Белки - это
биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Молекулярная масса
белков достигает миллионов единиц.
Все белки организмов построены из 20 аминокислот, но,
несмотря на это, разнообразие белковых молекул огромно. Они различаются по
величине, структуре, свойствам и функциям, которые определяются количеством и
порядком расположения аминокислот, что обусловлено генетической информацией
клетки.
- Что представляют собой аминокислоты, с точки
зрения химии? (Аминокислоты представляют
собой низкомолекулярные органические соединения, содержащие карбоксильную
(-СООН) и аминную (-NH2) группы, которые связаны с атомом углерода. К атому
углерода также присоединяется боковая цепь - какой-либо радикал, придающий
каждой аминокислоте определенные свойства.)
В растворе аминокислоты могут выступать как кислоты,
так и основания, т.е. являются амфотерными соединениями. Карбоксильная группа
(-СООН) функционирует как кислота, а аминная (-NH2) - проявляет
свойства основания.
Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в
реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты.
Многие органические
соединения, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами
молекул. Как называются такие молекулы?(макромолекулы) Они состоят обычно из
повторяющихся сходных по строению низкомолекулярных соединений, связанных
между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с бусинками на
нити. Как называются эти составные элементы? (Мономеры). Они образуют
полимеры. Большинство полимеров построено из одинаковых мономеров. Такие
мономеры называются регулярными. Например, если А – мономер, то –А-А-А-…….А-
полимер. Полимеры, в которых мономеры различны по строению, называются
нерегулярными. Например, -А-В-Р-П-А-……Г-Р-П-А-. Состав определяет их
свойства. Как Вы думаете, к каким полимерам относятся белки?
- Как называется химическая связь, образующаяся м/у
этими функциональными группами? (Образующаяся при
этом связь СО-NH называется пептидной связью.)
Дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты,
образуя олигопептиды, если таким образом соединяется более 10
аминокислот, то образуется полипептид. Белки - это полипептиды,
состоящие как минимум из 50 аминокислотных остатков.
- Перечислите уровни организации белковых молекул.
Первичная структура –
линейное соединение аминокислот в полипептид за счет пептидных связей.
Вторичная
структура – закручивание одной полипептидной цепи в a-спираль, поддерживается водородными связями, образующимися между
О и Н аминокислот, расположенных на соседних витках спирали. b-складчатый
слой, образован двумя полипептидными цепями, расположенными
параллельно в одной плоскости и соединенными водородными связями.
Третичная
структура – пространственная укладка белковой спирали в трехмерную
глобулу, поддерживается ковалентными дисульфидными, ионными, водородными
связями и благодаря гидрофобно-гидрофильным взаимодействиям.
Четвертичная структура –
соединение нескольких белковых глобул, поддерживается ионными, водородными
связями и благодаря гидрофобно-гидрофильным взаимодействиям.
Структурная
организация белка: I — первичная структура; II — вторичная структура;
III — третичная структура; IV — четвертичная структура
- Приведите
примеры белков III и IV структур, относящихся к разным классам.
– III структура:
1) фибриллярные
белки – вытянутые в виде волокна, например, фиброин – белок
натуральногошелка;
2) мембранные белки – расположенные в мембране, например, рецепторы гармонов,
натриевые и калиевые каналы, порин, родопсин;
3) глобулярные – растворимые в воде, шаровидные. Миозин – заканчивается глобулой.
– IV структура –
гемоглобин
- Что представляют собой простые и сложные белки?
(Помимо простых белков
(сывороточный альбумин, фибрин, трипсин) имеются и сложные (иммуноглобулины,
гемоглобин, большинство ферментов), содержащие белковую часть и
небелковую (простетическую): ионы металлов (металлопротеины), углеводы
(гликопротеины), липиды (липопротеины) и НК (нуклеопротеины)).
- Каковы свойства белков?
- Денатурация
- Растворимость
белков
- Гидролиз
белков
- Цветные
реакции белков: биуретовая, ксантопртеиновая
·
Амфотерный характер
белковых молекул (амфотерность белков)
- Перечислите функции белков.
Структурная - белки входя в состав мембран и
органелл клетки. Транспортная – некоторые белки способны присоединять
и переносить различные вещества (гемоглобин переносит кислород и углекислый
газ, альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов
и гормоны).
Двигательная (сократительная) – актин и
миозин входят в состав миофибрилл мышечной ткани, органоидов движения –
ресничек и жгутиков.
Защитная - иммуноглобулины (антитела)
обеспечивают защитные реакции иммунитета, протромбин и фибриноген участвуют в
защитной реакции свертывания крови.
Сигнальная (рецепторная) – некоторые белки,
встроенные в плазмалемму способны изменять свою пространственную конфигурацию
под действием факторов внешней среды
Регуляторная – многие гормоны имеют белковую
природу.
Энергетическая – иногда белки используются
клеткой в качестве энергетического субстрата, при гидролизе 1г белка выделяется
17,6 кДж энергии.
Каталитическая – все ферменты являются
белками.
Ферменты (энзимы) – биологически
активные вещества белковой природы, являющиеся катализаторами биохимических
реакций. Ферменты обычно обладают четвертичной структурой. В состав ферментов
могут входить и небелковые компоненты. Белковая часть - апофермент, а
небелковая - кофактор (если это неорганическое вещество, Zn2+, Mg2+ и т.д.) или кофермент (если органическое). Коферментами часто
являются витамины.
Регуляция активности ферментов. Некоторые ферменты, помимо активного центра, имеют один или
несколько регуляторных центров. С этими участками могут связываться молекулы,
регулирующие активность фермента (модуляторы и ингибиторы).
|
Оставьте свой комментарий
Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.