Урок химии по теме "Белки" (10 класс)

Урок химии  10 класс. Тема: «Белки».

Урок интеграции знаний: Химия + биология

Елизарова Е.И. учитель химии МБОУ СОШ №2

Конспект урока.

Эпиграф урока:         «Жизнь есть способ существования белковых тел...»

Ф. Энгельс

Цель урока:

Образовательная –

1. Расширить и обобщить   знания учащихся о природных высокомолекулярных веществах – белках. Пропедевтика химических знаний.

2. Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки. Познакомить учащихся с основными химическими свойствами белков на основе проведения опытов и компьютерной презентации; рассмотреть этапы синтеза белка в клетке и обосновать их роль в живом организме.

Развивающая – Развитие мышления через формирование причинно- следственных  связей  между строением, свойствами и применением белков.  Воспитательная – формировать научное мировоззрение учащихся на примере интеграции естественных наук, лежащих в основе строения и функционирования организма.

Задачи урока:

1.     Учащиеся должны обобщить химические свойства белков, этапы синтеза белка в клетке и роль белков в живом организме.

2.     Уметь применять полученные знания при проведении качественных реакций на белок в лабораторных исследованиях,  и выполнении упражнений по данной теме.

Тип занятия: урок обобщения и усвоения новых знаний, полученных на уроках химии и биологии.

Форма проведения занятия: пресс – конференция с элементами лабораторного практикума.

Форма работы: Работа в группах.

Оборудование и материалы: таблицы «Строение белков», модель молекулы белка (бусы – первичная структура, спирально закрученный телефонный шнур – вторичная структура, бумажные модели первичной и вторичной структуры), таблица с названиями и формулами аминокислот,  персональный компьютер, телевизор, презентация (слайд-шоу), выставка дополнительной литературы, табличка: юнкоры «Северного».

 Химические реактивы и оборудование: растворы гидроксида натрия, сульфата меди, азотной кислоты, щелочи, соляной кислоты, раствор белка и растворы других веществ с номерами, растворы любых бульонных кубиков, творог, молоко. Химическая посуда, спиртовки, спички, держатели для пробирок, результаты опыта по гидролизу белков.

Гости и участники урока: учитель химии и корреспонденты пресс-центра «Северный», ребята РДШ.

План урока:

1.     Содержание белков в организме.  Функции белков.

2.     Историческая справка о теории строения белковых молекул.

3.      Классификация белков. Строение и структура белка.

4.     Свойства белков. Качественные реакции.

5.     Превращение белков в организме.

6.     Биосинтез белка.

Оформление доски: тема, эпиграф, таблицы.

Подготовка к уроку:  учащимся даются вопросы для повторения, (заранее с группой учащихся готовятся презентация или отдельные слайды в зависимости от уровня подготовки класса). Оговариваются примерные вопросы с ребятами из пресс-центра «Северный». Учащимся класса не сообщается о присутствии на уроке школьных корреспондентов. Приглашается на урок учитель биологии и 11 классник, любитель физики.

Ход урока:

Учитель химии:

Здравствуйте ребята! Мы начинаем нашу совместную работу кафедры естественных наук. Сегодня на заседании вашего учёного совета присутствует руководитель кафедры учитель физики. На уроке мы обобщим знания о белках, которые вы получили на уроках биологии и химии, и пополним их новой информацией. На столах у вас находятся конверты с заданиями, оценочные листы, таблица аминокислот, необходимое химическое оборудование.

Входят школьные корреспонденты:

1.     Извините, что мы помешали началу урока.

2.     Мы из пресс-центра «Северный».

1.Помогая выпускать газету организаторам декады естественных наук, мы прочли высказывание Ф. Энгельса: «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом». Подобная фраза, мы видим, является и эпиграфом вашего урока.

2. Нам не совсем понятна эта фраза, поэтому мы решили обратиться к вам 11класс за разъяснением. Ведь вы находитесь на вершине изучения химии и биологии. Мы подготовили ряд интересующих нас вопросов.  И, чтобы получить на них ответ, мы решили провести с вами пресс- конференцию.

3. Согласитесь ли вы принять участие в её работе?

Учитель химии:

Вы вовремя, проходите. Садитесь сюда (для ребят подготовлен стол перед классом.  Ребята садятся, и выставляется табличка: юнкоры «Северного»).  Ведь именно сегодня мы с ребятами 10 класса подводим итог изучения белков, веществ, которые являются высшей ступенью развития вещества, веществ, которым жизнь обязана своим появлением. Я думаю, что старшеклассники с удовольствием примут  участие в работе пресс – конференции, постараются ответить на все, интересующие  вас вопросы. И попросим помочь в работе нам учителя биологии….

Учитель биологии:

С удовольствием включаюсь в работу с вами. Начнём нашу работу. Перед вами, уважаемые корреспонденты, 4 группы десятиклассников, это -  учёный совет.  Сегодня они побудут в роли биологов, биохимиков, химиков- аналитиков, экспериментаторов, историков (обращение к учащимся класса). Кому, какая роль отведена – вы узнаете, открыв конверт с надписью «Пресс- конференция». Представители школьной прессы, если при ответе на ваши вопросы ребята испытают затруднения, то мы, учителя, взяв на себя функцию и ведущих, и главных экспертов, в этом им поможем.

Содержание конверта «Пресс – конференция»:

- биологи – функции белков,

- историки – теория строения белка,

- биохимики – состав и строение белков,

- химики – свойства белков, качественные реакции,

- биологи – экспериментаторы – превращение белков в организме,

- микробиологи – биосинтез белка,

- химики – аналитики – это вы все, ребята!

Удачи в работе!

Учитель химии:

Напоминаем координаторам групп: не забывайте координировать работу в группе и отмечать в оценочных листах ответы ваших коллег по учёному совету. И так, уважаемые корреспонденты, задавайте ваши вопросы, что вас интересует в первую очередь?

Корреспонденты;

1. Бытует мнение, что недостаток белковой пищи приводит к общему ослаблению организма, у детей – к замедлению умственного и физического развития. Так ли это?

2. Почему это происходит? Поэтому, прежде всего мы хотели бы узнать о роли белков в живых организмах.

Учитель биологии:

Вступительное слово о содержании белков в организме с использованием плаката или слайда.

Содержание белков в организме

(в % к сухой массе)

В мышцах	80%
В коже	63%
В печени	57%
В мозге	45%
В костях	78%

О функции белков в организме вам расскажут биологи групп. Они же и сделают соответствующие выводы о значении белкового питания.

Функции белков:(Рассказ ребят – биологов каждой группы, учитель приостанавливает выступление учащегося одной группы и предлагает продолжить ответ учащимся других групп).

1.     Ферментативная или каталитическая функция. Ферменты - биологические катализаторы химических реакций организма. Более 2000 ферментов, обладающих уникальной активностью и селективностью (каталаза, амилаза).

2.     Транспортная функция. Перенос молекул или ионов по тканям и органам. Например, гемоглобин крови, который обеспечивает перенос кислорода и углекислого газа.

3.     Структурная функция. Белки - строительный материал почти всех тканей: мышечных, опорных, покровных.  Белки — элементы плазматической мембраны, хрящей, костей, перьев, ногтей, волос, всех тканей и органов (коллаген, фибрин).

4.     Сократительная функция. Актин и миозин — белки, входящие в состав мышечных волокон и обеспечивающие их сокращение вследствие способности молекул этих белков к денатурации.             

5.      Двигательная функция. Передвижение ряда одноклеточных организмов, а также сперматозоидов при помощи ресничек и жгутиков, в состав которых входят белки.

6.      Защитная функция. Белки – антитела.  (Своеобразные «наручники» для проникающих в клетку «преступников» - бактерий, т.к. эти белки склеивают бактерии). И антитоксины (белки, нейтрализующие яды, образующиеся в результате жизнедеятельности бактерии). Антитела, фибриноген, тромбин — белки, участвующие в выработке иммунитета и свертывании крови (иммуноглобулины, интерферон).

7.     Сигнальная функция. Белки – рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступающие из соседних клеток или окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.

8.     Запасающая или энергетическая функция. Белки семян бобовых растений и яйцеклеток животных организмов. Эти особые белки служат строительным материалам и обеспечивают энергией развитие новых организмов. Энергетическая ценность других белков невелика и уступает жирам и углеводам (альбумин).

9.     Регуляторная функция. Гормоны — вещества, обеспечивающие наряду с нервной системой гуморальную регуляцию функций организма. Например, роль гормона инсулина в регуляции содержания сахара в крови.
    Учитель химии: 

И так делаем выводы о значении белкового питания.

Выводы учащихся:

1 Физиологическая роль белков велика, поэтому они являются необходимой составной частью пищи.

2 Недостаток белка в пище вызывает тяжёлые заболевания. Результат несбалансированного питания – плохое самочувствие, истощение, быстрая утомляемость.

3 Белки могут превращаться в жиры и углеводы, но те в свою очередь не могут. Поэтому белковое голодание особенно опасно для живого организма.

Учитель биологии:

Следует помнить, что продукты питания имеют разную химическую и биологическую ценность: (анализ содержания таблицы учителем биологии)

Продукты	Химическая ценность	Биологическая ценность
Материнское молоко	100	95
Коровье молоко	95	81
Говядина	91	93
Яйцо	100	87
Кукуруза	49	36
Рис	67	63
Белый хлеб	41	30

Корреспонденты:

1. Если функции белков так разнообразны, то наверно велико и многообразие белковых молекул, которые их выполняют?

Учитель химии. Что же представляют  собой белки в химическом смысле? Настала пора подробнее поговорить об их строении, но сначала краткая историческая справка.

Историк: Еще к началу XIX века было установлено, что все белковые молекулы имеют большую молекулярную массу и состоят из атомов углерода, водорода, кислорода, азота, и серы. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементарный состав примерно одинаков (таблица)

Состав белков (% на сухую массу)

Углерод (С)	51 -52
Кислород (О)	21,5 – 25,5
Азот (N)	16,8 -18,4
Водород (Н)	6,5 – 7,3
Сера (S)	0,3 -2,5

   Основоположником исследований строения белка является немецкий химик Эмиль Фишер, применивший для этого реакцию гидролиза. Он выдвинул полипептидную теорию, согласно которой молекулы белка представляют собой длинные цепи. При их гидролизе образуется смесь, состоящая из 20 различных α -аминокислот (таблица аминокислот).

СН3— CH(NH2)— СООН	Ala или Ала	Алании
(СН3)2СН— CH(NH2>— СООН	Val или Вал	Валин*
(СН3)2СН— СН2— CH(NH2)— СООН	Leu или Лей	Лейцин*
СбН5— СН2— CH(NH2)— СООН	Phe или Фен	Фенилала-нин*
НО— СН2— CH(NH2)— СООН	Ser или Сер	Серии
HS— CH2— CH(NH2)— СООН	Cys или Цис	Цистеин*
НООС— СН2— CH(NH2)— СООН	Asp или Асп	Аспарагино-вая кислота
H2N— CO— CH2— CH(NH2)— СООН	Asn или Асн	Аспарагин
НООС— СН2— СН2— CH(NH2)— СООН	Glu или Глу	Глутаминовая кислота
H2N— CO— CH2— CH2— CH(NH2)— СООН	Gin или Глн	Глутамин
H2N— (CH2)4— CH(NH2)— СООН	Lys или Лиз	Лизин*
СН3— СН(ОН)— CH(NH2)— СООН	Thr или Тре	Треонин*

* Звездочками обозначены названия незаменимых аминокислот.

Остатки аминокислот соединены в белковых молекулах пептидными или амидными связями. На слайде приведены их тривиальные названия и показано химическое строение некоторых из них.

В начале XX века Э. Фишеру удалось синтезировать соединение, в которое входило 18 остатков различных аминокислот, соединённых пептидными связями. Эти полипептиды напоминали белки.

Отечественный основоположник теории строения белковых молекул - Александр Яковлевич Данилевский. В1888г. он указал на наличие пептидных групп в белковых молекулах. Экспериментально доказал, что под воздействием сока поджелудочной железы белки подвергаются гидролизу.

Учитель химии:

Для того чтобы ответить на вопрос о строении белков, вспомним состав и строение белковых молекул. Начнём с блиц – опроса.

(Поочерёдно группам задаётся вопрос. Ответившему ученику координатор группы ставит балл в лист активности).

Блиц- опрос:

1.     Химическая природа белков.

2.     Мономеры белковых молекул.

3.     Макромолекула.

4.     Количество аминокислот, образующих белки.

5.     Название связей, соединяющих остатки аминокислот в молекуле белка.

6.     Химические элементы, входящие в состав белка.

7.     Группы атомов в составе белков.

8.     Реакция, лежащая в основе синтеза белка.

9.     Пептиды.

10. Белки.

11. Протеины.

12. Протеиды.

13. Нуклеопротеиды.

14. Липопротеиды.

15. Фосфопротеиды.

16. Металлопротеиды.

17. Гликопротеиды.

18. Хромопротеиды.

Блиц – опрос подтвердил, насколько разнообразен мир белковых  молекул. Сложность состава и высочайшую молекулярную массу белков можно подтвердить даже этой малой информацией:

Название белка	Молекулярная масса
Инсулин	6 000
Каталаза	62 000
Яичный белок альбумин	36 000
Белок вируса гриппа	32 000 000
Окситоцин	1 007
Гемоглобин	65 000

Формулы белков

Пенициллин	C16 H18O4N2
Белок молока	C1864H3021O576N466S21
Гемоглобин	C3032H4876O872N780S6Fe4

Учитель химии:

 А сейчас биохимики групп расскажут нам о тайнах химического строения белков.

Рассказ биохимиков о строении белка (с использованием таблицы, самодельных рисунков или слайдов):

1 учащийся. В белковой молекуле можно выделить первичную, вторичную, третичную и даже четвертичную структуры.
Первичная структура – порядок чередования остатков аминокислот вполипептидной цепи, определяемой генотипом (демонстрация схемы)

 Остатки  α - аминокислот связаны пептидными связями в линейной макромолекуле белка:

    R₁, R₂, R₃ ... – одинаковые или разные радикалы.

Последовательность чередования аминокислот очень строгая и замена хотя бы одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка, а в некоторых случаях происходит потеря их биологических свойств. Поэтому, искусственно синтезированные полипептидные цепочки зачастую не обладают природными биологическими свойствами.
Например, такое заболевание как серповидноклеточная анемия (демонстрация рисунка)

 связано с изменением формы эритроцита и невозможностью нормального транспорта кислорода. Причина же – одна единственная ошибка, когда из 146 аминокислотных фрагментов этого белка один – глутаминовая кислота заменяется на другой – валин.

Многообразие белков можно объяснить практически безграничными возможностями перестановок остатков аминокислот относительно друг друга. (Демонстрация бумажной модели и нитки бус, состоящей из разных бусинок).

Учитель химии:

В конверте №1 дано задание синтеза фрагмента первичной структуры белка. Используя таблицу аминокислот, запишите уравнения реакций последовательного синтеза трипептида, название которого дано в задании. Кто желает выполнить подобное задание на доске? Необходимо в одном уравнении написать синтез трипептида, название которого указано в карточке. В конвертах и для отвечающего у доски дана таблица:

Аминокислоты, входящие в состав белка.

Задание группам.  Пример: Составьте формулы всех возможных трипептидов, используя таблицу аминокислот.

 (Задания даны в конверте №1. Один из учащихся, по желанию, выполняет задание у доски).

Пример задания у доски: Запишите уравнение синтеза трипептида:

 гли – цис – вал.

Образец ответа у доки:

(Учащиеся заканчивают работу, вкладывают листок с ответом в конверт, ученик, работающий у доски, кратко поясняет ответ).

2 учащийся. В действительности же строго линейная структура характерна лишь для ограниченного числа белков (например, фиброин – белок натурального шелка). Подавляющее число белковых молекул свернуты в виде правильной винтовой спирали. Такая пространственная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой белка (слайд, демонстрация телефонного провода и бумажной модели).

Белковая спираль сохраняет свою форму благодаря образованию большого числа  водородных связей между группами -NH и  - CO, находящихся на соседних витках спирали .α – спираль

3 учащийся. Вторичная структура белка так же не сохраняет в пространстве линейную форму, поскольку радикалы аминокислотных остатков содержат различные полярные функциональные группы: –NH₂, –ОН и – СООН. Взаимодействие между этими группами приводит к скручиванию белковой спирали в глобулы и данная пространственная конфигурация называется третичной структурой белка (демонстрация слайда). Третичную структуру белка определяют следующие типы связи:

– водородные связи;
– ионное связывание;
– дисульфидные мостики –S-S–

                                                                                    Третичная структура белка.

Учитель биологии:

 Ребята! У каждого из вас свой тип волос: у кого-то прямые, у кого-то вьющиеся. В чем же причина? Оказывается, виной всему являются дисульфидные мостики. На разрушении и образовании новых дисульфидных мостиков основана химическая завивка. Исходные дисульфидные мостики разрушаются при помощи пероксида водорода. Вот почему частое обесцвечивание волос и химическая завивка меняют структуру волос.

4 учащийся:

 Некоторые белки образуют четвертичную структуру, осуществляемую за счет все тех же водородных связей и сил электростатического притяжения. Она определяется соединением нескольких белковых молекул в сложный комплекс, часто с комплексообразователем. Например, 4 молекулы белка с катионом железа (II) образуют всем известный гемоглобин (демонстрация слайда). В растительном мире яркий пример – хлорофилл.

  

Четвертичная структура белка гемоглобина.

Белки «работают»  правильно только в третичной или четвертичной структурах (если таковая имеется).

Учитель биологии:

Как видите ребята, белки – высшая форма развития органических веществ, в них объединяются признаки разных классов органических соединений, что в своём сочетании даёт совершенно новые качества, выполняющие большую роль в жизненных процессах организма.

Корреспонденты:

1.     Да, строение белков очень сложное.

2.     Если эти вещества ТАКИЕ уникальные по своей природе, то возможно и их свойства будут какие - то особенные?

3.     А можно ли определить наличие белка в растворах или пище?

Учитель химии:

Послушаем что расскажут нам по этому вопросу химики групп.

1 ученик. Физические свойства белков. Растворимость белков в воде зависит от:

-  отностельной молекулярной массы: чем легче белок, тем лучше он растворяется;

- наличия гидрофильных и гидрофобных групп атомов в радикалах: гидрофильные способствуют растворению, гидрофобные – нет.

- от функций белка: молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал для тканей: сухожилий, мускульных и покровных. Такие белки в воде не растворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см² выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАз весом 20 тонн.

Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности, т.е. растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образуются растворы, называемые коллоидными.

Демонстрация растворения альбумина в воде.

2 ученик.

Выпадение осадков:

а) растворимых - под воздействием солей лёгких металлов, например, поваренной соли. Эту реакцию ещё называют высаливанием. Под действием хлорида натрия яичный белок высаливается. Этот процесс обратимый, поскольку при попадании в чистую воду белок растворяется снова

  б) нерастворимых - под воздействием солей тяжелых металлов, сильных кислот и оснований, алкоголя; при нагревании; длительном механическом воздействии. Выпадение нерастворимых осадков или свёртывание белка, связано с разрушением вторичной, третичной и четвертичной структуры белка.  Этот процесс называется денатурацией белка.

Ещё раз напомним - большинство белков при денатурации утрачивают биологическую активность, т.к. белки проявляют свои специфические свойства только в высших структурах, т.е. третичной и четвертичной.

Денатурация белка

Учитель биологии:

Ученые полагают, что процессы старения связаны с медленно протекающей денатурацией, т.к. денатурация приводит к нарушению антигенной чувствительности белка, а иногда к полному блокированию ряда иммунологических реакций, к инактивации ферментов и нарушению обмена веществ.

Учитель химии:

Влияние на организм тяжелых металлов – актуальная экологическая проблема. Наиболее сильному воздействию подвержены жители мегаполисов всвязи с повышенным антропогенным загрязнением этими металлами. Типичный пример: – тетраэтилсвинец, который добавляется в бензин для повышения его октанового числа.
Кроме того, есть ряд других факторов, вызывающих денатурацию белков, это различные виды излучения, в том числе радиоактивное и ультрафиолетовое.

 Пагубное воздействие этилового спирта также связано именно с денатурацией важнейших для организма белков.

 3 ученик.  Цветные реакции белка. Данные реакции являются качественными на белки. Они нам помогают определить наличие белков в растворе и в пище.

а) Биуретовая реакция – при взаимодействии со свежеприготовленным гидроксидом меди возникает фиолетовое окрашивание. Качественная реакция на пептидные связи.

б) Ксантопротеиновая реакция – при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой образуется белый осадок, который при нагревании желтеет. При добавлении водного раствора аммиака становится оранжевым. Качественная реакция на бензельное кольцо.

4 ученик. Горение – белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ, Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

 Гидролиз – разрушение первичной структуры белка. В лаборатории этот процесс проводится в присутствии кислот и щелочей. В организме он происходит под действием ферментов. Реакция гидролиза белков приводит к образованию аминокислот, из которых в клетках организма образуются белки, характерные для данного организма.

Учитель химии: Мы повторили с вами основные свойства белков и сейчас…

Ученик 11 класса, любитель  физики: позвольте  и мне принять участие в вашем разговоре.  Очень интересен, на мой взгляд, вопрос о состоянии электронов  в белках. Сцент – Дьерди высказал мнение, что электроны в них должны обладать способностью к перемещению на большие расстояния. Возможно ли это? И каков тогда путь движения электронов? (Учащиеся находят ответ на заданный вопрос, затем учитель делает обобщающий вывод).  Первые расчёты величины интервала между заполненной и проводящей зоной были основаны на том, что электроны движутся действительно по водородным связям, играющим роль мостиков между пептидными цепями. А в последствии, при более точном исследовании оказалось, что расстояние между этими зонами намного больше. С этой точки зрения белок должен быть изолятором. И действительно, для выполнения разнообразных жизненных функций, отдельные электронные системы веществ клетки не должны быть связаны электронными проводниками. Необходимо наличие иных возможностей взаимодействия, кроме электронных, например, механическая деформация или перенос группы атомов.

Учитель химии: Спасибо за элемент новизны, привнесенный в нашу информацию о свойствах белка. А сейчас ребята возьмите конверт с заданием №2. Используя имеющие реактивы, проведите опыты по решению экспериментальных задач. Побудьте в роли химиков – аналитиков. И для решения экспериментальных задач у доски приглашаю 2 человек из разных групп.

Задание для групп:

1группа: Определите с помощью ксантопротеиновой реакции, в какой пробирке с номерами находится белок. № Пробирки укажите в вашем опросном листке в соответствующей графе.

2 группа: Определите с помощью биуретовой реакции, в какой пробирке с номерами находится белок. № Пробирки укажите в вашем опросном листке в соответствующей графе.

3группа: Определите с помощью реакции денатурации, в какой пробирке с номерами находится белок. № Пробирки укажите в вашем опросном листке в соответствующей графе.

4 группа: Определите с помощью биуретовой реакции, содержится ли в растворе бульонных кубиков белок. Полученные результаты занесите в лист опроса в соответствующую графу.

Работа у доски:

1 учащийся: Определите с помощью ксантопротеиновой реакции, содержится ли белок в твороге.

2 учащийся: Определите с помощью биуретовой реакции, содержится ли белок в молоке.

Учащиеся проводят опыты. Работавшие у доски, демонстрируют результаты и делают выводы.

Учитель химии:

Молоко и молочные продукты сдержат белки. А есть ли белки в широко рекламируемых бульонных кубиках. Эксперты 4 группы доложите результаты эксперимента.

Эксперты демонстрируют результаты опыта:

Ни в одном исследованном нами образце белки не обнаружены.

Учитель химии:

Действительно, в бульонных кубиках белков нет, а аромат бульону придают пищевые добавки: глутаминовая кислота (Е620) и глутамат натрия (Е621, часто его называют глютамат натрия).

Надеемся, что мы достаточно полно и интересно ответили на ваш вопрос, наши школьные корреспонденты?

Корреспонденты:

Спасибо, вам особенно за красочные опыты. А еще бы мы хотели узнать про гидролиз. Эту реакцию вы нам не продемонстрировали.

Учитель биологии:

Этот процесс ребята связан с превращением белков в организме. Как это происходит, и каково значение данного процесса расскажут нам ребята, биологи – экспериментаторы, которые заложили для нас опыт перед уроком.

Превращение белков в организме (выступление учащихся, которые проводили опыт, по одному от группы):

1 учащийся. Гидролиз происходит в нашем организме каждый раз, когда в него поступает белковая пища! При гидролизе белка происходит разрушение первичной структуры.

2 учащийся. Какие вещества будут образовываться при гидролизе? (Вопрос классу)

 Ответ: α- аминокислоты.

Мы  попытались доказать это при помощи опыта.

Демонстрация результатов опыта, заложенного перед уроком.

 3 учащийся. В две пробирки мы налили раствор куриного белка. В одну из них добавили насыщенного раствора фестала (таблетку предварительно освободили от оболочки). Фестал представляет собой ферментативный препарат, облегчающий пищеварение. В его состав входят ферменты липаза (расщепляет жиры), амилаза (расщепляет углеводы), протеаза (гидролизует белки). Другая пробирка – контрольная.

4 учащийся. Обе пробирки мы поместили в водяную баню при температуре человеческого тела 37 – 40^oС. В течение 30 минут продолжался процесс “переваривания” белка. По окончанию нагревания в обе пробирки мы добавили насыщенный раствор сульфата аммония ( можно взять любой другой реагент, вызывающий денатурацию белка). В первой (контрольной) пробирке, как вы видите, образовался обильный белый осадок.

 Почему? – вопрос классу.

Ответ: Белок денатурирует.

1 учащийся. Во второй пробирке, в которую мы добавляли фестал, таких явлений не наблюдается.

 Почему? – вопрос классу.

Ответ: Белок гидролизовался, а аминокислоты и пептиды с небольшой молекулярной массой не свертываются.

2 учащийся. А сейчас закончите фразу, которая дана вам в конверте №3,L учащиеся заканчивают фразу:

Гидролиз – это разрушение… структуры белка под действием …, а так же водных растворов кислот или щелочей.

3 учащийся. Подумайте, какое значение для нашего организма имеет гидролиз белков и где он происходит? – вопрос классу.

 Ответ: Получение аминокислот для нужд организма в результате процессов пищеварения, начинается в желудке, заканчивается в двенадцатиперстной кишке.

4 учащийся: Уточним этапы гидролиза белков в организме.

1. Под действием белков – ферментов в желудке происходит расщепление белковых молекул до полипептидов с меньшей молекулярной массой.

2 учащийся: В кишечнике они гидролизуются до отдельных аминокислот. Смесь аминокислот всасывается слизистой оболочкой тонкого кишечника.

3 учащийся: Через систему воронковидной вены смесь аминокислот попадает в печень. Затем разносится кровью по всем органам и тканям.

4 учащийся: Аминокислоты расходуются на синтез белка (увеличение белковой массы, рост, обновление) и нуклеиновых кислот, а также распадаются в процессе жизнедеятельности.

Учитель химии:

А сейчас последнее задание группам. В конверте №4 записаны формулы трипептидов.  Запишите уравнения их гидролиза. Подобное задание выполним на доске. Приглашаю представителя группы, которая еще сегодня не выполняла задание на доске.

Задание: напишите уравнение гидролиза трипептида, укажите названия, полученных аминокислот.

(Выполненную работу учащиеся вкладывают в конверт и слушают пояснения учащегося, работавшего у доски).

Пример задания: Запишите уравнение реакции гидролиза трипептида в общем виде:

Где R₁,  R₂, R₃ – различные радикалы аминокислот.

Учитель биологии (обращается к юнкорам):

Надеемся, вы получили ответы на все вопросы и сами сможете подтвердить, что жизнь – это действительно, форма существования белковых тел.

Корреспонденты:

1. Да, мы многое сегодня узнали. И пусть нам не всё понятно, ведь мы ещё не изучаем органическую химию. Однако думаем, что со временем, мы тоже будем много знать о веществах нашего организма, как вы 11 класс.

2. И в заключении мы бы хотели узнать, как происходит синтез белков в организме и можно ли получить искусственные белки?

Учитель биологии: Попросим ответить на данный вопрос микробиологов, эта тема является частью их работы. Они же кратко познакомят с историей этого научного открытия.

1 учащийся. Процесс образования белков из аминокислот в клетках живых организмов, называется биосинтезом. Выяснение механизма этого процесса – важнейшее достижение XX века. Первый белок, у которого удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин. На это ушло почти 10 лет. Оказалось, что молекула инсулина состоит из 2 полипептидных цепочек, одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, а другая – 30. Цепочки соединены между собой дисульфидными мостиками. В настоящее время расшифрована первичная структура многих более сложных белков.

2 учащийся. В живых клетках синтез белка происходит быстро, в некоторых случаях мгновенно. Выяснено, что это происходит в организме при помощи других высокомолекулярных веществ нуклеиновых кислот. Возможно в будущем искуственное получение белков будет осуществляться столь же быстро, но пока это не так.

3 учащийся.Синтез белков был впервые осуществлён на примере гормонов гипофиза (вазопрессина и окситоцина). Большим научным открытием считантся синтез инсулина и рибонуклеазы. О сложности таких синтезов свидетельствует тот факт, что для получения, например, одной полипептидной цепочки инсулина потребовалось осуществить 89 реакций, а для получения другой -138.

4 учащийся. В настоящее время искусственноеполучение белков осуществляется посредством микробиологического синтеза. Оказалось, что размножаясь на питательной среде, некоторые микроорганизмы могут создавать обильную белковую массу.На отходах гидролизного производства спирта из древесины выращивают кормовые дрожжи для животноводства. Развит микробиологический синтез белков нв основе использования парафинов нефти. При помощи микроорганизмов производятся витамины и аминокислоты. Использование продуктов микробиологического синтеза в животноводстве значительно повышает его продуктивность.

Учитель биологии: Вот он сложный мир белков предстал пред вами в образе различном. И думаем, что нет у вас сейчас сомненья в том, что жинь вся наша в белках заключенаи сложностью белков она предопределена.

Корреспонденты: 1. Мы всем спасибо говорим за работу с нами.

 Мы с нетерпением горим расказать об этом школе, маме.

2. В ближайшем номере газеты вы сможете прочесть статью о встрече с вами.

Учитель биологии:

Наша пресс - конференция закончена. Мы благодарим всех за работу. Каждый из вас после проверки заданий получит оценку. У вас будет возможность повысить её на следующем уроке, ответив на вопросы, которые приготовлены для вас в конверте №5 учителю химии, либо учителю биологии

Вопросы домашнего задания:

1. На рубашке осталось пятно от мясного соуса. Почему даже после ее кипячения с биопорошком пятно осталось?

2. Почему свежие пятна крови на одежде нельзя отстирывать в горячей воде?

3. Почему при массовом выпадении и хрупкости волос врачи-косметологи прописывают принимать серусодержащие препараты?

4. Почему при применении препаратов для химической завивки особенно тщательно рекомендуют защищать ногти, в то время как этот состав довольно длительное время взаимодействует с кожей головы, не причиняя особого вреда?

5. Подумайте, почему, для того чтобы получить вкусный бульон, мясо кладут в холодную воду, а для вкусного мяса его опускают в кипяток?

6. Подумайте, почему мясной суп полезней для растущего организма, чем овощной?

7. Почему молоко сворачивается естественным образом при долгом хранении в теплом месте?

8. Почему в инструкции к стиральным порошкам с биологически активными добавками пишут, что эти средства не рекомендуется применять для стирки изделий их натуральной шерсти?

Учитель химии:

В заключении я хочу прочесть стихотворение, которая написано было выпускницей школы. Оно и подведёт итог нашего урока:

О белках.

Я так живу, я размножаюсь, себе подобных создаю;

Всё в организме исправляю, переношу, передаю.

Я защищаю от напасти, а если надо – накажу.

Я в холоде согреть сумею, и от жары тебя спасу.

С азотной кислотой желтею, лиловый биурет даю.

Я, умирая - возрождаюсь, денатурируя - скорблю.

А как водички я напьюсь, то на пептиды распадусь.

 Уважаемые корреспонденты! На память о нашей сегодняшней встрече мы дарим вам это стихотворение, вы можете использовать его  в выпуске газеты. А также вопросы.  Возможно, побывав на уроке в 11 классе, вы тоже сможете ответить на них.

Полипептидная цепочка

α- спираль

Укладка α - спирали в пространстве

Соединение нескольких макромолекул белка

Растворение белка

Химические свойства белков

1. Денатурация белка, ксантопротеиновая реакция:

ЛИТЕРАТУРА:

1.     Алиберова Л.Ю. Полезная химия: задачи и истории /Л.Ю. Алиберова, Н.С. Гукк - 2-е изд., стереотип, - М,: Дрофа, 2006. – 187, (5) с. : ил. – (Познавательно! Занимательно!).

2.     Куприянова Н.С. Лабораторно-практические работы по химии. 10-11 / Н.С. Куприянова. – М. : Гуманитар. Издат. Центр ВЛАДОС, 2007. – 239 с.: ил.- (среднее (полное) общее образование)

3.     . Химия. 10 класс: учебник для общеобразовательных учреждений / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман – 17-е изд., . – М.: Просвещение, 2014.

4.     Химия. 10 класс: учебник для общеобразовательных учреждений / О.С. Габриелян, Ф.Н. Маскаев, С.Ю. Пономарев, В.И. Теренин; под ред. В.И. Теренина. – 6-е изд., стереотип. – М.: Дрофа, 2005.

Приложение1. Таблица аминокислот

СН3— CH(NH2)— СООН	Ala или Ала	Алании
(СН3)2СН— CH(NH2>— СООН	Val или Вал	Валин*
(СН3)2СН— СН2— CH(NH2)— СООН	Leu или Лей	Лейцин*
СбН5— СН2— CH(NH2)— СООН	Phe или Фен	Фенилала-нин*
НО— СН2— CH(NH2)— СООН	Ser или Сер	Серии
HS— CH2— CH(NH2)— СООН	Cys или Цис	Цистеин*
НООС— СН2— CH(NH2)— СООН	Asp или Асп	Аспарагино-вая кислота
H2N— CO— CH2— CH(NH2)— СООН	Asn или Асн	Аспарагин
НООС— СН2— СН2— CH(NH2)— СООН	Glu или Глу	Глутаминовая кислота
H2N— CO— CH2— CH2— CH(NH2)— СООН	Gin или Глн	Глутамин
H2N— (CH2)4— CH(NH2)— СООН	Lys или Лиз	Лизин*
СН3— СН(ОН)— CH(NH2)— СООН	Thr или Тре	Треонин*

* Звездочками обозначены названия незаменимых аминокислот

Блиц- опрос:

19. Химическая природа белков.

20. Мономеры белковых молекул.

21. Макромолекула.

22. Количество аминокислот, образующих белки.

23. Название связей, соединяющих остатки аминокислот в молекуле белка.

24. Химические элементы, входящие в состав белка.

25. Группы атомов в составе белков.

26. Реакция, лежащая в основе синтеза белка.

27. Структуры белка.

28.  синтез любого трипептида.

29. Гидролиз заданного вами трипептида:

     Приложение 2

Опорный конспект для работы на уроке 

1.Белки – это  ------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

2. Мономеры белков -  --------------------------------------------------------------------,

 в составе которых --------------------------------------------------------------------------

     3. Аминокислоты: заменимые и незаменимые (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин)

     4.  Структуры белков (уровни организации):

Название структуры	Чем представлена структура	Какими связями поддерживается

                                                                      

 1.                                                                                           2.

                                                

 3.                                                                                            4.

Задание: По  рисункам  определи уровень организации  --------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

5. Свойства белков:

а) растворимость

б) денатурация – это -----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

    ренатурация это -----------------------------------------------------------------------------

в) гидролиз белков (пример уравнения реакции) -----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

г) цветные реакции белков

Название реакции	Реактивы	Какой процесс происходит

д) амфотерность аминокислот (белков) – реакция с растворами кислот и щелочей

задание 1.

написать уравнение реакций аминоуксусной кислоты с раствором соляной кислоты и раствором гидроксида натрия;

------------------------------------------------------------------------------------------------------Написать схему образования биполярного иона ------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

е) гидролиз белков.

Задание 3.

Написать уравнение реакции гидролиза трипептида глицил-аланил-глицина…

-------------------------------------------------------------------------------------------------------

Из истории белков:  Запомни!

ФИШЕР Эмиль Герман (1852-1919), немецкий химик-органик,

Полинг (Паулинг)  Лайнус Карл (28.II.1901–19.VIII.1994)

 А.Я. Данилевский (выводы по белкам 1888 год)

Тест «Строение белков»

1. Какие химические элементы  входят в состав  белков?

а) углерод  б) водород  в) кислород  г) сера   д) фосфор е) азот ё) железо ж) хлор

2. Сколько аминокислот участвуют в образовании белков?

а) 30    в) 20    б) 26       г) 10

3. Сколько аминокислот  являются незаменимыми для человека?

а) 16      б) 10       в) 20         г) 7

4. Какие белки называются неполноценными?

а) в которых отсутствуют некоторые аминокислоты

б) в которых отсутствуют некоторые незаменимые аминокислоты

в) в которых отсутствуют некоторые заменимые аминокислоты

5. В результате какой реакции образуется пептидная связь?

а) реакция гидролиза    в) реакция поликонденсации

б) реакция гидратации  г) все вышеперечисленные реакции

6. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь?

а) между карбоксильными группами соседних аминокислот

б) между аминогруппами соседних аминокислот

в) между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой

7. Какие связи стабилизируют первичную, вторичную, третичную структуру? (Соотнесите)

а) ковалентные     в) ионные

б) водородные      г) такие связи отсутствуют