Инфоурок Химия Другие методич. материалыУчебно - методический комплекс по химии

Учебно - методический комплекс по химии

Скачать материал

 

Министерство образования Республики Карелия

ГАОУ СПО РК «Сортавальский  колледж»

 

 

 

 

 

 

Учебно – методический комплекс

по Химии

Тема: Азотсодержащие органические вещества»

для специальности

111801.51  «Ветеринария»

 

 

 

Подготовила преподаватель:

Степанова Н.В.

Учебно –методический комплекс

утвержден на заседании предметной

 комиссии зооветеринарных дисциплин

протокол № ___от _____

Председатель комиссии ________Крылова Н.Б.

 

 

 

 

Тема: «Азотсодержащие органические вещества»

Технологическая карта комплекса

Цели:

Образовательные: изучить классификацию аминов, изомерию и номенклатуру предельных аминов, рассмотреть строение, физические и химические свойства предельных аминов, их получение и применение; строение, свойства, способы получения и применения анилина; генетическую связь аминов с другими классами органических соединений; дать понятие об аминокислотах как органических амфотерных соединениях; рассмотреть их строение, классификацию, изомерию и номенклатуру; разобрать основные способы получения аминокислот,

Развивающие: совершенствовать умения учащихся обобщать, делать выводы, анализировать, сравнивать, устанавливать причинно-следственную зависимость между составом, строением и свойствами веществ.

Воспитательные: создание условий для осознания необходимости грамотного отношения к своему здоровью и окружающей среде.

 Межпредметные связи.

Биология. Тема: «Белки, их значение и функции в организме».

Химия в медицине. Тема: «Использование в медицине аминокислот»

Обеспечение занятия.

Наглядные пособия: таблица «Строение белка».

Раздаточный метериал: дидактические карточки, тестовые задания.

Оборудование:  учебник, компьютер, мультимедиапрезентации.

Литератур основная:

 

  1. О. Е. Саенко. Химия для колледжей: учебник .Ростов на Дону: Феникс, 2008

2.      О. С. Габриелян, И. Г. Остроумов. Химия: учебник для студентов сред. Проф. Учебных заведений. М.: «Академия», 2008.

3.   Ю.М.  Ерохин.  Химия. - М., 2008.

 

Литература дополнительная:

1.      Н.Е. Кузьменко, В.В.Еремин, В.А. Попков Химия. Для школьников старших классов и поступающих в вузы: Учебное пособие. М.: Дрофа, 1999 (или более поздние издания тех же авторов).

2.      С.А.Пузаков, В.А.Попков. Пособие по химии для поступающих в вузы. М.:, Высшая школа, 2001.

3.      М. А. Рябова, Р. В. Линко. Тесты по химии. М. : «Экзамен», 2006.

4.      Интернет ресурсы

Студент должен знать: названия аминов; свойства алифатических и ароматических аминов (амина и анилина) и их применение; строение альфа-аминокислот, структуру белка, свойства и значение белков.

Студент должен уметь: доказывать наличие основных свойств аминов, зависи­мость между строением и их свойствами; сравнивать свойства алифа­тических и ароматических аминов; объяснять химические свойства аминокислот на основании взаимного влияния функциональных групп друг на друга; определять наличие белковых соединения качествен­ными реакциями.

Самостоятельная работа:

 Аудиторная форма работы:

-          отработка навыков составления конспекта;

-          формирование умения работать с учебной литературой;

-          отработка понятий «аминогруппа», «пептидная связь», «мономер», «полимер», «структурное звено», «степень полимеризации ;

-          решение цепочек превращений с участием аминов.

Внеаудиторная форма работы:

-          работа с конспектом лекций и текстом учебника;

-          работа с дополнительной литературой;

-          решение задач;

-          подготовка сообщений на темы: «Превращение белков в организме», «Биологическая роль аминокислот»;

-          составление карточек индивидуальных заданий.

 

Распределение занятий по темам:

1.      Амины. Классификация. Изомерия и номенклатура аминов. Получение алифатических аминов. Основные свойства аминов. Ароматические амины. Анилин.

2.      Понятие об аминокислотах. Их значение в природе. Название аминокислот. Виды изомерии. Физические и химические свойства аминокислот.

3.      Белки как биополимеры аминокислот. Представление об ами­нокислотах, входящих в состав природных белков. Полипептидная теория  строения белков. Строение пептидной группировки. Условия проведения гидролиза белков. Биологические функ­ции белков. Ферменты.

4.      Лабораторная работа « Изучение свойств белков»

Из программы:

Амины. Классификация. Изомерия и номенклатура аминов. Получение алифатических аминов из галогенопризводных при действии аммиака; восстановление нитросоединений (реакция Зинина). Основные свойства аминов. Взаимодействие их с водой и кислотами. Сравнение основных свойств метиламина и диметиламина.

Ароматические амины. Анилин. Его строение. Физические и химические свойства первичных ароматических аминов на приме­ре анилина. Сравнение основных свойств алифатических и аро­матических аминов. Значение анилина в органическом синтезе. Производство красителей, взрывчатых веществ, лекарственных препаратов.

Понятие об аминокислотах. Их значение в природе. Название аминокислот. Виды изомерии. Физические и химические свойства аминокислот. Понятие о биполярном ионе; амфотерность аминокислот - взаимодействие с кислотами и с щелочами; образование пептидов (рассмотрение реакций образо­вания дипептидов из аминокислот).

  Белки как биополимеры аминокислот. Полипептидная теория  строения белков. Строение пептидной группировки. Условия проведения гидролиза белков. Биологические функ­ции белков. Ферменты. Специфичность их действия. Использова­ние ферментов в различных отраслях народного хозяйства. При­менение ферментов для лечения болезней.

Лабораторная работа « Изучение свойств белков»

Занятие №1

Теоретический материал

Амины - органические производные аммиака, в молекулах которого один, два или все три атома водорода замещены органическими радикалами.

По числу радикалов амины делятся на первичные, вторичные и третичные.

Общая формула первичных аминов:

Общая формула вторичных аминов:

Общая формула третичных аминов:

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/ch_3_12.gif

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/ch_3_13.gif

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/ch_3_14.gif

 

По типу простейших радикалов амины делятся на предельные, непредельные и ароматические:

Предельный амин:

Непредельный амин:

Ароматический амин:

CH3—CH2—NH2
этиламин (аминоэтан)

CH2=CH—CH2—NH2
аллиламин (3-аминопропен-1)

C6H5—NH2
фениламин (анилин)

 

Гомологический ряд аминов. Номенклатура.

 


Названия аминов происходит от названия входящих в них радикалов с присоединением окончания - амин : метиламин CH3 - NH2; диметиламин( CH3)2 - NH, триметиламин (CH3)3 - N. В более сложных случаях аминогруппу рассматривают как функциональную группу и ее название амино- ставят перед названием основной цепи (ИЮПАК):

формула

2 - аминопропанол-1

формула

4 - амино - 4 - метилпентановая кислота

 

 

Физические свойства. Простейшие амины - газы с запахом аммиака, более сложные - жидкости с запахом рыбы, высшие - твердые нерастворимые в воде вещества. Температуры кипения и растворимость в воде у аминов меньше, чем у соответствующих спиртов. Анилин – бесцветная маслянистая жидкость, имеет неприятный запах, ядовит! Анилин мало растворим в воде, но хорошо растворим в органических растворителях.

Химические свойства

У атома азота в молекулах аминов есть неподеленная пара электронов, которая может участвовать в образовании связи по донорно-акцепторному механизму. В ряду

анилин http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gifаммиак http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gifпервичный амин http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gifвторичный амин http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gifтретичный амин

электронная плотность на атоме азота возрастает.
Из-за наличия в молекулах неподеленной пары электронов амины, как и аммиак, проявляют основные свойства. В ряду

анилин http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gifаммиак http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gifпервичный амин http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gifвторичный амин

основные свойства усиливаются, из-за влияния типа и числа радикалов.
Для аминов характерны следующие реакции:

 

  1. Горение:

4CH3NH2 + 9O2 http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif4CO2 + 10H2O +2N2

4C6H5NH2 + 31O2
http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif24CO2 + 14H2O + 2N2

 

  1. Взаимодействие с водой:

CH3NH2 + H2O http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/double_pointer.gifCH3NH3+ + OH-


         Анилин с водой практически не реагирует.

  1. Взаимодействие с кислотами (основные свойства):

2CH3NH2 + H2SO4 http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif

(CH3NH3)2SO4

 

сульфат метиламмония

 

C6H5NH2 + HCl http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif

(C6H5NH3)Cl

 

хлорид фениламмония

4.      Реакции замещения в ароматических аминах (реакция анилина с бромной водой или с азотной кислотой):

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/ch_3_20.gif

+ 3B2 http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/ch_3_21.gif

+ 3HBr

В этих реакциях (бромирование и нитрование) преимущественно образуются орто- и пара-производные.

Способы получения  аминов.

1. Действие аммиака на алкилгалогениды(реакция Гофмана)

H3C-I+NH3 +NaOHsCH3NH2+NaI+H2O

 

2.Восстановление нитросоединений

H3C-NO2+3H2sH3CNH2+2H2O

 

3.Нагревание амидов кислот с щелочными растворами бромноватистых солей

CH3-CO-NH2+2NaOH+NaOBrsCH3NH2+Na2CO3+NaBr+H2O

 

Получение анилина: C6H5NO2 + 6[H] http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gifC6H5NH2 + 2H2O.

В промышленности эта реакция (реакция  Зинина) протекает при нагревании нитробензола с водяным паром в присутствии железа. В лаборатории водород "в момент выделения" образуется по реакции цинка со щелочью или железа с соляной кислотой. В последнем случае образуется хлорид анилиния.

Вопросы для закрепления:

1. Что такое амины?

2. Какие виды аминов известны?

3. Какие виды изомерии характерны для аминов?

4. Каковы физические свойства предельных аминов и анилина?

5. наличием чего обусловлены химические свойства аминов и аммиака?

6. Какой  характер соединений носят амины? (органические основания)

7. В чем сходство и отличие химических свойств: аммиака и предельных аминов, предельных аминов и анилина?

8. Каковы области применения аминов?

 

Задания и задачи

 

1. Составить формулы вторичных и третичных аминов состава С5Н13N, назвать вещества.

2. У какого вещества сильнее выражены основные свойства:

а) метиламина или диметиламина;

б) аммиака или анилина;

в) этиламина или анилина? Ответы обосновать.

3. Найти массу триброманилина, образующегося при взаимодействии 18,6 г анилина и 104 г брома.

4. Напишите уравнения реакций, с помощью которых можно осуществить цепочку превращений:

Метан http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif Хлорметан http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif Метиламин http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif Сулфатметиламин

5. Определить формулу третичного амина, в котором массовые доли кислорода, водорода и азота равны соответственно 65,75%, 15,07% и 19,18%. Назвать амин.

Ответ. Диметилэтиламин.

6. Смешали 10 л газообразного метиламина и 10 г  газообразного хлооводорода (н.у.). Какой газ останется в избытке и каков его объем?

Карточки задания для индивидуальной работы или проверки знаний на следующем занятие

 

Составить уравнения реакций и назвать продукты взаимодействия:

а) метиламина с водой;

б) метиламина с хлороводородом;

в) пропиламина с кислородом (горение);

г) анилина с хлороводородом.

 

Составьте структурные формулы:

а)  2- амино - 3- метилбутан;

б) 2,3 – диаминопентан;

Составьте для каждого по одному изомеру и назовите.

 

    1. Основные свойства аминов проявляются при взаимодействии:

         а) с кислотами;

         б) водой;

         в) индикаторами;

         г) все ответы верны.

1.      Этиламин реагирует с каждым веществом пары:

а) соляная кислота и кислород;

б) гидроксид натрия и вода;

в) водород и кислород;

г) хлорид натрия и серная кислота.

      Напишите соответствующие уравнения реакции.

Назовите следующие амины по международной номенклатуре:

формула                            формула                           формула

 

Напишите структурные формулы все  изомерных первичных аминов состава С4Н11N и назовите их.

 

Занятие  №2

Аминокислоты

Аминокислоты - органические вещества, в молекулах которых содержатся две функциональные группы: аминогруппа и карбоксильная группа.

Общая формула молекул аминокислот - NH2—R—COOH, где R - двухвалентный радикал. В твердом состоянии и частично в растворах аминокислоты представляют собой "внутренние соли", то есть состоят из биполярных ионов +NH3—R—COO-, образующихся при обратимом переносе протона (H+) от карбоксильной группы к аминогруппе, например:

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/ch_3_22.gif

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/double_pointer.gif

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/ch_3_23.gif

молекула
аминоуксусной кислоты

 

биполярный ион
аминоуксусной кислоты

Простейшая аминокислота:  NH2—CH2—COOH
                                                                                 аминоэтановая кислота (глицин)

По международной номенклатуре, нумерацию начинают с атома углерода карбоксильной группы

формула4-метил-4-аминопентановая кислота.

 

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/ch_3_24.gif2-аминопропановая кислота
                 
http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/alpha.gif-аминопропановая кислота (аланин)

 

NH2—CH2CH2—COOH
3-аминопропановая кислота
http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/beta.gif-аминопропановая кислота                              

Какие виды изомерии, по-вашему мнению, характерны для этих соединений? (изомерия углеводородного скелета, изомерия положения функциональной группы).

Кроме этих видов изомерии для аминокислот характерна оптическая изомерия, т. к. содержат асимметрические атомы углерода. Оптически активные вещества встречаются в виде пар антиподов-изомеров, физические и химические свойства которых одинаковы, за исключением одного – способности вращать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны.

 

 

Различают D-аминокислоты и L-аминокислоты.

Изображение:Amino.png

Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запаху.

Классификация аминокислот.

Межклассовыми изомерами для аминокислот являются нитросоединения R—NO2.

Физические свойства: бесцветные кристаллические вещества с температурами плавления 150 - 250oС, хорошо растворимы в воде (лучше, чем в органических растворителях), многие – сладкие. Но могут быть горькими или безвкусными в зависимости от состава радикала.

 

Химические свойства

  1. Горение:

4NH2CH2COOH + 13O2 http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif8CO2 + 10H2O + 2N2

 

  1. Взаимодействие с водой:

NH2CH2COOH + H2O http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/double_pointer.gif+NH3CH2COOH + OH-
NH2CH2COOH + H2O
http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/double_pointer.gifNH2CH2COO- + H3O+ (NH2CH2COOH http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/double_pointer.gifNH2CH2COO- + H+)

Аминокислоты - амфотерные органические вещества. В водных растворах большинства аминокислот среда слабокислотная.

  1. Реакции с растворами щелочей:

NH2CH2COOH + NaOH http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gifNH2CH2COO—Na+ + H2O (NH2CH2COONa -аминоацетат натрия)

  1. Реакции с растворами кислот:

2NH2CH2COOH + H2SO4 http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif(NH3CH2COOH)2SO4 (сульфат глициния)

  1. Этерификация:

NH2CH2COOH + C2H5OH

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/pointer2_H2SO4k_t.gif

NH2CH2COOC2H5 + H2O (упрощенное уравнение реакции)

 

  1. Конденсация:
    а) димеризация

NH2—(CH2)5—COOH + H—NH—(CH2)5—COOH

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif

H2N—(CH2)5—CO—NH—(CH2)5—COOH

+ H2O

аминокапроновая (6-аминогексановая) кислота

 

димер

 


            б) поликонденсация

nNH2—(CH2)5—COOH

http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/right_pointer.gif

[—NH—(CH2)5—COO—]n

+ (n - 1)H2O

аминокапроновая кислота

 

капрон

 

Группа —CO—NH— называется амидной группой, а образующиеся полимеры - полиамидами.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы —CO—NH— называют пептидными группами, а связь C—N - пептидной связью.

К полипептидам относятся белки. В их молекулах присутствуют остатки не одной, а нескольких аминокислот. При гидролизе белков (в кислотной среде или под действием ферментов) образуется смесь аминокислот.

Получение http://shkola.lv/goods/ymk/chemistry/work3/theory/3/alpha.gif-аминокислот.

  1. Из карбоновых кислот:

Изображение:Amino1.png

  1. Гидролиз белков.

 

Таблица"Важнейшие α-аминокислоты"

Аминокислота

Формула

Условное обозначение

Тпл0C

Глицин

формула

Гли

292

Аланин

формула

Ала

297

Валин

формула

Вал

315

Лейцин

формула

Лей

337

Изолейцин

формула

Илей

284

Аспаргиновая кислота

формула

Асп

270

Глутаминовая кислота

формула

Глу

249

Орнитин

формула

Орн

140

Лизин

формула

Лиз

224

Серин

формула

Сер

228

Треонин

формула

Тре

253

Цистеин

формула

цис-SH

178

Цистин

формула

цис-S
       |
цис-S

260

Метионин

формула

Мет

283

Фенилаланин

формула

Фен

275

Тирозин

формула

Тир

344

Триптофан

формула

Три

382

Пролин

формула

Про

299

Оксипролин

формула

Про-ОН

270

Гистидин

формула

Гис

277

Аргинин

формула

Арг

238

Аспаргин

формула

Асн

236

Глутамин

формула

Глн

185

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Значение аминокислот и их применение.

Аминокислоты и их производные используются в качестве лекарственных средств в медицине. Так глицин оказывает укрепляющее действие на организм и стимулирует работу мозга. Лизин и метионин применяются в качестве добавок в корм сельскохозяйственным животным.

 

 

Вопросы к теме:

1)     Что называется аминокислотой?

2)     Какие виды изомерии характерны для аминокислот?

3)     Особенности номенклатуры аминокислот.

4)     Какая функциональная группировка придает аминокислоте – кислые, какая – щелочные свойства?

5)     С помощью каких реакций можно подтвердить амфотерность аминокислот?

6)     Что представляет собой полипептидная цепь?

7)     Каким особым свойством обладают аминокислоты?

8)     В результате, какой реакции образуется пептидная связь?

9)          Как называют соединение, образованное при взаимодействии трех аминокислот?

10)      Какие вещества являются “носителями жизни”?

11)      Сколько видов аминокислот входит в состав белков?

12)      Какие четыре химических элемента обязательно входят в состав белка?

 

Задания и задачи:

Задание № 1

Определить пары изомеров и назвать их.

 

 

Изображение:Amino2.png


Задание №2

Написать уравнение реакции получения трипептида состава: ГЛИ – СЕР - ВАЛ

Задание №3

Из каких неорганических веществ можно получить аминоуксусную кислоту? Напишите соответствующие уравнения реакций.

Задача №1.

Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.

Задача №2. Определите молекулярную формулу органического вещества, массовые доли углерода, азота и водорода в котором соответственно равны: 38,7%; 45,15%; 16,15%. Относительная плотность его паров по водороду равна 15,5.

Задача №3.  При сжигании органического вещества массой 9 г образовалось 17,6 г. оксида углерода (IV); 12,6 г воды и азот. Относительная плотность вещества по водороду равна 22,5. Найдите молекулярную формулу вещества.

Домашнее задание:

Осуществить поиск информации в дополнительной литературе или в сети Интернет по значению аминокислот;

Выполнить творческое задание в программе «MS Power Point» по теме: «Применение и биологическая функция аминокислот» (по желанию).

Занятие №3

Белки

 

     Белки, по утверждению Ф. Энгельса, одна из форм существования жизни.

      «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явление жизни».                                                             ( К. Маркс, Ф.Энгельс. Собрание сочинений. Т.20). Белки – строительный материал, выполняют двигательную, каталитическую, транспортную, защитную, энергетическую функции.

                                                                                        Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник изучения белков

                                                                                            Антуан Франсуа де Фуркруа

      Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.

                         В 80-х годах XIX столетия русский биохимик Данилевский А.Я., чуть позднее – (в 1903 г.)  немецкий ученый Фишер Э. – выдвинули полипептидную теорию строения белков: белки соединены в цепочку из остатков α – аминокислот посредством пептидных связей   ―СО ― NH ―.

            Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из остатков α – аминокислот,   соединенных   пептидными   (амидными)  связями  ―СО ― NH ―.

     Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы белков, различно: в инсулине их  51 (20 в одной и 31 – в другой цепочке), в миоглобине – 140.  Молекулярные массы белков могут колебаться  от 10 000 до нескольких миллионов.

Mr(белка яйца) = 36 000;   Mr( белка мышц) = 1 500 000. Состав гемоглобина выражается формулой (C738H1166O208N203S2Fe)4. Посчитать его молекулярную массу несложно.

      Белки являются главным носителем жизни. Сведения о составе и строении белков получены при изучении продуктов их гидролиза. В настоящее время установлено, что молекулы большинства белков состоят из 22 различных  α – аминокислот.

В состав белков входят: С –  50 – 52%; Н – 6 – 8%; О – 19 – 24%; N – 15 – 18%; S – 0,5 – 2,0%.

      Современные исследования позволяют различать в структуре белка первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

      Под первичной структурой белка понимается точная последовательность  расположения отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле (все связи ковалентные, прочные).

    Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве (чаще всего спираль). Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей).

   Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, возникающая при закручивании в спираль полипептидных цепей белков, происходящем под действием дисульфидных, водородных и иных связей.

    Четвертичная структура –  соединение друг с другом макромолекул белков. Образуют комплекс.

       Уровни структуры белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная

Уровни структуры белков: 1 – первичная; 2 – вторичная; 3 – третичная; 4 – четвертичная.

 

Физические свойства:

        image1Многие белки (глобулярные) растворимы в воде, растворах солей, кислот и почти все растворяются в щелочах; не растворяются в органических растворителях; нерастворимы белки (фибриллярные), из которых построены ткани живых организмов (кожа, сухожилия, мышцы, ногти, волосы), а белки плазмы крови растворимы.

 

Химические свойства

1) гидролиз (при нагревании с растворами кислот, щелочей, при действии ферментов)

                         O       H                 O       H

                          ||     :  |                   ||      : |

H2NCH2 C ―: NCH C ―: NCH C = O  →  H2NCH2 C = O  +

                                 :           |                 :           |          |                                           |

                              H2O      CH2          H2O       CH2       OH                                     OH

                                             |                             |                                 глицин

                                            OH                        SH                                                    

                    трипептид

 

H2NCH C = O  +  H2NCH C = O 

                  |          |                             |          |

                 CH2    OH                        CH2    OH 

                  |                                        |

                 ОН                                   SH

       серин                              цистеин

 

       Гидролиз белков сводится к гидролизу полипептидных связей. К этому же  сводится и переваривание белков:

 

Белок ↔ аминокислоты  →  кровь во все клетки и ткани организма.

 

2) денатурация – нарушение природной структуры белка (под действием нагревания и химических реагентов)

 

 

 

 

 

 

 

 

3) амфотерность:

                           + NaOH

                    __________          cвойства кислот

                                         

      Белок 

                    __________         свойства оснований

                        + HCl

? Почему?

4) Цветные реакции белков –  качественные реакции:

а) ксантопротеиновая реакция.

                       Белок  +  HNO3 конц.  →   желтое окрашивание

б) биуретовая реакция.

         Белок  +  Cu(OH)2↓ → раствор фиолетового цвета.

в) взаимодействие  с ацетатом свинца

          черное окрашивание

?  Как еще можно определить белок?   ( При горении – запах жженых  перьев).

      

Значение белков

Из органических соединений, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки.

       Белки являются строительным материалом для оболочки, органоидов и мембран клетки. Из них построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.

       Они выполняют каталитическую функцию. Все клеточные катализаторы – белки   (активные центры фермента), структура активного центра фермента  и структура субстрата точно соответствуют друг другу.

       Сократительные белки вызывают всякое движение.

       Белки выполняют транспортную роль – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит по всем тканям.

       Белки выполняют защитную функцию – выработка белковых тел антител для обезвреживания чужеродных веществ.

       При разложении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. (Разлагаются белки до СО2, NH3, мочевины (NH2)2CO и H2O).

       Содержание белков в различных тканях человека неодинаково.

В мышцах – до 80%, в селезенке, крови, легких – около 72%, в коже – 63%, в печени – 57%, в мозге – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов содержат от 14 до 28% белков.

       Белки входят в состав многих лекарственных препаратов. Ведутся работы по искусственному получению белковых веществ (синтезированы инсулин, рибонуклеаза).

      

Вопросы для самоконтроля

1.      Что такое белки?

2.      Какой термин является синонимом слова «белки»

3.      Перечислить виды  пространственной конфигурации белков?

4.      Какую роль играют водородные связи в строении белковых молекул?

5.      Трипептид образован остатками трех аминокислот.  Сколько трипептидов могут иметь такой состав?

6.      Охарактеризуйте физические свойства белков.

7.      Какие реакции характерны для белков?

8.      Как распознать: шерстяную нить и хлопчатобумажную, вискозный шёлк и натуральный, натуральную кожу и искусственную?

9.      Что такое денатурация белков?

10.  Какие функции выполняют белки в организме?

 

Задания для проверки знаний

 

     Задание №1. Вставьте пропущенные слова.

 

  1. Главным носителем жизни являются … .
  2. … -  это сложные высокомолекулярные соединения, построенные из … .
  3. Элементный состав белков: … .
  4. Молекулярная масса белков изменяется от … до … .
  5. Многие белки растворимы в …, почти все растворяются в … .
  6. Нерастворимы белки, из которых построены … .
  7. В структуре белка различают … структуры.
  8. Функции белков в организме … .

     

      Ответы:

      1.  Белки.

  1. Белки;     остатков α – аминокислот.
  2. С, Н, О, N, S.
  3. Десяти тысяч,    миллионов.
  4. Воде, растворах солей, кислот;   щелочах.
  5. Ткани живых организмов: кожа, сухожилия, мышцы, ногти, волосы.
  6. Первичную, вторичную, третичную, четвертичную.
  7. Строительная, каталитическая, двигательная, транспортная, защитная, энергетическая.

 

Критерии оценки:

«5» -  все ответы правильные;                      «3» - 3 неверных ответа;

«4» - 1-2 неверных ответа;                             «2» - 4 и более неверных ответов.

 

Задание №2. Назовите известные Вам белки, укажите их местонахождение?

Ответ:

* кератин – рога, шерсть
* коллаген – кожа
* гемоглобин – кровь
* фибрин, фибриноген – кровь
* пепсин – желудочный сок
* трипсин – поджелудочный сок
* миозин – мышцы
* глобулин – вакцина
* родопсин – зрительный пурпур
* лиозин – слюна
* инсулин – поджелудочная железа
*альбумин – яичный белок

 

 

Лабораторная работа

Наименование работы: Свойства белков

Цель: изучить химические свойства белков.

Реактивы: раствор белка, разбавленная уксусная кислота, раствор NaCl 10 %, раствор ацетата свинца Pb(CH3COO)2  10 %, Кислота азотная конц. HNO3, раствор гидроксида натрия NaOH 10 %, раствор сульфата меди CuSO4 5 %.

Оборудование: пробирки, штатив,  держатель, спиртовка, спички

Вопросы для допуска:

1. Приведите воздействия, в результате которых протекает процесс денатурации белков.

2. Какие вещества получаются в процессе долговременного нагревания белка с раствором щелочи?

3. Что называют пептидной связью. Приведите уравнение реакции,
в котором образуется вещество с пептидной связью.

4. Какова физиологическая роль белков в живых организмах.

 

Опыт 1. Термическая денатурация белка

К 2–3 мл раствора белка прилить 1 мл раствора уксусной кислоты
и 10 капель раствора хлорида натрия. Полученную смесь довести до кипения, нагревая на спиртовке. Наблюдать образовавшиеся хлопья белка.

Опыт 2. денатурация белка солями тяжелых металлов

К 2–3 мл раствора белка прилить раствор ацетата свинца Pb(CH3COO)2, содержимое пробирки перемешать. Описать наблюдаемые явления. Сделать вывод о влиянии соли свинца на устойчивость коллоидного раствора белка. Как исходя из проведенного опыта, можно объяснить тот факт, что соли тяжелых металлов являются ядами для живых организмов. 

Опыт 3. Качественные реакции на белки

а. Ксантопротеиновая реакция

К 1–2 мл раствора белка добавить 5 капель концентрированной азотной кислоты. Содержимое пробирки нагреть на спиртовке, не доводя до кипения. Описать наблюдаемые явления. Ксантопротеиновая реакция проходит и при низкой температуре, но медленно. Если после нагревания в пробирку добавить 10–15 капель гидроксида натрия, то окраска раствора становится еще интенсивнее.

Сущность ксантопротеиновой реакции заключается в том, что азотная кислота, действуя на содержащиеся в белке аминокислоты ароматического характера, превращает их в нитросоединения желтого цвета.

 

Название реакции возникло от двух греческих слов: «ксантос» – желтый и «протеин» – белок.

Если на кожу попадают капли концентрированной азотной кислоты, они вызывают появление желтых пятен. Это – результат ксантопротеиновой реакции с белками кожи.

б) Биуретовая реакция

К 1–2 мл раствора белка добавить 5–7 капель раствора гидроксида натрия NaOH и 7 капель раствора медного купороса CuSO4. Описать наблюдаемое явление.

Опыт 4. Реакция на слабосвязанную серу белка
или цистиновая реакция

К 1–2 мл раствора белка добавить 1 мл раствора гидроксида натрия NaOH. Полученную смесь прокипятить на спиртовке в течении 1 минуты и прибавить 5–8 капель раствора ацетата свинца Pb(CH3COO)2. Описать наблюдаемые явления.

Сущность реакции заключается в следующем. В состав белков входят аминокислоты, содержащие серу. Примером таких аминокислот является цистеин (HSCH2CH(NH2)–COOH). При кипячении со щелочью сера этих аминокислот отщепляется с образованием сульфида натрия Na2S. Сульфид натрия взаимодействует с ионом свинца, образуя осадок черного или буро-черного цвета:

 

Na2S + Pb(CH3COO)2 → PbS↓ + 2CH3COONa.

Вывод:

   1.Что такое денатурация белка?

   2. Какие качественные реакции на белки Вы изучили? Какие структурные

   фрагменты белков они позволяют обнаружить?

Просмотрено: 0%
Просмотрено: 0%
Скачать материал
Скачать материал "Учебно - методический комплекс по химии"

Методические разработки к Вашему уроку:

Получите новую специальность за 3 месяца

Специалист контроля качества

Получите профессию

Копирайтер

за 6 месяцев

Пройти курс

Рабочие листы
к вашим урокам

Скачать

Скачать материал

Найдите материал к любому уроку, указав свой предмет (категорию), класс, учебник и тему:

6 663 340 материалов в базе

Скачать материал

Вам будут интересны эти курсы:

Оставьте свой комментарий

Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.

  • Скачать материал
    • 22.05.2016 1962
    • DOCX 497 кбайт
    • Оцените материал:
  • Настоящий материал опубликован пользователем СТЕПАНОВА НАТАЛИЯ ВАЛЕНТИНОВНА. Инфоурок является информационным посредником и предоставляет пользователям возможность размещать на сайте методические материалы. Всю ответственность за опубликованные материалы, содержащиеся в них сведения, а также за соблюдение авторских прав несут пользователи, загрузившие материал на сайт

    Если Вы считаете, что материал нарушает авторские права либо по каким-то другим причинам должен быть удален с сайта, Вы можете оставить жалобу на материал.

    Удалить материал
  • Автор материала

    • На сайте: 9 лет и 6 месяцев
    • Подписчики: 3
    • Всего просмотров: 81117
    • Всего материалов: 23

Ваша скидка на курсы

40%
Скидка для нового слушателя. Войдите на сайт, чтобы применить скидку к любому курсу
Курсы со скидкой

Курс профессиональной переподготовки

Интернет-маркетолог

Интернет-маркетолог

500/1000 ч.

Подать заявку О курсе

Курс повышения квалификации

Особенности подготовки к сдаче ОГЭ по химии в условиях реализации ФГОС ООО

36 ч. — 180 ч.

от 1700 руб. от 850 руб.
Подать заявку О курсе
  • Сейчас обучается 57 человек из 30 регионов
  • Этот курс уже прошли 658 человек

Курс профессиональной переподготовки

Химия: теория и методика преподавания в профессиональном образовании

Преподаватель химии

600 ч.

9500 руб. 4450 руб.
Подать заявку О курсе
  • Сейчас обучается 20 человек из 16 регионов
  • Этот курс уже прошли 34 человека

Курс повышения квалификации

Особенности подготовки к сдаче ЕГЭ по химии в условиях реализации ФГОС СОО

36 ч. — 180 ч.

от 1700 руб. от 850 руб.
Подать заявку О курсе
  • Сейчас обучается 49 человек из 30 регионов
  • Этот курс уже прошли 351 человек

Мини-курс

Практические аспекты работы логопеда: методы и приемы в логоритмике

2 ч.

780 руб. 390 руб.
Подать заявку О курсе
  • Сейчас обучается 23 человека из 14 регионов
  • Этот курс уже прошли 19 человек

Мини-курс

Инновационные технологии для бизнеса

4 ч.

780 руб. 390 руб.
Подать заявку О курсе

Мини-курс

Эволюция классической музыки до романтизма

4 ч.

780 руб. 390 руб.
Подать заявку О курсе