мышц, мерцание ресничек, движение жгутиков, листьев у растений, выполняют особые сократительные белки. В работе мышц человека главную роль играют актин и миозин.

7. Защитная: специальные белки – иммуноглобулины - выполняют роль антител по отношению к чужеродным белкам (антигенам). Они связывают и выводят антигены из организма, препятствуют размножению бактерий и вирусов, нейтрализуют выделяемые ими токсины (яды). Например, в лимфатических узлах образуются лимфоциты – клетки, синтезирующие антитела. Таким образом, у человека и животных одна из главных систем – это иммунная система.

8. Сигнальная: в поверхностную  мембрану клетки встроены молекулы белков, способные менять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

По мере рассмотрения каждой функции, учащиеся записывают в тетрадь функции белков.

В  ходе эволюции появилось 1010-1012 различных белков, встречающихся примерно у 1,2 млн. видов живых организмов – от вирусов до человека.

Если в кишечной палочке их 3000, то в организме человека более 5 млн. То есть значение белков очень велико.

Таким образом, мы рассмотрели значение белков, некоторые их функции.

Д. Белки и пища.

Белки – основа продуктов питания. Биологическая ценность белков зависит от содержания незаменимых аминокислот. Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, 9 являются незаменимыми, то есть они не образуются  в организме и должны обязательно поступать с пищей. Недостаток белков или нарушение процессов их усвоения (переваривание и всасывание) приводят к заболеваниям внутренних органов, болезням крови и ослаблению иммунитета.

Уже говорилось о необходимости незаменимых аминокислот для организма человека. Их человек получает в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах, горохе и др. растениях.

Далее учащимся предлагается решить задачу.

Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5 г белка на 1 кг массы тела в день. Зная свою массу, определите суточную норму потребления белка для своего организма.

Запишите в тетради по биологии свою суточную потребность в белке и учтите, что около 60% потребляемых белков должно быть животного происхождения, так как не все белки равноценны. Наиболее питательны белки молока, яиц, наименее питательны белки сухожилий, волос, роговицы глаз. Другими словами: иного белка достаточно 50г, а другого и 200г не хватит.

Многие белки обладают токсичными свойствами (яды змей, холерный, дифтерийный и столбнячный  токсины), поэтому они важны для медицинских целей.

Но главное белки составляют важнейшую и незаменимую часть пищи человека. В наше время 10-15% населения Земли голодают, а 40% получают неполноценную пищу с недостаточным содержанием белка. Поэтому человечество вынуждено искусственными путями производить белок наиболее дефицитный продукт на Земле.

Синтез белков в лабораторных условиях очень сложен. Можно привести такой пример. Первый белок, у которого расшифровали первичную структуру (в 1954) , был инсулин. Для этого потребовалось почти 10 лет. Молекула инсулина состоит из двух цепочек. Одна из них содержит 21, а другая 30 аминокислотных остатков. Для получения одной цепочки потребовалось провести 89 реакций, а для получения другой 138. а в живых организмах процесс синтеза белка происходит мгновенно.

           Задачу синтеза белка в лаборатории решают тремя способами:

1)Производством кормовых дрожжей.

2)Приготовлением белково-витаминных концентратов на базе углеводородов нефти.

3)Выделением белков из непищевого сырья растительного происхождения.

В нашей стране из углеводородного сырья изготавливают белково-витаминный концентрат. В качестве заменителя белка перспективно также промышленное производство незаменимых аминокислот.

Широкие исследования в области создания микробиологической промышленности по производству искусственных пищевых продуктов принадлежат известному русскому ученому А.Н.Несмеянову. Его работу продолжают другие ученые.

Сейчас разработаны пути получения более 120 видов искусственных мясных и рыбных продуктов. То есть осуществляется проблема биохимического и синтетического получения пищи.

Небольшая информация будущим хозяйкам и главам их семейств.

1) Если нужно сварить бульон для первого блюда, в какую воду следует положить мясо - в горячую или холодную? При погружении мяса или рыбы в холодную воду в раствор переходит больше белков и экстрактивных веществ, бульон будет концентрированнее. Правда часть белков при этом сворачивается и в виде серой пены поднимается на поверхность. Ее необходимо удалить, чтобы она не портила внешний вид и вкус бульона.

2) Если нужно сварить мясо для второго блюда, его опускают в кипяток. При соприкосновении с горячей водой мясо моментально становится серым, зато хлопьев образуется мало. Тот белок, что находился на поверхности, под действием высокой температуры сразу свернулся и закупорил многочисленные поры, пронизывающие мясо. Экстрактивные вещества, в том числе белки, уже не могут перейти в раствор. Они остаются внутри мяса, придавая ему вкус и аромат. Бульон, разумеется, получается несколько хуже.

Эти же правила нужно соблюдать и при жарке мяса: кусочки, положенные на раскаленную сковороду, теряют меньше мясного сока и получаются более сочными. При жарке теряется меньше питательных веществ, чем при варке.

На биологическую ценность белка влияет также продолжительность тепловой обработки. Так, сваренное вкрутую яйцо усваивается организмом труднее, чем сваренное всмятку. Пережаренное мясо жестко, невкусно и плохо усваивается организмом.

         Часто в домашних условиях используют бульонные кубики « Галина Бланка», которые белка не содержат, они только ароматизаторы и вкусоимитаторы, а не полноценный пищевой продукт.

          Все больше в наш быт входят продукты питания, изготовленные с добавлением растительного белка (соевый) вместо более привычного животного. Растительный белок легко усваивается, кроме того, растительные клетки содержат некоторые ферменты, очень близкие к соответствующим биокатализаторам человеческого организма.

III. Закрепление материала

 

  В качестве закрепления знаний проводится тестирование на компьютерах.

Тест:

1) Первичная структура белка поддерживается за счет связей:

а) сложноэфирных;        б) ионных;        в) пептидных;       г) водородных.

2) Аминокислоты – мономеры:

а) углеводов;        б) жиров;           в) аминов;         г) белков.

3) Белки подвергаются реакции:

а) денатурации;          б) полимеризации;          в) гидрирования;          г) поликонденсации.

4) Процесс восстановления структуры белковой молекулы называют:

а) гидролизом;         б) денатурацией;          в) ренатурацией;         г) полимеризацией.

5) Биологическую активность белка определяют:

а) радикалы;         б) полипептид;         в) химические связи;         г) полимер.

6) При денатурации не происходит разрушение структуры:

а) первичной;          б) вторичной;         в) третичной;         г) четвертичной.

7) Какие вещества выполняют в живых организмах энергетическую функцию:

а) вода;          б) белки;           в) кислоты;          г) соли.

8) За 70 лет жизни обновление белков происходит около 2000 раз. Определить сколько раз произойдёт обновление за 14 лет.

а) 20;          б) 60;          в) 50;          г) 40.

9) Где применяют белки?

а) в медицине;     б) для отделки тканей;     в) в строительстве;      г) в химической промышленности.

10) Среди указанных групп атомов не является функциональной:

а) (–NH2);         б) (–R);           в) (–COOH);            г) (–OH).

 11) Какая структура белка является простейшей:

 а)первичная          б)третичная          в) четвертичная            г)вторичная.

12)Что выполняет энергетическая функция белков в организме:

а)накапливает важнейшие вещества                б)запасает аминокислоты

в)распознает чужеродные вещества                г)ускоряет химические реакции.

1З)Ксантопротеиновой называют качественную реакцию на белки:

а)с гидроксидом меди(ii)                    б) с азотной кислотой     

в)с гидроксидом натрия                      г) с серной кислотой.

14)Кислоты из которых состоят белки называются:

а)нуклеиновыми        б)неорганическими         в)минеральными         г) аминокислотами

IV. Подведение итогов урока, выставление оценок

ВЫВОДЫ  ПО УРОКУ :

-белки - это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, состоящие из мономеров а-аминокислот

-аминокислоты соединяются в полипептидную цепочку за счёт пептидной связи аминокислоты заменимые и незаменимые белки могут быть простыми и сложными

-четыре структуры белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная)

-денатурация - это утрата белковой молекулой своей структурной организации, обеспечивающей функциональные свойства белка

 -ренатурация - процесс восстановления структуры белка         

       Подведя итог урока, учитель повторяет, что понятие «Жизнь» и «Белок» неразрывно связаны, напоминает: чтобы ответить на вопрос «Что такое жизнь?», надо знать, что такое белки. Насколько многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика жизнь. Подтверждением этого может стать высказывание Гёте: «Я всегда говорил и не устаю повторять, что мир не мог существовать, если бы был так просто устроен».

V.Домашнее задание.

Подготовить доклады и презентации по теме «Белки».