Добавить материал и получить бесплатное свидетельство о публикации в СМИ
Эл. №ФС77-60625 от 20.01.2015
Инфоурок / Химия / Другие методич. материалы / Учебно - методический комплекс по химии

Учебно - методический комплекс по химии


  • Химия

Поделитесь материалом с коллегами:



Министерство образования Республики Карелия

ГАОУ СПО РК «Сортавальский колледж»













Учебно – методический комплекс

по Химии

Тема: Азотсодержащие органические вещества»

для специальности

111801.51 «Ветеринария»







Подготовила преподаватель:

Степанова Н.В.

Учебно –методический комплекс

утвержден на заседании предметной

комиссии зооветеринарных дисциплин

протокол № ___от _____

Председатель комиссии ________Крылова Н.Б.








Тема: «Азотсодержащие органические вещества»

Технологическая карта комплекса

Цели:

Образовательные: изучить классификацию аминов, изомерию и номенклатуру предельных аминов, рассмотреть строение, физические и химические свойства предельных аминов, их получение и применение; строение, свойства, способы получения и применения анилина; генетическую связь аминов с другими классами органических соединений; дать понятие об аминокислотах как органических амфотерных соединениях; рассмотреть их строение, классификацию, изомерию и номенклатуру; разобрать основные способы получения аминокислот,

Развивающие: совершенствовать умения учащихся обобщать, делать выводы, анализировать, сравнивать, устанавливать причинно-следственную зависимость между составом, строением и свойствами веществ.

Воспитательные: создание условий для осознания необходимости грамотного отношения к своему здоровью и окружающей среде.

Межпредметные связи.

Биология. Тема: «Белки, их значение и функции в организме».

Химия в медицине. Тема: «Использование в медицине аминокислот»

Обеспечение занятия.

Наглядные пособия: таблица «Строение белка».

Раздаточный метериал: дидактические карточки, тестовые задания.

Оборудование: учебник, компьютер, мультимедиапрезентации.

Литератур основная:


  1. О. Е. Саенко. Химия для колледжей: учебник .Ростов на Дону: Феникс, 2008

  2. О. С. Габриелян, И. Г. Остроумов. Химия: учебник для студентов сред. Проф. Учебных заведений. М.: «Академия», 2008.

  3. Ю.М. Ерохин. Химия. - М., 2008.


Литература дополнительная:

  1. Н.Е. Кузьменко, В.В.Еремин, В.А. Попков Химия. Для школьников старших классов и поступающих в вузы: Учебное пособие. М.: Дрофа, 1999 (или более поздние издания тех же авторов).

  2. С.А.Пузаков, В.А.Попков. Пособие по химии для поступающих в вузы. М.:, Высшая школа, 2001.

  3. М. А. Рябова, Р. В. Линко. Тесты по химии. М. : «Экзамен», 2006.

  4. Интернет ресурсы

Студент должен знать: названия аминов; свойства алифатических и ароматических аминов (амина и анилина) и их применение; строение альфа-аминокислот, структуру белка, свойства и значение белков.

Студент должен уметь: доказывать наличие основных свойств аминов, зависи­мость между строением и их свойствами; сравнивать свойства алифа­тических и ароматических аминов; объяснять химические свойства аминокислот на основании взаимного влияния функциональных групп друг на друга; определять наличие белковых соединения качествен­ными реакциями.

Самостоятельная работа:

Аудиторная форма работы:

  • отработка навыков составления конспекта;

  • формирование умения работать с учебной литературой;

  • отработка понятий «аминогруппа», «пептидная связь», «мономер», «полимер», «структурное звено», «степень полимеризации ;

  • решение цепочек превращений с участием аминов.

Внеаудиторная форма работы:

  • работа с конспектом лекций и текстом учебника;

  • работа с дополнительной литературой;

  • решение задач;

  • подготовка сообщений на темы: «Превращение белков в организме», «Биологическая роль аминокислот»;

  • составление карточек индивидуальных заданий.


Распределение занятий по темам:

  1. Амины. Классификация. Изомерия и номенклатура аминов. Получение алифатических аминов. Основные свойства аминов. Ароматические амины. Анилин.

  2. Понятие об аминокислотах. Их значение в природе. Название аминокислот. Виды изомерии. Физические и химические свойства аминокислот.

  3. Белки как биополимеры аминокислот. Представление об ами­нокислотах, входящих в состав природных белков. Полипептидная теория строения белков. Строение пептидной группировки. Условия проведения гидролиза белков. Биологические функ­ции белков. Ферменты.

  4. Лабораторная работа « Изучение свойств белков»

Из программы:

Амины. Классификация. Изомерия и номенклатура аминов. Получение алифатических аминов из галогенопризводных при действии аммиака; восстановление нитросоединений (реакция Зинина). Основные свойства аминов. Взаимодействие их с водой и кислотами. Сравнение основных свойств метиламина и диметиламина.

Ароматические амины. Анилин. Его строение. Физические и химические свойства первичных ароматических аминов на приме­ре анилина. Сравнение основных свойств алифатических и аро­матических аминов. Значение анилина в органическом синтезе. Производство красителей, взрывчатых веществ, лекарственных препаратов.

Понятие об аминокислотах. Их значение в природе. Название аминокислот. Виды изомерии. Физические и химические свойства аминокислот. Понятие о биполярном ионе; амфотерность аминокислот - взаимодействие с кислотами и с щелочами; образование пептидов (рассмотрение реакций образо­вания дипептидов из аминокислот).

Белки как биополимеры аминокислот. Полипептидная теория строения белков. Строение пептидной группировки. Условия проведения гидролиза белков. Биологические функ­ции белков. Ферменты. Специфичность их действия. Использова­ние ферментов в различных отраслях народного хозяйства. При­менение ферментов для лечения болезней.

Лабораторная работа « Изучение свойств белков»

Занятие №1

Теоретический материал

Амины - органические производные аммиака, в молекулах которого один, два или все три атома водорода замещены органическими радикалами.

По числу радикалов амины делятся на первичные, вторичные и третичные.

Общая формула вторичных аминов:

Общая формула третичных аминов:

hello_html_b065323.png

hello_html_4eb5a179.png

hello_html_1ea7032a.png


По типу простейших радикалов амины делятся на предельные, непредельные и ароматические:

Непредельный амин:

Ароматический амин:

CH3—CH2—NH2
этиламин (аминоэтан)

CH2=CH—CH2—NH2
аллиламин (3-аминопропен-1)

C6H5—NH2
фениламин (анилин)




Названия аминов происходит от названия входящих в них радикалов с присоединением окончания
- амин : метиламин CH3 - NH2; диметиламин( CH3)2 - NH, триметиламин (CH3)3 - N. В более сложных случаях аминогруппу рассматривают как функциональную группу и ее название амино- ставят перед названием основной цепи (ИЮПАК):

2 - аминопропанол-1

hello_html_719e8f4d.png

4 - амино - 4 - метилпентановая кислота



Физические свойства. Простейшие амины - газы с запахом аммиака, более сложные - жидкости с запахом рыбы, высшие - твердые нерастворимые в воде вещества. Температуры кипения и растворимость в воде у аминов меньше, чем у соответствующих спиртов. Анилин – бесцветная маслянистая жидкость, имеет неприятный запах, ядовит! Анилин мало растворим в воде, но хорошо растворим в органических растворителях.

Химические свойства

У атома азота в молекулах аминов есть неподеленная пара электронов, которая может участвовать в образовании связи по донорно-акцепторному механизму. В ряду

анилин hello_html_m41fe6749.pngаммиак hello_html_m41fe6749.pngпервичный амин hello_html_m41fe6749.pngвторичный амин hello_html_m41fe6749.pngтретичный амин

электронная плотность на атоме азота возрастает.
Из-за наличия в молекулах неподеленной пары электронов амины, как и аммиак, проявляют основные свойства. В ряду

анилин hello_html_m41fe6749.pngаммиак hello_html_m41fe6749.pngпервичный амин hello_html_m41fe6749.pngвторичный амин

основные свойства усиливаются, из-за влияния типа и числа радикалов.
Для аминов характерны следующие реакции:


  1. Горение:

4CH3NH2 + 9O2 hello_html_m41fe6749.png4CO2 + 10H2O +2N2

4C
6H5NH2 + 31O2 hello_html_m41fe6749.png24CO2 + 14H2O + 2N2



  1. Взаимодействие с водой:

CH3NH2 + H2O hello_html_m394828d2.pngCH3NH3+ + OH-


Анилин с водой практически не реагирует.

  1. Взаимодействие с кислотами (основные свойства):

Реакции замещения в ароматических аминах (реакция анилина с бромной водой или с азотной кислотой):
В этих реакциях (бромирование и нитрование) преимущественно образуются орто- и пара-производные.
H3C-I+NH3 +NaOHhello_html_62c8b6bb.pngCH3NH2+NaI+H2O


2.Восстановление нитросоединений

H3C-NO2+3H2hello_html_62c8b6bb.pngH3CNH2+2H2O


3.Нагревание амидов кислот с щелочными растворами бромноватистых солей

CH3-CO-NH2+2NaOH+NaOBrhello_html_62c8b6bb.pngCH3NH2+Na2CO3+NaBr+H2O



Получение анилина: C6H5NO2 + 6[H] hello_html_m41fe6749.pngC6H5NH2 + 2H2O.

В промышленности эта реакция (реакция Зинина) протекает при нагревании нитробензола с водяным паром в присутствии железа. В лаборатории водород "в момент выделения" образуется по реакции цинка со щелочью или железа с соляной кислотой. В последнем случае образуется хлорид анилиния.

Вопросы для закрепления:

1. Что такое амины?

2. Какие виды аминов известны?

3. Какие виды изомерии характерны для аминов?

4. Каковы физические свойства предельных аминов и анилина?

5. наличием чего обусловлены химические свойства аминов и аммиака?

6. Какой характер соединений носят амины? (органические основания)

7. В чем сходство и отличие химических свойств: аммиака и предельных аминов, предельных аминов и анилина?

8. Каковы области применения аминов?


Задания и задачи


1. Составить формулы вторичных и третичных аминов состава С5Н13N, назвать вещества.

2. У какого вещества сильнее выражены основные свойства:

а) метиламина или диметиламина;

б) аммиака или анилина;

в) этиламина или анилина? Ответы обосновать.

3. Найти массу триброманилина, образующегося при взаимодействии 18,6 г анилина и 104 г брома.

4. Напишите уравнения реакций, с помощью которых можно осуществить цепочку превращений:

Метан hello_html_m41fe6749.png Хлорметан hello_html_m41fe6749.png Метиламин hello_html_m41fe6749.png Сулфатметиламин

5. Определить формулу третичного амина, в котором массовые доли кислорода, водорода и азота равны соответственно 65,75%, 15,07% и 19,18%. Назвать амин.

Ответ. Диметилэтиламин.

6. Смешали 10 л газообразного метиламина и 10 г газообразного хлооводорода (н.у.). Какой газ останется в избытке и каков его объем?

Карточки задания для индивидуальной работы или проверки знаний на следующем занятие

Составить уравнения реакций и назвать продукты взаимодействия:

а) метиламина с водой;

б) метиламина с хлороводородом;

в) пропиламина с кислородом (горение);

г) анилина с хлороводородом.



Составьте структурные формулы:

а) 2- амино - 3- метилбутан;

б) 2,3 – диаминопентан;

Составьте для каждого по одному изомеру и назовите.



1. Основные свойства аминов проявляются при взаимодействии:

а) с кислотами;

б) водой;

в) индикаторами;

г) все ответы верны.

  1. Этиламин реагирует с каждым веществом пары:

а) соляная кислота и кислород;

б) гидроксид натрия и вода;

в) водород и кислород;

г) хлорид натрия и серная кислота.

Напишите соответствующие уравнения реакции.

Назовите следующие амины по международной номенклатуре:

hello_html_m7693244e.png hello_html_463178b2.png hello_html_4a8eb056.png



Напишите структурные формулы все изомерных первичных аминов состава С4Н11N и назовите их.


Занятие №2

Аминокислоты

Аминокислоты - органические вещества, в молекулах которых содержатся две функциональные группы: аминогруппа и карбоксильная группа.

Общая формула молекул аминокислот - NH
2—R—COOH, где R - двухвалентный радикал. В твердом состоянии и частично в растворах аминокислоты представляют собой "внутренние соли", то есть состоят из биполярных ионов +NH3—R—COO-, образующихся при обратимом переносе протона (H+) от карбоксильной группы к аминогруппе, например:

Простейшая аминокислота: NH2—CH2—COOH
аминоэтановая кислота (глицин)

По международной номенклатуре, нумерацию начинают с атома углерода карбоксильной группы

hello_html_719e8f4d.png4-метил-4-аминопентановая кислота.


hello_html_m1f8fae1d.png2-аминопропановая кислота
hello_html_65efb9d4.png-аминопропановая кислота (аланин)


NH2—CH2CH2—COOH
3-аминопропановая кислота
hello_html_41e4d66c.png-аминопропановая кислота

Какие виды изомерии, по-вашему мнению, характерны для этих соединений? (изомерия углеводородного скелета, изомерия положения функциональной группы).

Кроме этих видов изомерии для аминокислот характерна оптическая изомерия, т. к. содержат асимметрические атомы углерода. Оптически активные вещества встречаются в виде пар антиподов-изомеров, физические и химические свойства которых одинаковы, за исключением одного – способности вращать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны.





Различают D-аминокислоты и L-аминокислоты.

hello_html_25631c50.png

Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запаху.


Классификация аминокислот.

hello_html_73aa9c5d.png

Межклассовыми изомерами для аминокислот являются нитросоединения R—NO2.

Физические свойства: бесцветные кристаллические вещества с температурами плавления 150 - 250oС, хорошо растворимы в воде (лучше, чем в органических растворителях), многие – сладкие. Но могут быть горькими или безвкусными в зависимости от состава радикала.


Химические свойства

  1. Горение:

4NH2CH2COOH + 13O2 hello_html_m41fe6749.png8CO2 + 10H2O + 2N2



  1. Взаимодействие с водой:

NH2CH2COOH + H2O hello_html_m394828d2.png+NH3CH2COOH + OH-
NH
2CH2COOH + H2O hello_html_m394828d2.pngNH2CH2COO- + H3O+ (NH2CH2COOH hello_html_m394828d2.pngNH2CH2COO- + H+)

Аминокислоты - амфотерные органические вещества. В водных растворах большинства аминокислот среда слабокислотная.

  1. Реакции с растворами щелочей:

NH2CH2COOH + NaOH hello_html_m41fe6749.pngNH2CH2COO—Na+ + H2O (NH2CH2COONa -аминоацетат натрия)

  1. Реакции с растворами кислот:

2NH2CH2COOH + H2SO4 hello_html_m41fe6749.png(NH3CH2COOH)2SO4 (сульфат глициния)

  1. Этерификация:

  1. Конденсация:
    а) димеризация


б) поликонденсация
Группа —CO—NH— называется амидной группой, а образующиеся полимеры - полиамидами.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы —CO—NH— называют пептидными группами, а связь C—N - пептидной связью.

К полипептидам относятся белки. В их молекулах присутствуют остатки не одной, а нескольких аминокислот. При гидролизе белков (в кислотной среде или под действием ферментов) образуется смесь аминокислот.

Получение hello_html_65efb9d4.png-аминокислот.

  1. Из карбоновых кислот:

hello_html_654a21ca.png

  1. Гидролиз белков.



Таблица"Важнейшие α-аминокислоты"




Значение аминокислот и их применение.

Аминокислоты и их производные используются в качестве лекарственных средств в медицине. Так глицин оказывает укрепляющее действие на организм и стимулирует работу мозга. Лизин и метионин применяются в качестве добавок в корм сельскохозяйственным животным.




Вопросы к теме:

  1. Что называется аминокислотой?

  2. Какие виды изомерии характерны для аминокислот?

  3. Особенности номенклатуры аминокислот.

  4. Какая функциональная группировка придает аминокислоте – кислые, какая – щелочные свойства?

  5. С помощью каких реакций можно подтвердить амфотерность аминокислот?

  6. Что представляет собой полипептидная цепь?

  7. Каким особым свойством обладают аминокислоты?

  8. В результате, какой реакции образуется пептидная связь?

  9. Как называют соединение, образованное при взаимодействии трех аминокислот?

  10. Какие вещества являются “носителями жизни”?

  11. Сколько видов аминокислот входит в состав белков?

  12. Какие четыре химических элемента обязательно входят в состав белка?


Задания и задачи:

Задание № 1

Определить пары изомеров и назвать их.



hello_html_m1bf57095.png


Задание №2

Написать уравнение реакции получения трипептида состава: ГЛИ – СЕР - ВАЛ

Задание №3

Из каких неорганических веществ можно получить аминоуксусную кислоту? Напишите соответствующие уравнения реакций.

Задача №1.

Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.

Задача №2. Определите молекулярную формулу органического вещества, массовые доли углерода, азота и водорода в котором соответственно равны: 38,7%; 45,15%; 16,15%. Относительная плотность его паров по водороду равна 15,5.

Задача №3. При сжигании органического вещества массой 9 г образовалось 17,6 г. оксида углерода (IV); 12,6 г воды и азот. Относительная плотность вещества по водороду равна 22,5. Найдите молекулярную формулу вещества.

Домашнее задание:

Осуществить поиск информации в дополнительной литературе или в сети Интернет по значению аминокислот;

Выполнить творческое задание в программе «MS Power Point» по теме: «Применение и биологическая функция аминокислот» (по желанию).

Занятие №3

Белки


Белки, по утверждению Ф. Энгельса, одна из форм существования жизни.

«Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явление жизни». ( К. Маркс, Ф.Энгельс. Собрание сочинений. Т.20). Белки – строительный материал, выполняют двигательную, каталитическую, транспортную, защитную, энергетическую функции.

hello_html_m29fccab8.jpg

Антуан Франсуа де Фуркруа

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.

В 80-х годах XIX столетия русский биохимик Данилевский А.Я., чуть позднее – (в 1903 г.) немецкий ученый Фишер Э. – выдвинули полипептидную теорию строения белков: белки соединены в цепочку из остатков α – аминокислот посредством пептидных связей ―СО ― NH ―.

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из остатков α – аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями ―СО ― NH ―.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы белков, различно: в инсулине их 51 (20 в одной и 31 – в другой цепочке), в миоглобине – 140. Молекулярные массы белков могут колебаться от 10 000 до нескольких миллионов.

Mr(белка яйца) = 36 000; Mr( белка мышц) = 1 500 000. Состав гемоглобина выражается формулой (C738H1166O208N203S2Fe)4. Посчитать его молекулярную массу несложно.

Белки являются главным носителем жизни. Сведения о составе и строении белков получены при изучении продуктов их гидролиза. В настоящее время установлено, что молекулы большинства белков состоят из 22 различных α – аминокислот.

В состав белков входят: С – 50 – 52%; Н – 6 – 8%; О – 19 – 24%; N – 15 – 18%; S – 0,5 – 2,0%.

Современные исследования позволяют различать в структуре белка первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Под первичной структурой белка понимается точная последовательность расположения отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле (все связи ковалентные, прочные).

Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве (чаще всего спираль). Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей).

Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, возникающая при закручивании в спираль полипептидных цепей белков, происходящем под действием дисульфидных, водородных и иных связей.

Четвертичная структура – соединение друг с другом макромолекул белков. Образуют комплекс.

hello_html_f96f5de.jpg

Уровни структуры белков: 1 – первичная; 2 – вторичная; 3 – третичная; 4 – четвертичная.


Физические свойства:

hello_html_75b52295.jpgМногие белки (глобулярные) растворимы в воде, растворах солей, кислот и почти все растворяются в щелочах; не растворяются в органических растворителях; нерастворимы белки (фибриллярные), из которых построены ткани живых организмов (кожа, сухожилия, мышцы, ногти, волосы), а белки плазмы крови растворимы.


Химические свойства

1) гидролиз (при нагревании с растворами кислот, щелочей, при действии ферментов)

O H O H

|| : | || : |

H2NCH2 C ―: NCH C ―: NCH C = OH2NCH2 C = O +

: | : | | |

H2O CH2 H2O CH2 OH OH

| | глицин

OH SH

трипептид


+ H2NCH C = O + H2NCH C = O

| | | |

CH2 OH CH2 OH

| |

ОН SH

серин цистеин


Гидролиз белков сводится к гидролизу полипептидных связей. К этому же сводится и переваривание белков:


Белок ↔ аминокислоты → кровь во все клетки и ткани организма.


2) денатурация – нарушение природной структуры белка (под действием нагревания и химических реагентов)









3) амфотерность:

+ NaOH

__________ cвойства кислот

hello_html_4cf5cde1.gif

hello_html_f716972.gifБелок

__________ свойства оснований

+ HCl

? Почему?

4) Цветные реакции белков – качественные реакции:

а) ксантопротеиновая реакция.

Белок + HNO3 конц. → желтое окрашивание

б) биуретовая реакция.

Белок + Cu(OH)2↓ → раствор фиолетового цвета.

в) взаимодействие с ацетатом свинца

черное окрашивание

? Как еще можно определить белок? ( При горении – запах жженых перьев).

Значение белков

Из органических соединений, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки.

Белки являются строительным материалом для оболочки, органоидов и мембран клетки. Из них построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.

Они выполняют каталитическую функцию. Все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента), структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу.

Сократительные белки вызывают всякое движение.

Белки выполняют транспортную роль – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит по всем тканям.

Белки выполняют защитную функцию – выработка белковых тел антител для обезвреживания чужеродных веществ.

При разложении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. (Разлагаются белки до СО2, NH3, мочевины (NH2)2CO и H2O).

Содержание белков в различных тканях человека неодинаково.

В мышцах – до 80%, в селезенке, крови, легких – около 72%, в коже – 63%, в печени – 57%, в мозге – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов содержат от 14 до 28% белков.

Белки входят в состав многих лекарственных препаратов. Ведутся работы по искусственному получению белковых веществ (синтезированы инсулин, рибонуклеаза).

Вопросы для самоконтроля

  1. Что такое белки?

  2. Какой термин является синонимом слова «белки»

  3. Перечислить виды пространственной конфигурации белков?

  4. Какую роль играют водородные связи в строении белковых молекул?

  5. Трипептид образован остатками трех аминокислот. Сколько трипептидов могут иметь такой состав?

  6. Охарактеризуйте физические свойства белков.

  7. Какие реакции характерны для белков?

  8. Как распознать: шерстяную нить и хлопчатобумажную, вискозный шёлк и натуральный, натуральную кожу и искусственную?

  9. Что такое денатурация белков?

  10. Какие функции выполняют белки в организме?


Задания для проверки знаний


Задание №1. Вставьте пропущенные слова.


  1. Главным носителем жизни являются … .

  2. - это сложные высокомолекулярные соединения, построенные из … .

  3. Элементный состав белков: … .

  4. Молекулярная масса белков изменяется от … до … .

  5. Многие белки растворимы в …, почти все растворяются в … .

  6. Нерастворимы белки, из которых построены … .

  7. В структуре белка различают … структуры.

  8. Функции белков в организме … .

Ответы:

1. Белки.

  1. Белки; остатков α – аминокислот.

  2. С, Н, О, N, S.

  3. Десяти тысяч, миллионов.

  4. Воде, растворах солей, кислот; щелочах.

  5. Ткани живых организмов: кожа, сухожилия, мышцы, ногти, волосы.

  6. Первичную, вторичную, третичную, четвертичную.

  7. Строительная, каталитическая, двигательная, транспортная, защитная, энергетическая.

Критерии оценки:

«5» - все ответы правильные; «3» - 3 неверных ответа;

«4» - 1-2 неверных ответа; «2» - 4 и более неверных ответов.


Задание №2. Назовите известные Вам белки, укажите их местонахождение?

Ответ:

* кератин – рога, шерсть
* коллаген – кожа
* гемоглобин – кровь
* фибрин, фибриноген – кровь
* пепсин – желудочный сок
* трипсин – поджелудочный сок
* миозин – мышцы
* глобулин – вакцина
* родопсин – зрительный пурпур
* лиозин – слюна
* инсулин – поджелудочная железа
*альбумин – яичный белок





Лабораторная работа

Наименование работы: Свойства белков

Цель: изучить химические свойства белков.

Реактивы: раствор белка, разбавленная уксусная кислота, раствор NaCl 10 %, раствор ацетата свинца Pb(CH3COO)2  10 %, Кислота азотная конц. HNO3, раствор гидроксида натрия NaOH 10 %, раствор сульфата меди CuSO4 5 %.

Оборудование: пробирки, штатив, держатель, спиртовка, спички

Вопросы для допуска:

1. Приведите воздействия, в результате которых протекает процесс денатурации белков.

2. Какие вещества получаются в процессе долговременного нагревания белка с раствором щелочи?

3. Что называют пептидной связью. Приведите уравнение реакции,
в котором образуется вещество с пептидной связью.

4. Какова физиологическая роль белков в живых организмах.

 

Опыт 1. Термическая денатурация белка

К 2–3 мл раствора белка прилить 1 мл раствора уксусной кислоты
и 10 капель раствора хлорида натрия. Полученную смесь довести до кипения, нагревая на спиртовке. Наблюдать образовавшиеся хлопья белка
.

Опыт 2. денатурация белка солями тяжелых металлов

К 2–3 мл раствора белка прилить раствор ацетата свинца Pb(CH3COO)2, содержимое пробирки перемешать. Описать наблюдаемые явления. Сделать вывод о влиянии соли свинца на устойчивость коллоидного раствора белка. Как исходя из проведенного опыта, можно объяснить тот факт, что соли тяжелых металлов являются ядами для живых организмов. 

Опыт 3. Качественные реакции на белки

а. Ксантопротеиновая реакция

К 1–2 мл раствора белка добавить 5 капель концентрированной азотной кислоты. Содержимое пробирки нагреть на спиртовке, не доводя до кипения. Описать наблюдаемые явления. Ксантопротеиновая реакция проходит и при низкой температуре, но медленно. Если после нагревания в пробирку добавить 10–15 капель гидроксида натрия, то окраска раствора становится еще интенсивнее.

Сущность ксантопротеиновой реакции заключается в том, что азотная кислота, действуя на содержащиеся в белке аминокислоты ароматического характера, превращает их в нитросоединения желтого цвета.

 

hello_html_m11793f96.jpg

Название реакции возникло от двух греческих слов: «ксантос» – желтый и «протеин» – белок.

Если на кожу попадают капли концентрированной азотной кислоты, они вызывают появление желтых пятен. Это – результат ксантопротеиновой реакции с белками кожи.

б) Биуретовая реакция

К 1–2 мл раствора белка добавить 5–7 капель раствора гидроксида натрия NaOH и 7 капель раствора медного купороса CuSO4. Описать наблюдаемое явление.

Опыт 4. Реакция на слабосвязанную серу белка
или цистиновая реакция

К 1–2 мл раствора белка добавить 1 мл раствора гидроксида натрия NaOH. Полученную смесь прокипятить на спиртовке в течении 1 минуты и прибавить 5–8 капель раствора ацетата свинца Pb(CH3COO)2. Описать наблюдаемые явления.

Сущность реакции заключается в следующем. В состав белков входят аминокислоты, содержащие серу. Примером таких аминокислот является цистеин (HSCH2CH(NH2)–COOH). При кипячении со щелочью сера этих аминокислот отщепляется с образованием сульфида натрия Na2S. Сульфид натрия взаимодействует с ионом свинца, образуя осадок черного или буро-черного цвета:

 

Na2S + Pb(CH3COO)2 → PbS↓ + 2CH3COONa.

Вывод:

 1.Что такое денатурация белка?

2. Какие качественные реакции на белки Вы изучили? Какие структурные

фрагменты белков они позволяют обнаружить?


Автор
Дата добавления 22.05.2016
Раздел Химия
Подраздел Другие методич. материалы
Просмотров125
Номер материала ДБ-094843
Получить свидетельство о публикации

Похожие материалы

Включите уведомления прямо сейчас и мы сразу сообщим Вам о важных новостях. Не волнуйтесь, мы будем отправлять только самое главное.
Специальное предложение
Вверх