Урок по биологии: "Уровни организации белковой молекулы. Функции белка. Ферменты" (10 класс)

Урок биологии в 10 классе.

Тема: Уровни организации белковой молекулы. Функции белка. Ферменты.

Цель урока: Углубить представления учащихся о многообразии белков, их строении, значении, применении в практической деятельности человека.

Задачи  урока:

А. Предметные:

1) дать  понятие  об   уровнях организации белковой молекулы.

2) сформировать у учащихся знания о разнообразных функциях белка (многофункциональность), роли белков в формировании признаков организма, о ферментах, их специфичности и механизме действия, ферментативном характере всех реакций в клетке;

Б.  Развивающие:

1) развитие навыка систематизации знаний и понятий;
2) развитие навыков системного мышления при анализе уровней организации белковой молекулы, разнообразных функций белка, строения и функций ферментов;
3) развитие навыков  учащихся по планированию работы, организации рабочего места и времени на уроке.
В. Личностно - ориентированные  (воспитательные,   социализирующие):

1) показать необходимость знаний о роли белка в жизни всего живого на земле, ферментов для здоровья человека, его роста, развития, жизнедеятельности.

2) помочь осознать значение данных  знаний  и  исследований

в  медицине, генетике, выборе  здорового   образа  жизни.

Планируемые  результаты: 

1) учащиеся  систематизируют  и  углубляют знания о  химической организации клетки, строении и свойствах белков, их  роли и значении в  жизни  клетки, организма в целом.

2) формируют метапредметные связи:

·           Внутрипредметные  – ферменты, функции белков (пищеварение, кровообращение, эндокринная, половая системы  8 класс)

·           Межпредметные  – химия, 10 класс: белки, нуклеиновые кислоты, ферменты.  Химия, 9 класс: скорость химических реакций.

Технологии урока:

1. Разрешение проблемных ситуаций,

2. Технология поиска, проведения дискуссии,

3. Индивидуальная работа и коллективные формы взаимодействия,

4. Развивающее обучение, с элементами критического мышления,

5. Здоровьесберегающие  технологии.

Формы   организации   учебной   деятельности:   индивидуальная, групповая, фронтальная, самостоятельная, с текстом учебника.

Основные   понятия   и   термины    урока: органические вещества, уровни организации белка, функции белков, ферменты, биокатализаторы;

Оборудование:

Лекарственные препараты, содержащие различные ферменты (мизим, фестал), оборудование для проведения опытов по денатурации куриного белка (пробирки, спиртовка, химические реактивы), презентация, интерактивная доска, рабочий листок ученика.

                                                  Содержание и структура урока.

I.                   Орг. момент (2мин.) На столах у вас рабочие листы,  необходимые  для сегодняшней работы, учебник, рабочая тетрадь

II.                Повторение пройденного материала: (10 мин.)

 Учитель:   Клетка – единица жизни, и единство химического состава всего живого и клеток различных  организмов – свидетельство единства  происхождения всего живого на Земле.

Вспомним, о чем мы говорили на протяжении последних уроков? (вели  разговор о химической организации клетки, о роли неорганических и ряда органических веществ - жиров, углеводов). Познакомились с составом и строением белковых молекул.

Учитель: Давайте повторим основные моменты прошлого урока. Подписали рабочие листы. Первый этап работы в рабочих листах: (Ученик читает)

 «Выберите верные утверждения, характерные для белков. Поставьте рядом с верным утверждением знак плюс»:

1.Образуются в результате реакции поликонденсации.
2.Остатки аминокислот соединяются посредством ионной связи.

3. Белки классифицируют на простые и сложные.

4. Состоят из 20 природных аминокислот.

5. Являются биополимерами – полинуклеотидами.

6. Элементарный химический состав: С, Н, О, N, S, Р,..С (углерод) – 50-55%; О (кислород) – 19-24%; N (азот) – 15-18%; Н (водород) – 6-8 %; S (сера) – 0,3-2,5%; Р (фосфор) – до 0-5%. В состав белков могут входить хлор, фтор, йод, а также металлы: цинк, магний, железо, медь.

7. Это – амфотерные соединения.

8. Белки – периодические полимеры.

9. Являются основным энергетическим  материалом клетки.

10. Синтез белков идет на рибосомах.

Затем идет взаимопроверка работ учащимися, делаются выводы (Там, где верный ответ, проверяющий пишет слово «верно»). Правильные ответы заранее  записаны учителем на обратной стороне доски: 1, 3, 4, 6, 7, 10.     

Учитель, и так:          

1. Каждый вид на Земле обладает собственными белками. Отсюда такое  разнообразие жизненных форм на планете.

2. Все белки в организме человека постоянно разрушаются и синтезируются. Период полураспада белков в теле человека 80 дней, в мышцах, коже, мозгу – 180 дней, в сыворотке крови и печени – 10 дней, у ряда гормонов он исчисляется часами и даже минутами (инсулин).

А знаете ли вы, что:

1. Белок никогда не переходит в жир.

2. А образование морщин связано с  уменьшением в коже натурального белка коллагена.

3. Что современное название белков-ферментов – энзимы, значение которых уникально.

4. А выработка иммунитета  – это одна из важнейших функций белка, и что диета снижает иммунитет.

5. Белковые тела привлекают ученых и интерес к их структуре и функциям непрерывно возрастает. Несмотря на достигнутые успехи, до сих пор остаются невыясненными некоторые механизмы участия этих важнейших соединений в процессах, протекающих в живой природе.

6. Источники белка - мясо, рыба, молоко, сыр, яйца, соя, бобы, горох.

Учитель предлагает сформулировать тему урока: углубить знания по  строению и значению белков. Задачи - познакомиться со структурами  белка и функциями белковых молекул, со значением ферментов. Учащиеся записывают тему урока в тетрадь.

   III. Изучение нового материала:

    Учитель: Клеточный уровень организации жизни, химическая составляющая клетки, роль и значение белков красной чертой проходит через весь курс изучения биологии. Важная тема, важные вопросы, многие из которых включены в экзаменационные тесты ЕГЭ.    

Учитель: белок основа жизни! В природе 200 аминокислот, и специфическая последовательность чередования аминокислот в белке определяется генетически. Белковые молекулы могут быть короткими и длинными, например:

·         Инсулин - гормон поджелудоч­ной железы, состоит из двух цепей: в одной 21, а в другой 30 аминокислотных остатков.

·         Миоглобин — белок, мышечной ткани, состоит из 153 ами­нокислот.

·         Коллаген - состоит из трех полипептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 ами­нокислотных остатков.

 Какова же структура белковой молекулы? Каковы же уровни организации белка сегодня на Земле? (Приложение, 2 слайд)

Молекулы белков имеют сложную пространственную структуру. Она уни­кальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функ­ции. Белок имеет 4 уровня организации, 4 структуры, формирующиеся на основе различных химических связей внутри и между молекулами:                             (Запись в рабочую тетрадь)

1. Первичная структура – линейная последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Специфична. Определяется последовательностью нуклеотидов в ДНК, кодирующей данный белок. (Приложение,  3 слайд)

2.Вторичная структура – альфа спираль (пружина, гармошка) и бетта слой – складчатый слой. Витки спирали или ребра гармошки удерживаются водородными связями между группами — СООН -  и —NН₂— . Хотя водородные связи непрочные, но благодаря их значительному количеству в комп­лексе они обеспечивают довольно прочную структуру.  (Кератин)  (Приложение,  4 слайд)

3.Третичная структура – пространственная причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация, суперспираль, глобула, где связи, обеспечивающие прочность, – дисульфидные, ионные, водородные, а также гидрофобные взаимодействия. (Инсулин) (Приложение,  5 слайд)

4.Четвертичная структура – пространственная структура, характерная не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс, который поддерживается дисульфидными, ионными, водородными и гидрофобными взаимодействиями между радикалами и субъединицами. Например, гемоглобин крови человека представляет комп­лекс из четырех таких субъединиц, инсулин – из двух. (Приложение,  6 слайд)   

В учебнике, на стр.42,  при подготовке домашнего задания обратите внимание на красочные рисунки структур белковых молекул.

Учитель  (Приложение, 7 слайд) -  На прошлом уроке уже была дана классификация белкам. Какая?  Исходя из структуры белка, можно дать еще одну  классификацию: (Запись в рабочую тетрадь)

1.  Фибриллярные – вторичная структура, не растворимы в воде, механическая прочность: коллаген, миозин, кератин.

      2.  Промежуточные – фибриллярные, но растворимые в воде: фибриноген.

      3. Глобулярные – третичная структура, растворимы в воде: антитела, ферменты, гормоны.

( Переход на 8 слайд и выключение проектора)

Учитель:  Проблемные вопросы:

1.Почему врачи рекомендуют «сби­вать» температуру больного, если она превышает 38 °С?  

2. Почему из сваренного яйца никогда не появится цыпленок? Выслушивает ответы ребят.

А можно разрушить структуру белковой молекулы? Как вы думаете, изменятся ли свойства белка при нарушении его структуры? Как называется данный процесс?..                 Затем выслушивает ответы учащихся…

Учитель: И так, денатурация – утрата конформации, присущей данной белковой молекуле, то есть - это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвер­тичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях — и пер­вичной структуры. Денатурация может быть обратимой и необратимой, частичной и полной. (Запись в рабочую тетрадь)

 (Опыты по денатурации куриного белка - альбумина)  

1) белок и температура;

2)  белок и сильные кислоты;

3)  белок и сильные щелочи;

4) белок и концентрированные растворы солей тяжелых металлов;

5) белок и органические растворители;

А также это – воздействие различных излучений, детергентов, канцерогенных веществ табака, алкоголя, наркотиков

(Сообщение учащегося: «воздействие канцерогенных веществ табака, алкоголя, наркотических веществ на организм человека и его здоровье» -2 минуты).

А восстановить структуру белка возможно? Если да, то при каких условиях?..

 Если воздействие денатурирующих факторов оказалось не слишком сильным и разрушение первичной структуры молекулы не произошло, при наступлении благоприятных условий денатурированный белок может вновь восстано­вить свою трехмерную форму, то есть ренатурировать.

Учитель: А, как ребята, связано строение белков и их функций? Напоминает о причинно-следственной зависимости: строение - функции.

Учитель просит обратиться к рабочему листу и назвать функции белковых молекул, о которых они помнят из курсов биологии 8 и 9 классов. Выслушивает ответы обучающихся, комментирует их, сообща заполняется первая колонка таблицы (функции белков),

Идет работа в рабочих листах  учащихся по заполнению первой колонки таблицы:

·         Структурная – клеточные мембраны, органоиды клеток и внеклеточных структур; кератин (волосы), фиброин (шелк), коллаген (сухожилия, хрящи), эластин (связки);

·         Двигательная – сократительные белки – актин (в составе неподвижных нитей миофибрилл), миозин (в составе подвижных нитей миофибрилл);

·         Транспортная – гемоглобин (транспорт газов в крови), миоглобин (транспорт кислорода в мышцах);

·         Защитная – антитела (иммуноглобулин), фибриноген, тромбин;

·         Регуляторная – гормоны инсулин, глюкогон, соматотропин;

·         Рецепторная – в составе мембранных рецепторов обеспечивают ответ клетки на раздражение (родопсин)

·         Запасающая – резервные источники энергии (яичный альбумин, казеин молока;

·         Энергетическая – 1 грамм белка выделяет 17,6 килоджоулий энергии (в самую последнюю очередь);

·         Токсическая – змеиный яд, антибиотики;

·         Каталитическая (ферментативная), (белки – ферменты).

Прошу открыть учебник: стр. 43 (функции белков)  Дома заполнить 2 и 3 колонки.            

Функция	Сущность	Примеры
Структурная	Образование мембраны клеток и органоидов и др. структур	Коллаген, Кератин, эластин
Регуляторная	Регулирование обмена веществ в организме	гормоны:  инсулин  и глюкагон
Защитная	-При попадании в организм чужеродных белков и микроорганизмов в лейкоцитах образуются защитные белки -защита от потери крови при ранении в результате свертывания	-антитела, интерфероны -фибриноген, тромбин
Транспортная	Присоединение и перенос кислорода и углекислого газа  по организму	Гемоглобин, миоглобин, альбумин.
Сократительная	Осуществление всех типов движения	Актин, миозин.
Запасающая	Резерв для организма, плода	Яичный альбумин
Токсическая		Змеиный яд, токсины, антитоксины.
Энергетическая	Не основной, но источник энергии в клетке	Расщепление 1г белка – 17, 6 килоджоулей.
Сигнальная	Узнавание молекул мембраной клетки	гликопротеины
Ферментативная, каталитическая	Каталитическое ускорение биохимических реакций в клетке	Белки-ферменты: пепсин, трипсин.

Учитель: Термин “фермент” (от лат. fermentum – закваска) был предложен в начале XVII века голландским ученым Ваном  Гельмондом. Их – 2000.Может ли клетка обойтись без ферментов? В каких процессах жизнедеятельности они принимают участие? (Проблемная ситуация) Ответы учащихся…

Учитель: Ферменты – это высокоспециализированные белки, которые ускоряют химические реакции в клетке, т.е. являются биологическими катализаторами. (Запись в рабочую тетрадь).

Если это - биокатализаторы, вспомним химию, значит они… (выслушивает ответы ребят, обобщает их, систематизирует).  

Включить проектор (Приложение, 8 слайд) Давайте вместе в рабочем листе начнем работу по заполнению основных характеристик  ферментов в виде кластера. (Часть данной работы можно предложить доделать дома, стр.44).

1) Все ферменты – глобулярные белки; (как правило).

2) Бывают простые (однокомпонентные - состоят только из белка: амилаза, пепсин, трипсин) и сложные (двухкомпонентные, состоят из белковой части (апофермент) и небелковой части (кофермент – витамины или минеральные вещества).

3) Разделены на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы.        

4) Ускоряют реакции в десятки тысяч раз, протекающие в клетке, но сами не расходуются;

5) Активность меняется в зависимости от рН среды, давления, концентрации и температуры.

    Большинство ферментов проявляют максимальную активность при значении рН=7 (нейтральная). Некоторые активны только в кислой среде (пепсин рН=2), некоторые только в щелочной (липаза рН=9)

6) Обладают специфичностью – один фермент ускоряет только одну реакцию;

7) Каталитическую активность сложные ферменты проявляют только в присутствии коферментов. Каталитическую активность проявляет не вся молекула фермента, а только его незначительная часть называемая активным центром.

8) Активность меняется в зависимости от температуры. Различные клеточные ферменты работают в своем диапазоне температур, где они проявляют наибольшую активность (средние температуры 37- 40 С) При низких температурах активность ферментов замедляется, при высоких,- фермент (белок) разрушается (денатурация белка). При замораживании, фермент сохраняет свою структуру, и затем при размораживании, восстанавливает свои свойства).

9) Активаторы повышают активность фермента (АТФ-аза миозина мышц активируется ионами кальция), ингибиторы снижают активность фермента, т.к. занимают место субстрата (конкурентные ингибиторы), или соединяются с неактивной частью и тем самым меняют химическую природу фермента (катализ нарушается) (неконкурентные ингибиторы – ионы тяжелых металлов – свинец, медь, ртуть, мышьяк и многие яды).

     Название фермента образуется от названия катализируемого вещества с добавлением окончания “аза” (фермент ускоряющий распад белков – протеаза, жиров – липаза, углеводов – амилаза).

Учитель: Специфичность их работы объясняется взаимоотношением субстрата и активного центра (3-12 аминокислотных остатков, взаимодействующих с субстратом).                                                                          (Приложение, 9 слайд)

На это существует 2 точки зрения:

1). Гипотеза «ключа и замка» - Фишер, 1890год. Модель Фишера “ключ к замку”. Субстрат и фермент комплиментарны  (точно подходят друг к другу, как ключ к замку). Активный центр фермента взаимодействует с молекулой субстрата с образованием фермент-субстратного комплек­са. Затем фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.

Взаимодействие субстрата и фермента происходит в несколько стадий:

1. Взаимодействие субстрата (S) с активным центром фермента (Ф) и образование фермент-субстратного комплекса,

      2. Преобразование в фермент-субстратном комплексе с образованием нового продукта,

      3.Отделение продукта реакции от активного центра фермента (сам фермент в ходе реакции не изменяется и вступает в другие реакции вновь).

2). Гипотеза индуцированного соответствия – Кошланд, 1959 год. Модель Кошланда- “перчатка-рука”. Субстрат и активный центр фермента становятся соответствующими друг другу (как перчатка, одетая на руку) только после того, как соединятся, то есть лишь в момент их взаимодействия друг с другом.

 Например, пероксид водорода без катализато­ров разлагается медленно: 2Н₂О₂ -> 2Н₂О + О₂. В при­сутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепля­ет до 5 млн. молекул Н₂О₂.

Дополнительная информация.

1. Фермент каталаза имеется в каждой расти­тельной и животной клетке.

2. Этот фермент расщепляет пероксид водорода с образованием молекулы воды и кислорода.

3.Фермент каталаза, расщепляя пероксид водорода, игра­ет защитную роль, обезвреживая ядовитое вещество (Н₂О₂), кото­рое непрерывно образуется в клетке в процессе ее жизнедеятель­ности.

О сущности этих гипотез нам расскажет на следующем уроке ученик…

Учитель: каково же значение  ферментов? Огромное… о значении их также подготовит сообщение ученик…

В медицине	В промышленности	В спорте
1. Многие заболевания в организме связаны с изменением активности ферментов или процессом их синтеза (ферментопатия): – замедленное физическое развитие, – нарушение обмена веществ, – психическая неполноценность.	При изготовлении сыра, хлебопечении, пивоварения. При производстве антибиотиков, витаминов, …	1. При мышечной деятельности может изменяться активность и биосинтез многих ферментов, что приводит к усилению или замедлению скорости метаболизма и процессов энергообразования. 2. От активности фермента зависит физическая работоспособность, скорость восстановления, адаптация к физическим нагрузкам. 3. Действие многих витаминов и других биологически активных веществ, которые применяются в практике спорта для восстановления организма и регуляции массы тела, связано с ферментами.

Тест (самостоятельная работа учащегося по отработке основных терминов и понятий):

Раздается учителем в начале урока:(Подписать тесты).

 1.Из названных соединений  выберите структурный компонент белка:

  А) нуклеотид

  Б) аминокислота

  В) глюкоза

2. Назовите белки-катализаторы:

  А) гормоны

  Б) ферменты

  В) антиоксиданты

3. Какая химическая связь участвует в образовании первичной структуры белка?

  А) водородная

  Б) сульфидная

  В) пептидная

4. Вторичная структура, как правило, имеет форму…

    А) спирали

    Б) глобулы

    В) вытянутой цепи

5. Третичная структура имеет конфигурацию…

    А) спирали

    Б) складок

    В) глобулы

6. Синонимом понятия белок является термин:

    А) липид

    Б) полипептид

    В) нуклеотид

7. Белки, выполняющие защитные функции называются…

    А) антигенами

    Б) гормонами

    В) антитела

8. Основная функция белков:

    А) энергетическая

    Б) защитная

    В) структурная

Взаимопроверка тестов:

Критерии оценивания:

Нет ошибок	5
1,2 ошибки	4
3,4 ошибки	3
Более 4 ошибок	2

(Приложение, 10 слайд)

Идет взаимопроверка тестов согласно критериям, ребята выставляют друг другу оценки.

Правильные ответы:

1	2	3	4	5	6	7	8
Б	Б	В	А	В	Б	В	В

Заключительная часть урока: Рефлексия-

1.Что узнали сегодня на уроке?

2. Белок может иметь несколько структур. Сколько? Какие?

3. Нарушение его структуры, это-…

4. Факторы этому способствующие?

5. Каталитическую функцию выполняют белки - …

6. Какими еще функциями обладают белки?

Затем учитель отмечает отличившихся учащихся на уроке, оценивает их работу.

Домашнее задание: стр: 42 – 46, заполнить таблицу. Сообщения:

1. Значение ферментов; 2. Гипотеза «ключа и замка» - Фишер; Гипотеза индуцированного соответствия – Кошланд,

____________________

Рабочий лист учащегося

1)   «Выберите верные утверждения, характерные для белков. Поставьте рядом с верным утверждением знак плюс». Проверяющий пишет слово «верно» рядом с правильным ответом.

Утверждение	+	Проверка
1. Образуются в результате реакции поликонденсации.
2. Остатки аминокислот соединяются посредством ионной связи.
3.  Белки классифицируют на простые и сложные.
4.      Состоят из 20 природных аминокислот.
5.   Являются  полинуклеотидами.
6.   Элементарный химический состав: С, Н, О, N, S, Р…  А также в состав белков могут входить хлор, фтор, йод, цинк, магний, железо, медь.
7.  Это – амфотерные органические соединения.
8.  Белки – периодические полимеры.
9.  Являются основным энергетическим  материалом клетки.
10. Синтез белков идет на рибосомах.

2) Заполнение таблицы:

	Функция	Сущность	Примеры
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.

3) Составить кластер: «Основные характеристики ферментов».

 

Тест (самостоятельная работа по отработке основных терминов и понятий):

1. Из названных соединений  выберите структурный компонент белка:

  А) нуклеотид

  Б) аминокислота

  В) глюкоза

2. Назовите белки-катализаторы:

  А) гормоны

  Б) ферменты

  В) антиоксиданты

3. Какая химическая связь участвует в образовании первичной структуры белка?

  А) водородная

  Б) сульфидная

  В) пептидная

4. Вторичная структура, как правило, имеет форму…

    А) спирали

    Б) глобулы

    В) вытянутой цепи

5. Третичная структура имеет конфигурацию…

    А) спирали

    Б) складок

    В) глобулы

6. Синонимом понятия белок является термин:

    А) липид

    Б) полипептид

    В) нуклеотид

7. Белки, выполняющие защитные функции называются…

    А) антигенами

    Б) гормонами

    В) антитела

8. Основная функция белков:

    А) энергетическая

    Б) защитная

    В) структурная

•кератин – рога, шерсть

•коллаген – кожа

•гемоглобин – кровь

•фибрин, фибриноген – кровь

•пепсин – желудочный сок

•трипсин – поджелудочный сок

•миозин – мышцы

•глобулин – вакцина

•родопсин – зрительный пурпур

•птиалин – слюна

•инсулин – поджелудочная железа

•казеин – молоко

•альбумин – яичный белок

Начало их изучения положено в середине 18 в. итальянцем Я. Беккари, но только через 100 лет ученым удалось систематизировать свойства белков  и сделать вывод, что белки – это главный компонент живых организмов.

Еще в начале 80-х годов прошлого столетия русский биохимик А.Я. Данилевский указал на наличие пептидных групп в белковой молекуле.

В начале 20 века  Эмиль Герман Фишер выдвинул полипептидную теорию строения белков, заложил основы их химического синтеза, синтезировав полипептиды, состоящие  из 19 аминокислотных остатков.

Характер АК оказывает влияние на пространственную конфигурацию полипептидной цепи (причинно-следственные связи: функции – строение – конфигурация)

Компьютерные изображения структуры белков (слайд 5)

Вопросы для обсуждения:

Примеры источников белка? (Их источниками являются мясо, рыба, молоко,  соя, бобы, горох.)

Вывод: Белки встречаются в растительных и животных организмах.

–  Какие элементы входят в состав белков? Среднее содержание химических элементов  в белках: (слайд 6)

С (углерод) – 50-55%; О (кислород) – 19-24%; N (азот) – 15-18%; Н (водород) – 6-8 %; S (сера) – 0,3-2,5%; Р (фосфор) – до 0-5%.

В состав белков могут входить хлор, фтор, йод, а также металлы: цинк, магний, железо, медь.

– Какова средняя масса белковых молекул? Огромна.

Альбумин – белок яйца C237H386O78N58S2 = 5.354;

Белок молока – C1864H3012O576N468S21 = 41.820

Одно звено гемоглобина – C738H1160O208N203S2Fe = 65.224

Вывод: Ни одно из природных соединений не обладает такими безграничными потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов. Каждый вид обладает собственными видами белков. Если бы в первичной структуре белка не было бы заложено этого качества, то не было бы такого  разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы .

–  Какая структура является самой прочной? Почему? (Первичная, т.к. связи прочные, ковалентные.)

Именно при помощи радикалов реализуется одно из выдающихся свойств белков – их необыкновенная многогранная химическая активность. (Причинно-следственные связи: функции – строение – конфигурация – свойства).

IV. Ученические эксперименты

Исследуем свойства белков с соблюдением  правил ТБ (слайд 7).

1. Доказательство наличие белка только в живых организмах.

В 3 пробирки  – свежевыжатый сок картофеля, кусочки сырого картофеля, вареный картофель . К ним добавили перекись водорода. Делаем вывод.

Оборудование и реактивы: альбумин, нагревательный прибор, конц. азотная кислота, гидроксид натрия, сульфат меди (II), раствор поваренной соли, вода, набор пробирок.

Это интересно:  Зачем маринуют мясо? (слайд 8)

Под воздействием уксусной кислоты или лимонной происходит частичный гидролиз белков. Белки распадаются на поли – и дипептиды. В желудке под влиянием ферментов этот процесс продолжается и в итоге приводит к образованию аминокислот. Таким образом, маринование облегчает переваривание белка.

Белки + Н2О —> полипептид + Н2О —> дипептиды + вода  —>  α-аминокислоты.

2. Отношение к воде образуют коллоидные растворы (слайд 9)

Альбумин + вода; желатин + вода, прорастание семян фасоли, гороха и т.д.

Это интересно: В чем причина образования пены на поверхности мясных бульонов, жареных, рыбных, и мясных изделий? (слайд 10) (Объясняется свертыванием растворимых в воде белков (альбумины, глобумины).

3. Осаждение белков может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи. Этот процесс частично обратим: если не разрушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы белка определяются его первичной структурой –  обратимое (высаливание):

Необратимое – денатурация (стр. учебника 160).

– Какой реакцией можно доказать наличие в белках углерода, водорода, кислорода? (Реакцией разложения при температуре яичного белка. При этом образуются летучие продукты – запах жженых перьев. Эта особенность белков используется для их обнаружения. Разрушаются все структуры белка.)

Вывод: Денатурация белков – потеря естественных свойств (растворимости и др.) вследствие нарушения структуры молекул.

4. Цветные (качественные) реакции на белок:

Ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание– (обнаружение бензольных ядер в аминокислотных остатках). Поместите кусочек прессованного творога в пробирку и добавьте несколько капель азотной кислоты. Осторожно нагрейте. (Дают  не все белки).

Белок + HNO2конц  —> ярко желтое окрашивание

Биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание – (распознавание пептидных связей). Налейте в пробирку 2 мл яичного белка. Добавьте такой же объем концентрированного раствора гидроксида натрия и несколько капель раствора медного купороса.

Белок + NaOH + CuSO4 —> фиолетовое окрашивание.

Биологическое значение белков

Белки входят в состав мозга, всех внутренних органов, скелета и суставов, кожи, волосяного покрова и т. д. В крови в растворенном виде содержится белок гемоглобин, обеспечивающий перенос кислорода по всему организму. Многие белки выполняют роль ферментов – катализаторов обмена веществ в живых организмах. В растениях белки концентрируются в основном в семенах. Белковый обмен тесно взаимосвязан с обменом углеводов и нуклеиновых кислот. Существенное влияние на белковый обмен оказывает характер питания, качественный и количественный белковый состав пищи. Источниками белков могут служить не только животные продукты (мясо, рыба, яйца, творог), но и растительные, например, плоды бобовых (фасоль, горох, соя, арахис, которые содержат до 22-23 % белков по массе), орехи и грибы. Однако больше всего белка в сыре (до 25 %), мясных продуктах (в свинине 8-15 %, баранине 16-17 %, говядине 16-20 %), в птице (21 %), рыбе (13-21 %), яйцах (13 %), твороге (14 %). Молоко содержит 3 % белков, а хлеб 7-8 %. Среди круп чемпион по белкам – гречневая (13 % белков в сухой крупе), поэтому именно ее рекомендуют для диетического питания. Чтобы избежать «излишеств» и в то же время обеспечить нормальную жизнедеятельность организма, надо, прежде всего, дать человеку с пищей полноценный по ассортименту набор белков. Если белков в питании недостает, взрослый человек ощущает упадок сил, у него снижается работоспособность, его организм хуже сопротивляется инфекции и простуде. Что касается детей, то они при неполноценном белковом питании сильно отстают в развитии: дети растут, а белки – основной «строительный материал» природы. Каждая клетка живого организма содержит белки. Мышцы, кожа, волосы, ногти человека состоят главным образом из белков. Более того, белки – основа жизни, они участвуют в обмене веществ и обеспечивают размножение живых организмов. Присутствие протеинов в кремах против морщин, тониках, пене для ванны и др. оберегает кожу от высушивания, придает ей мягкость и упругость. Применяются протеины также в косметических средствах для ногтей. Являются активными веществами в средствах ухода за волосами (лечебные бальзамы, кондиционеры для волос). Благотворно действуют на нарушенную структуру волос, укрепляют их корни.

Таким образом,  можно сказать белки = жизнь.