Методическая разработка теоретического занятия по химии "Белки.Нуклеиновые кислоты"

Государственное автономное профессиональное образовательное учреждение Новосибирской области

«Новосибирский машиностроительный колледж»

Методическая разработка теоретического занятия

Дисциплина: «Химия»

Тема: «Белки. Нуклеиновые кислоты»

Специальность: 15.02.08 Технология машиностроения

1 курс 2 семестр

Составитель: Савушкина Е.В., преподаватель

г.Новосибирск

2018 г.

Методическая разработка теоретического занятия

Тема: «Белки. Нуклеиновые кислоты»

Специальность: 15.02.08 Технология машиностроения

Тип занятия: урок изучения нового материала и закрепления полученных знаний

Вид занятия: комбинированный

Методика проведения:

• объяснительно – иллюстративный с применением ИКТ,

• проблемно-ситуативное обучение с использованием элементов кейсов (тип кейса: обучающий, исследовательский),

• метод активного проблемно-ситуационного обучения и анализа,

• исследовательские – лабораторный эксперимент

• работа в малых группах

• словесно – наглядные

• рассказ, беседа

Количество часов: 2ч.

Место проведения занятия: кабинет химии

Актуальность темы:

• особая роль в жизнедеятельности живых организмов принадлежит белкам;

• от родителей детям передается генетическая информация о специфической структуре и функциях всех белков данного организма;

• синтезированные белки выполняют многообразные функции: ускоряют химические реакции, выполняют транспортную, структурную, защитную функции, участвуют в передаче сигналов от одних клеток другим и таким образом реализуют наследственную информацию;

• нуклеиновые кислоты- природные высокомолекулярные органические соединения, обеспечивающие хранение и передачу наследственной информации в живых организмах

Мотивация темы:

данная тема является основой для дальнейшего усвоения учебного материала

Цель занятия: сформировать представления о белках - природных полимерах и много­образных функциях, структуре, свойствах, связанных с их строением; структуре, свойствах и функциях нуклеиновых кислот.

Задачи занятия:

Образовательная:

• обеспечить усвоение основных понятий темы: строе­ние, состав, свойства белков, превращение белков и проблемы их синтеза; структура, свойства и функции нуклеиновых кислот;

• охарактеризовать особенности строения молекул нуклеиновых кислот как биополимеров;

• раскрыть роль нуклеиновых кислот в хранении и передаче наследственной информации.

• создать условия для совершенствования умений и навыков проведения химического эксперимента;

• находить и формулировать правильный ответ на поставленный вопрос, на основе полученных ранее знаний;

• применять ранее полученные знания по темам: «Амины.Аминокислоты»

Развивающая:

• создать условия для развития: умений выделять главное; излагать свои мысли, устанавливать причинно-следственные связи между составом, строением, свойствами и применением веществ; эрудиции, логического и ассоциативного мышления, критического мышления, коммуникативных навыков, навыков самостоятельного химического эксперимента с соблюдением правил по ТБ;

• создать условия для расширения кругозора и развития интереса к предмету через информационно - коммуникативные и исследовательские технологии;

• продолжить формирование навыков работы с дополнительной литературой;

• обеспечить системность обучения.

Воспитательная:

• продолжить развитие научно-материалистического мировоззрения на примере строения белков,

• воспитание положительной мотивации учения, уверенности в своих силах;

• воспитание правильной самооценки и чувства ответственности;

• воспитание творческой личности, умеющей работать в мини-группе;

• воспитание культуры поведения, общения и культуры умственного труда.

Перечень оснащения теоретического занятия:

• компьютер

• интерактивная доска

• мультимедийная презентация

• видеоопыты

• химоны

• кроссворд «Полимер»

• эпиграф

• опорная схема- конспект

• набор тестов по вариантам

• этикетки

• белок куриного яйца

• хрящевая ткань

• вода дистилированная

• колбы

• спиртовка

• спички

• тигельные щипцы

• С₂Н₅ОН

• (NH₄)₂SО₄

• СН₃СООН

• NaOH

• CuS0₄

• конц. HN0₃

• Рb(СНзСОО)₂

• держатель.

Межпредметная связь: биология, анатомия, гигиена

Внутрипредметная связь:

• «Кислородсодержащие органические соединения»;

• «Азотсодержащие органические соединения»;

• «Высокомолекулярные органические соединения»;

Литература для преподавателя:

1. http://him.1september.ru

2. http://www.studfiles.ru/preview/2142963

3. http://muscleoriginal.com/svojstva-i-funkcii-belkov

4. http://intranet.tdmu.edu.

5. www. pvg. mk. ru (олимпиада «Покори Воробьевы горы»).

6. www. hemi. wallst. ru (Образовательный сайт для школьников «Химия»).

7. www. alhimikov. net (Образовательный сайт для школьников).

8. Ерохин Ю. М., Ковалева И. Б. Химия для профессий и специальностей технического и естественно-научного профилей: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

9. Габриелян О. С., Остроумов И. Г. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

10. Габриелян О. С., Остроумов И. Г., Остроумова Е. Е. и др. Химия для профессий и специальностей естественно-научного профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

11. Ерохин Ю. М. Химия: Задачи и упражнения: учеб. пособие для студ. учреждений сред.проф. образования. — М., 2014.

12. Ерохин Ю.М. Сборник тестовых заданий по химии: учеб. пособие для студ. Учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

13. Пацак И. Органическая химия М., «Мир», 1988

14. Потапов В.М., Чертков И.Н. «Проверь свои знания по органической химии» М., 1986

15. Конарев Б.Н. Любознательным о химии М., «Химия», 1984

16. Шульпин Г.Б. Эта увлекательная химия М., «Химия», 1984

Литература для обучающихся:

1. http://www.studfiles.ru/preview/2142963

2. http://muscleoriginal.com/svojstva-i-funkcii-belkov

3. http://intranet.tdmu.edu.

4. www. hemi. wallst. ru (Образовательный сайт для школьников «Химия»).

5. www. alhimikov. net (Образовательный сайт для школьников).

6. Ерохин Ю. М., Ковалева И. Б. Химия для профессий и специальностей технического и естественно-научного профилей: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

7. Габриелян О. С., Остроумов И. Г. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

8. Конарев Б.Н. Любознательным о химии М., «Химия», 1984

9. Шульпин Г.Б. Эта увлекательная химия М., «Химия», 1984

Методическая разработка теоретического занятия

1. Организационная часть – 2 мин

Приветствие учащихся. Проверка готовности к уроку. Студенты располагаются в кабинете малыми группами.

2. Целевая установка занятия – 2 мин

Обзор темы и цели занятия: «Белки. Нуклеиновые кислоты»

"Меняя каждый миг свой образ прихотливый,

Капризна, как дитя и призрачна как дым,

Кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,

Великое смешав с ничтожным и смешным"

(Семен Надсон)

Что такое жизнь? Откуда она взялась на Земле? Эти вопросы волнуют людей всегда. В течение веков копились наблюдения, проводились исследования, создавались теории. Од­ни - служили основой новых исследований, другие - гибли ввиду несостоятельности.

Пожалуй, ни одно естественнонаучное явление не вызывало такой острой борьбы ми­ровоззрений, какая всегда сопровождала проблемы живого. А причина этой борьбы - в са­мом главном объекте познания, его уникальности, неповторимости и сложности.

Что же такое белок? Ребята, сегодня мы должны раскрыть тайну веществ, лежащих в основе понятия "жизнь", т.е. должны ответить на вопрос "Что такое белок?"

Сегодня на уроке вы: узнаете о роли белков, изучите химический состав белков, исследуете элементарный состав белков, познакомитесь со структурой белков, исследуете физические и химические свойства белков, узнаете о природных высокомолекулярных органических соединениях, обеспечивающих хранение и передачу наследственной информации в живых организмах - нуклеиновых кислотах, открытых в 1869 г. швейцарским химиком И.Ф.Мишером в ядрах лейкоцитов, будете добывать знания на основе наблюдений, анализа и обобщения результатов эксперимента, узнаете о губительном воздействии некоторых факторов на белки.

За то время, пока мы с вами изучаем химию, мы узнали о том, что существуют огромное количество разнообразных химических веществ, среди которых существуют такие, без которых немыслима жизнь. И прежде чем, перейти к теме нашего урока, мы повторим то, что прошли.

3. Актуализация опорных знаний, над которыми обучающиеся

работали дома по теме: «Амины. Аминокислоты» - 25 мин проводится

комбинированно:

• Фронтальный опрос – 5 мин

• Тестирование (3 варианта по 10 вопросов)- 15 мин

• Кроссворд «Полимер»- 5 мин

При проведении фронтального опроса и разгадывании кроссворда для оценивания применяются химоны разных цветов.

Фронтальный опрос по темам: «Амины. Аминокислоты»

(оценка - химоны)

1. Что называется аминами?

2. Приведите примеры аминов.

3. Какой состав имеет аминогруппа?

4. Какими химическими свойствами обладают амины?

5. Изобразите строение простейшего ароматического амина и назовите его.

6. С помощью какой реакции в промышленности получают анилин?

7. Какие физические свойства характерны анилину?

8. Какими химическими свойствами, обусловленными наличием аминогруппы, обладает анилин?

9. Какими химическими свойствами, обусловленными наличием в молекуле бензольно­го ядра, обладает анилин?

10. Где может быть применен анилин?

11. Что называется аминокислотами?

12. Какие виды изомерии характерны аминокислотам?

13. Каким образом могут быть получены аминокислоты?

14. Какие физические свойства характерны аминокислотам?

15. Какими химическими свойствами обладают аминокислоты?

16. Перечислите, с какими веществами могут взаимодействовать аминокислоты.

17. Какой состав имеет пептидная (амидная группа)?

18. Что такое полипептиды?

19. Где применяются аминокислоты?

Тесты по темам: «Амины. Аминокислоты»

(приложение А, оценка - химоны)

Вариант № 1

1. Производные аммиака, в молекулах которого один или несколько атомов водорода замещены углеводородными радикалами, называются

А – нитросоединениями

Б - углеводами

В – аминами

Г - амидами

Д - аминокислотами

2. Амины обладают ярко выраженными

А - основными свойствами

Б - инертными свойствами

В - кислотными свойствами

Г - кислотно - основными свойствами

Д - амфотерными свойствами

3. Какое соединение X получится в результате последовательных превращений:

СuO Ag₂O Cl₂ NH₃

С2Н5ОН ... ... ... X

А - аминоэтан

Б - анилин

В - 2-аминопропановая кислота

Г - аминоуксусная кислота

Д - 3-аминопропановая кислота

4. Укажите пару веществ, в которой оба вещества содержат группу -NH2.

А - анилин, бензол

Б - аминоуксусная кислота, анилин

В - нитробензол, метиламин

Г - нитробензол, анилин

Д - аминоуксусная кислота, фенол

5. При взаимодействии анилина C6H5NH2 с бромной водой образуется:

А - 2, 4, 6 - трибоманилин '

Б - 2, 4, 6 - тринитроанилин

В - 2, 4, 6 - трибромбензол

Г - 2, 4, 6 - трибромфенол

Д - нитробензол

6. В результате химической реакции

Cl - СН2 - СООН + NH3 получится

А - аминопропановая кислота и НС1

Б - аминобутановая кислота и НС1

В - аминоуксусная кислота и НС1

Г - уксусная кислота и НС1

Д - анилин и НС1

7. При взаимодействии аминокислот со спиртами образуются

А - простые эфиры

Б - углеводы

В - нитросоединения Г – амины

Д - сложные эфиры

8. Какой вид изомерии наблюдается в соединениях

CH₃

СН₃-СН₂-СН-С=О CH3-C-C=O

NH₂ OH NH₂ OH

А - изомерия положения аминогруппы

Б - изомерия углеводородного скелета

В - цис - транс - изомерия

Г - изомерия положения кратной связи

Д - межклассовая изомерия

9. 3-аминобутановая кислота имеет формулу:

CH₃

А. CH₃-C-C=O

NH₂ OH

Б. СН₃-СН₂-СН-С=О

NH₂ OH

В. СН₃

NH

С₂Н₅

Г. СН₃-СН-СН₂-С=О

NH₂ OH

Д. H₂N- СН₂-СН₂-СН₂-С=О

OH

10. При восстановлении 250 г. нитробензола получили 150 г. анилина. Вычислите, сколько это составляет процентов по сравнению с теоретическим выходом.

А - 79,36 %

Б - 0,79 %

В - 52,14%

I' - 32,28 %

Д- 93,75 %

Тесты по темам: «Амины. Аминокислоты»

Вариант № 2

1. Аминогруппа, имеет состав:

А-СООН

Б - N0₂

В - NН₃

Г - NО₃

Д – NН₂

NH₂

С

2. Строение молекулы НС СН

НС СН

СН

имеет

А - анилин

Б - нитробензол

В - метиламин

Г - триметиламин

Д - метилэтиламин

3. С какими из приведенных веществ взаимодействует аминоуксусная кислота:

1. этанол 2. бромная вода 3.гидроксид калия 4.соляная кислота

А -1,2,3,4

Б-3,4

В - 1,2

Г-1,3,4

Д-1,2,4

4. Какие из веществ проявляют двойственные функции?

А - глюкоза и глицерин

Б -аминоуксусная кислота и глюкоза

В - этаналь и этиленгликоль

Г - сахароза и этанол

Д - анилин и этаналь

5. Азотосодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся амино­группы - NH₂ и карбоксильные группы - СООН, называются

А - нитросоединениями

Б - амидами

В - углеводами

Г - аминокислотами

Д - аминами

6. Какое вещество X получится в результате последовательных превращений:

Н2О, t С акт. , t НNО₃,H2SO₄ H2, kt

СН₄ ... ... ... Х

А – метиламин

Б – метилэтиламин

В – анилин

Г – диметиламин

Д – этиламин

7. В результате какой из нижеприведенных реакций могут образоваться высокомолекулярные соединения

А - H₂N- СН₂-СOOH+H₂N- СН₂-СOOH

Б - H₂N- СН₂-СOOH+NaOH

В - H₂N- СН₂-СOOH+HCl

Г - H₂N- СН₂-СOOH+HOR

Д - Сl- СН₂-СOOH+ NH₃

8. Органическое соединение СНз – С(СНз) - СOOH имеет название:

NH₂

А. 2 - метил - 2 аминопропановая кислота

Б. 2 - амино - 2 метилпропановая кислота

В. 2 - аминобутановая кислота

Г. 2 - амино - 2 метилбутановая кислота

Д. 3 - аминобутановая кислота

9. Связь между атомами углерода и азота в группе атомов -СО - NН - называется

А - водородной

В - ионной

С - сульфидной

Г - пептидной или амидной

Д - металлической

10. Из 75 г. хлоруксусной кислоты получили 52 г. аминоуксусной кислоты. Вычислите, сколько это составляет процентов по сравнению с теоретическим выходом?

А - 0,86 %

Б - 0,87 %

В - 32,45 %

Г - 92,34 %

Д - 87,37 %.

Тесты по темам: «Амины. Аминокислоты»

Вариант № 3

1. Амины относятся к веществам, содержащим атомы

А - С, Н

Б - С, Н, О

В - С, Н, S

Г - С, Н, N

Д - С, Н, Fe

2. Получение анилина в промышленности основано на реакции (реакция Зинина):

А. С₆Н₆+НОNO₂ = С₆Н₅NO₂ + H₂O

Б. С₆Н₅NO₂ + 6H= С₆Н₅NH₂ + 2H₂O

В. С₆Н₆+НОNO₂ = С₆Н₅NO₂ + H₂O

Г. С₆Н₅NH₂ + HCl= С₆Н₅NH₃Cl

Д. Cl –СН₂- СООН + NH₃ = NH₂ –СН₂- СООН + HCl

3. С какими из приведенных веществ взаимодействует анилин?

1) гидроксид натрия 2) серная кислота 3) бромная вода 4) оксид серебра (аммиачный раствор)

А – 2,3

Б – 1,2

В – 3,4

Г – 1,2,4

Д – 1,2,3,4

4. Фенолфталеин в растворе аминокислоты

NH₂ – СН(СООН) - СН₂ - СООН будет

А - малиновый

Б - фиолетовый

В - красный

Г - синий

Д - бесцветный

5. Укажите пару веществ, изомерных между собой

А - СН₃-СН(NH₂)-СН₂-СОOH и H₂N - СН₂-СН₂-СН₂-СОOH

Б - СН₃-СН₂-СН(NH₂)-СОOH и H₂N - СН₂-СН₂-СОOH

В - С₆Н₅ - NH₂ и СН₃ - NH₂

Г - СН₃ - NH₂ - С₂Н₅ и СН₃ - NH₂ - СН₃

Д - СН₃-С (СН₃)- СОOH и СН₃- СН - СН₂ -СН₂ - СН₂-СОOH

NH₂ NH₂

6. Какое вещество X получится в результате последовательных превращений:

kt, t НNО₃,H2SO₄ H2, kt

С₆Н₁₄ … … Х

А - аминоуксусная кислота

Б - диметиламин

В - анилин

Г - метиламин

Д - метилэтиламин

6. Группа атомов - СО-NН - называется

А - пептидной или амидной

Б - сложноэфирной

В - карбонильной

Г - сульфидной

Д - карбоксильной

6. При горении аминов образуются следующие вещества:

А - углекислый газ, вода

Б - углекислый газ, аммиак

В - аммиак, углекислый газ, азот

Г - вода, азот

Д - углекислый газ, вода, азот.

6. Органическое соединение СН₃ – NH – C₂H₅ имеет название:

А – диметиламин

Б – триметиламин

В – дифениламин

Г – метилэтиламин

Д - фениламин

6. При бромировании 186 г. анилина получили 500 г. 2, 4, 6 - триброманилина. Вычислите, сколько это составляет процентов по сравнению с теоретическим выходом?

А – 75,76%

Б – 0,75%

В – 50%

Г – 25%

Д – 50,75%

Ответы к тестам по теме: «Амины. Аминокислоты»

Вариант I

Вариант II

Вариант III

1 - в

1 - д

1 - г

2 - а

2 - а

2- б

3 - г

3 - г

3 - а

4 - б

4 - б

4 - д

5 - а

5 - г

5 - а

6 - в

6 - в

6 - в

7 - д

7 - а

7 - а

8- б

8- б

8 - д

9 - г

9 - г

9 - г

10 - а

10 - д

10 - а

Кроссворд «Полимер» (на слайде, приложение Б)

По горизонтали:

1- процесс образования ВМС из низкомолекулярных без выделения побочных продуктов (полимеризация)

2 - природный полимер, макромолекулы которого состоят из остатков альфа -глюкозы (крахмал)

3 - ВМС, состоящие из многократно повторяющихся групп атомов (полимер)

4 -процесс образования ВМС из низкомолекулярных веществ, сопровождающийся выделе­нием побочного продукта (поликонденсация)

5 - продукт полимеризации этена (полиэтилен)

6 - вулканизированный каучук (резина)

По вертикали:

7 - синтез органических соединений, идущий за счет световой энергии (фотосинтез)

8 - низкомолекулярное вещество, из которого синтезируют полимер (мономер)

9 - полимер, мономером которого является 2 - метил – бутадиен – 1,3, наибольшее его количество получают из млечного сока гевеи (каучук)

10 - при гидролизе данного дисахарида образуется глюкоза и фруктоза (сахароза)

11- природный полимер, макромолекулы которого состоят из остатков альфа - глюкозы (целлюлоза)

4.Подведение итога опроса - 2 мин.

Оценивание работы студентов производится по количеству химонов, полученных при работе во время фронтального опроса и разгадывания кроссворда «Полимер».

Оценивание работы над тестами производится в соответствии с количеством правильных ответов:

«5» - 10 правильных ответов

«4» - 8-9 правильных ответов

«3» - 6-7 правильных ответов

«2» - 5 и менее правильных ответов

5.Изучение нового материала– 40 мин.

Изучение темы мы сегодня будем осуществлять совместно, в ходе работы малыми группами, используя

• опорные схемы, лежащие на столах (приложение В),

• презентации (приложение Г),

• итоги эксперимента ребят, проведенного до занятия, представленные в виде презентации,

• результаты лаборатораторных опытов,проведенных на уроке,

• заранее подготовленные сообщения студентов о превращении белков в организме , пищевом и промышленном использовании белков, успехах в изучении и синтезе белков.

При изучении темы вы должны ответить на предложенные вам вопросы. Каждой группе предложены различные вопросы, ответы на которые вы дадите после изучения темы.

1. Разберите данную ситуацию, проведите ее анализ.

2. Пригодятся ли знания, полученные из данного кейса, в вашей будущей профессиональной деятельности?

Кейс 1

1. Почему происходит уменьшение веса мяса и рыбы после тепловой обработки?

2. Почему при массовом выпадении и хрупкости волос врачи-косметологи прописывают принимать серосодержащие препараты?

3. С чем связано отторжение пересаженных (трансплантированных) органов и тканей у пациентов?

4. Известно, что при продолжительности жизни 70 лет обновление белков в организме происходит в среднем 200 раз. Предположите, сколько раз произошло обновление белков в вашем организме.

5. Какие функции выполняют белки в природе?

6. Как называется связь, соединяющая аминокислотные остатки в полимерную цепь?

7. Как называется процесс разрушения пространственной структуры белка?

8. Цитологи утверждают, что нуклеиновые кислоты – администраторы клетки, а белки её рабочие. Подтвердите эту мысль, раскрыв взаимосвязь строения и функций белков и нуклеиновых кислот.

Кейс 2

1. О чем свидетельствует образование «хлопьев» во время варки мяса?

2. На рубашке осталось пятно от мясного соуса. Почему даже после ее кипячения с биопорошком пятно осталось?

3. Подумайте, почему мясной суп полезней для растущего организма, чем овощной?

4. Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5 г. белка на 1 кг массы тела в день. Зная свою массу, определите суточную норму потребления белка для своего организма.

5. Какие элементы входят в состав белков?

6. На какие группы классифицируют белки по форме молекул, по химическому составу?

7. Как называется процесс восстановления структуры белковой молекулы?

8. На фрагменте одной цепи ДНК нуклеотиды расположены в последовательности

А – А – Г – Т – Ц – Т – А – Ц – Г – А – Т – Г . Изобразите схему структуры двухцепочной молекулы ДНК; объясните, каким свойством ДНК при этом вы руководствовались.

Кейс 3

1. Почему молоко сворачивается естественным образом при долгом хранении в теплом месте?

2. Почему в инструкции к стиральным порошкам с биологически активными добавками пишут, что эти средства не рекомендуется применять для стирки изделий из натуральной шерсти?

3.Почему врачи рекомендуют "сбивать" температуру у больного, если она превышает 38 °С?

4. Подумайте, почему мясной суп полезней для растущего организма, чем овощной?

5. Какие группы атомов наиболее характерны для большинства белковых молекул?

6. В результате какой реакции происходит разрушение первичной структуры белка?

7. Перечислите качественные реакции на белок?

8. Достройте к данному участку ДНК участок и-РНК.

-Г-А-Ц-Т-А-Ц-А-А-Г-

Кейс 4

1. Подумайте, почему, для того чтобы получить вкусный бульон, мясо кладут в холодную воду, а для вкусного мяса его опускают в кипяток?

2. Почему свежие пятна крови на одежде нельзя отстирывать в горячей воде?

3. Почему при применении препаратов для химической завивки особенно тщательно рекомендуют защищать ногти, в то время как этот состав довольно длительное время взаимодействует с кожей головы, не причиняя особого вреда?

4. Почему из сваренных яиц никогда не появится цыпленок?

5.Что является мономером белков, составляющих основу первичной структуры белка?

6. Как называется пространственная структура белка, представляющая собой спираль?

7. Какие факторы могут вызывать денатурацию белка?

8. Дан ряд химических соединений : рибоза, дезоксирибоза, остаток фосфорной кислоты, азотистое основание. Определите, какие из них входят в состав ДНК, какие в состав РНК?

При изучении темы мы будем работать в соответствии с планом:

1. Роль и функции белков в природе.

2. Состав и строение белков.

3. Классификация белков.

4. Физические свойства белков.

5. Химические свойства белков.

6. Превращение белков в организме.

7. Пищевое и промышленное использование белков.

8. Успехи в изучении и синтезе белков. Синтетическая пища.

9. Виды нуклеиновых кислот.

10. Строение и структура молекулы ДНК.

11. Строение молекулы РНК.

12. Виды РНК.

Знаменитый путешественник и естествоиспытатель Александр Гумбольдт еще на по­роге XIX в. вознамерился распутать этот гордиев узел жизненных процессов.

Но наука XIX в. еще не могла видеть всей глубины изучаемого процесса. Постепенно было накоплено достаточно экспериментального материала, чтобы дать следующее опреде­ление:

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого являет­ся постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка».

Ф. Энгельс

Демонстрация слайда № 2

Современная наука представляет жизнь, как переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и с другими веществами. Следует подчерк­нуть, что отдельно очищенные белки не имеют характерных признаков живого. Это под­тверждается высказыванием члена королевского общества Британской Академии наук Джо­на Бернала:

«Нельзя приписывать свойства жизни какому - либо одному соединению, оно лишь проявляется в результате многообразных реакций, в которых участвуют различные соедине­ния».

Демонстрация слайда № 3

В поисках ответа на вопрос: «Что такое жизнь?» прежде всего необходимо раскрыть тайну веществ, лежащих в её основе, т.е. ответить на вопрос: «Что такое белки?»

Задание «О чем расскажет упаковка?»

Для изучения вопроса о роли и функции белков в природе перед занятием студенты получили задание принести на урок упаковки из-под пищевых продуктов, которые наиболее часто употребляются ими в пищу.

Вам было предложено отобрать по желанию несколько упаковок из-под пищевых продуктов, которые: наиболее часто употребляются в пищу в вашем доме и потому являются основными в ежедневном рационе семьи, а также является самым любимым лакомством.

Изучите упаковку, обратите внимание на информацию о составе продукта и опреде­лите:

• какие основные компоненты входят в состав продукта и в каком количестве;

• какие компоненты продукта являются в нем источниками белков, жиров, углеводов, если состав продукта указан без деления на биохимические составляющие;

Итак, основной полезный компонент нашей пищи - белки.

Пища - многокомпонентная химическая система и источник поступления в организм веществ. Чтобы иметь представление о том, какие основные классы полезных веществ со­единяются в пище, необязательно читать толстые и мудрые учебники. О получении такой информации позаботились производители пищевых упаковок.

Достаточно посмотреть на купленные продукты.

Современная упаковка любого продукта питания привлекает покупателя яркими рек­ламными картинками и обязательно содержит информацию о том, сколько и каких в данном продукте белков, жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и, если есть, воды. Именно эти 6 составляющих пищи наиболее ценны для нашего организма.

В процессе урока студенты осуществляют записи в тетрадях выводов, сделанных при изучении вопросов темы в соответствии с опорной схемой, имеющейся у каждого на столе.

Опорная схема - конспект по теме:

« Белки. Нуклеиновые кислоты»

Белки - это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул.

Функции белков:

1. Строительная

2. Каталитическая (ферментативная)

3. Двигательная

4. Транспортная

5. Защитная

6. Энергетическая

7. Регуляторная

Мономер белков - а - аминокислоты:

H₂N-CH₂-COOH+H₂N-CH(CH₃)-COOH+H₂N-CH(CH₂OH)-COOH=H₂N-CH₂-CO-HN-CH(CH₃)-CO-HN-CH(CH₂OH)-COOH

трипептид

О Н пептидная группа

• С - N –

Первичная структура белка - последовательность чередования различных аминокислотных звень­ев в полипептидной цепи

Вторичная структура белка - пространственная конфигурация белковой молекулы напоминающая спираль, образованная благодаря многочисленным водородным связям между группами –СО-и -NH-

Третичная структура белка - пространственная конфигурация макромолекулы белка, обусловленная взаимодействием разных функциональных групп полипептидной цепи.

Четвертичная структура белка - полимерные образования белков, где мономерами являются - макромолекулы белка.

Белки

(по химическому составу)

INCLUDEPICTURE "../../../../../7272~1/AppData/Local/Temp/FineReader11.00/media/image5.jpeg" \* MERGEFORMAT

протеины (простые белки) – протеиды (сложные белки) - соединения, белки, дающие соединения, состоящие из белков

при гидролизе и небелковой части

исключительно аминокислоты

Белки (по форме молекул)

INCLUDEPICTURE "../../../../../7272~1/AppData/Local/Temp/FineReader11.00/media/image6.jpeg" \* MERGEFORMAT

склеропротеины сферопротеины

(фибриллярные белки) (глобулярные белки)

имеют волокнистую структуру третичная структура

и служат строительным напоминает сферические

материалом тканей объекты

Химические свойства белков

1. Амфотерность

H₂N – СН - СООН + NaOH = Н₂0 + H₂N - СН – COONa

R R

H₂N - СН - СООН +НС1 = [Н₃N - СН - СООН] ⁺С1^-

R R

2. Осаждение белков

1. Обратимое осаждение – высаливание происходит под действием C₂H₅OH, CH₃-CO-CH₃, минеральных солей и не ведет к изменению свойств белков.

2. Необратимое осаждение (свертывание) вызывается действием кислот, солей тяжелых металлов ит.д. и ведет к изменению химических свойств.

Денатурация – необратимое осаждение белков под действием сильных кислот и щелочей, этилового спирта, солей тяжелых металлов, радиации, нагревания, сильного встряхивания, ведущее к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуру молекул.

Ренатурация – это процесс обратной денатурации.

3. Цветные реакции.

1. Биуретовая реакция (реакция на пептидные связи)

Белок+ NaOH+CuSO₄ = ярко-фиолетовое окрашивание

2. Ксантопротеиновая реакция (реакция на ароматические аминокислоты)

Белок+ конц.HNO₃=желтое окрашивание

3. Сульфгидрильная реакция (реакция на серусодержащие аминокислоты)

Белок+Pb(CH3COO)₂=черный осадок

4. Гидролиз

t, кислоты, щелочи

Белок альфа-аминокислоты

H₂N-CH₂-CO-HN-CH(CH₃)-CO-HN-CH(CH₂OH)-COOH =H₂N-CH₂-COOH+H₂N-CH(CH₃)-COOH+H₂N-CH(CH₂OH)-COOH

Превращение белков в организме

Желудок кишечник слизистая тонкого кишечника

кровь печень клетки органов

Состав и структура нуклеиновых кислот

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

НУКЛЕОТИДЫ

НУКЛЕОЗИДЫ ОРТОФОСФОРНАЯ КИСЛОТА

ПЕНТОЗА АЗОТИСТЫЕ

рибоза ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИЕ

дезоксирибоза ОСНОВАНИЯ

пиримидин, пурин

Молекулярная масса НК – от нескольких тысяч до миллиона.

ОСНОВАНИЕ

САХАРИД

КИСЛОТА

РНК

урацил

аденин

цитозин

гуанин

Рибоза

Ортофосфорная кислота

ДНК

тимин

аденин

цитозин

гуанин

дезоксирибоза

Ортофосфорная кислота

НК имеют первичную, вторичную и третичную структуры.

В первичной структуре НК мононуклеотиды расположены в определенной последовательности.

Вторичная структура. НК в пространстве представляет собой двойную спираль, состоящую из полинуклеотидных цепей. Цепи удерживаются водородными связями. Спирали переплетаются вокруг общей оси, между пиримидиновыми и пуриновыми основаниями разных цепей макромолекулы образуются водородные связи.

Пары оснований, связанные между собой водородными связями, называются комплементарными парами А=Т, Г≡Ц.

Третичная структура НК – ДНК и РНК – представляет собой клубок.

Функции НК

зависят от их места нахождения в клетке:

1. ДНК - носитель наследственной информации: участки ДНК, кодирующие определенный белок, являются генами; участвует в процессе обмена веществ;

2. Информационные РНК (и-РНК) - переносят информацию о первичной структуре белка, с ДНК к месту синтеза белка;

3. Транспортные РНК (т-РНК) - переносят аминокислоты к месту синтеза белка;

4. Рибосомные РНК (р-РНК) - вместе с белками образуют мельчайшие органоиды клетки - рибосомы, в которых происходит синтез белка

Роль и функция белков в природе.

Бытует мнение, что недостаток белковой пищи приводит к общему ослаблению организма, у детей - к замедлению умственного и физического развития. Так ли это и почему это происходит? Поэтому, прежде всего мы хотели бы узнать о роли белков в живых организмах.

Белки - чрезвычайно сложные высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, являющиеся природными полимерами.

Нет ни одного живого организма, растительного или животного, в котором белки не выполняли бы жизненно важных функций. В XIX в. Ф.Энгельс дал известное определение, что жизнь есть способ существования белковых тел. Несмотря на то, что с тех пор наука не­сравненно, глубже познала сущность жизни, это определение сохранило свою силу. Дейст­вительно, всюду, где есть жизнь, встречают и белковые вещества. Значение белков определя­ется тем, что без них не было бы жизни на Земле.

Белки содержатся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток. Они - основа мышц, костей, кожи, нервной ткани, хрящей, крови, волос, копыт, рогов, шерсти и т.д. Все важнейшие жизненные процессы протекают при непосредственном участии белков Белки входят в состав ферментов, гормонов, антител. Белки в чистом виде представляют со­бой вирусы.

Животный организм получает белки только из пищевых продуктов. Белковые вещест­ва в растениях образуются за счет азотистых солей почвы и азота атмосферы.

Какие же функции они выполняют?

Демонстрация слайдов № 4, 5

1. Прежде всего, белки это – строительный материал клетки. Белки участвуют в образова­нии оболочки, органоидов и мембран клетки. У высших организмов из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы и т.д. Таким образом, первейшая функция белков - строительная.

2. Громадное значение имеет каталитическая роль белков. Скорость химических реакций зависит от свойств реагирующих веществ и от их концентрации. Чем вещества активнее, чем концентрация их больше, тем скорость реакции выше. Химическая активность клеточных веществ, как правило невелика. Концентрации их в клетке большей частью незначительны. Таким образом, реакции в клетке должны были бы протекать очень медленно. Между тем известно, что химические реакции в клетке идут со значительной скоростью. Это достигает­ся благодаря наличию в клетке катализаторов. Все клеточные катализаторы - белки. Их на­зывают биокатализаторами, а чаще - ферментами. Каталитическая активность ферментов не­обычайно велика. Они ускоряют реакции в десятки, сотни, миллионов раз.

3. Очень важна двигательная функция белков. Все виды движений, к которым способны клетки и организмы - сокращение мышц у высших животных, мерцание ресничек у про­стейших, движение жгутиков, двигательные реакции растений и другие - выполняют осо­бые, сократительные белки. Например, японские биологи обнаружили, что движение листьев мимозы обеспечивается тем же белком актином, который работает в мышцах животных.

4. Еще одна функция белков - транспортная. Например, белок крови гемоглобин присое­диняет О₂ и разносит его по всем тканям и органам тела.

5. При введении чужеродных веществ или клеток в организм в нем происходит выработка особых белков, называемых антителами, которые связывают и обезвреживают чужеродные вещества. В этом случае белки выполняют защитную роль.

6. Существенно значение белков как источника Е. При полном расщеплении 1 г. белка ос­вобождается 17,6 кДж Е.

7. Регуляторная. Гормоны, среди которых есть вещества белковой природы обеспечивают согласованную работу органов. Гормоны производятся в особых клетках мозга, находящихся в гипоталамической части и гипофизе, например гормон роста, а также в железах внутренней секреции, например в клетках поджелудочной железы (инсулин).

Гормоны, как правило, влияют на организм, изменяя активность ферментов.

От чего же зависит такое многообразие функций белков и их особая роль в жизнен­ных процессах?

Состав и строение белков.

Учитель: Если функции белков так разнообразны, то наверно велико и многообразие белковых молекул, которые их выполняют? Что же представляют собой белки в химическом смысле?

Демонстрация слайдов № 6, 7

Белки - это азотсодержащие высокомолекулярные соединения органические вещества со сложным составом и строением молекул.

Белки - сложные органические соединения, поэтому выделение индивидуального белка и изучение его состава и строения представляет большие трудности.

Установлено, что почти все белки из 5 основных элементов в следующем процентном соотношении:

С - 50 -55 %

Н - 6,6 - 7,3 %

0-21,5-23,5%

N- 15 - 18%

S - 0,3 - 2,5 %

Некоторые белки содержат Р, Fe, Си, галогены. Относительная молекулярная масса белков очень большая. Так, например, относительная молекулярная масса белка, входящего и состав куриного яйца равна 36.000, а одного из белков мышц 150.000. У некоторых других белков относительная молекулярная масса составляет 5.000000 и более.

Первые сведения о строении белка были получены в результате изучения продуктов их гидролиза, которые протекают в кислой и щелочной средах под делением ферментов. Ко­нечными продуктами гидролиза являются а - аминокислоты.

Вспомните, каким образом было установлено строение молекулы крахмала и целлюлозы? (путем гидролиза).

В результате гидролиза белков чаще всего получают 25 - 30 различных аминокислот. Коли в состав молекулы белка входит только по одной молекуле каждой из этих аминокислот, то они, соединяясь друг с другом могут дать свыше 2,4 * 10¹⁸ различных комбинаций. Вот почему так разнообразны и сложны по строению молекулы белков.

Строение некоторых а - аминокислот, образующих белки представлены в таблице.

Демонстрация слайдов № 8,9, 10

В 1988 г. русский биохимик Данилевский указал на то, что в молекулах белков со­держатся повторяющиеся пептидные группы атомов.

-СО-NH-

В начале XX столетия немецкому ученому Фишеру и другим исследователям удалось синтезировать соединения, в молекулы которых входило 18 остатков различных аминокис­лот, соединенных пептидными связями. Эти полипептиды по некоторым свойствам напоми­нали белки.

Вы уже знакомы с химическими свойствами аминокислот, которые проявляют двойcтвенность функции, т.е. являются амфотерными. Зная то, что в белках содержатся пептид­ные группы изобразите синтез полипептидов.

1. Дипептид, состоящий из глицина и аланина (глицилаланин)

H₂N- СН₂-СOOH+H₂N- СН(СН₃)-СOOH H₂N- СН₂-СO-HN- СН(СН₃)-СOOH +Н₂О

глицин, 2-амино- дипептид

гликокол, пропановая глицилаланин

аминоуксусная кислота кислота

аланин

2. Трипептид, состоящий из глицина, аланина, серина

H₂N- СН₂-СO-HN- СН(СН₃)-СOOH+ H₂N- СН(СН₂ОН)-СOOH

2-амино-3-оксипропановая

кислота(серин)

H₂N- СН₂-СO-HN- СН(СН₃)-СO- HN- СН(СН₂ОН)-СOOH+ Н₂О

Легко заметить, что строение аминокислот, составляющих белки, можно выразить общей структурной формулой

H₂N - СН - СООН

R

В составе R могут быть открытые цепи, циклы и различные функциональные группы. Молекулы приведенных выше аминокислот, как видим содержат в R группы атомов: -SH, - ОН, СООН, - NH₂ и даже бензольное кольцо.

Полипептидная теория строения белка в настоящее время считается общепризнанной, так как природные белки являются ВМС, в их полипептидных цепочках аминокислотные остатки повторяются многократно.

При этом каждый индивидуальный белок имеет свою строгую последовательность аминокислотных звеньев.

Подобно тому как из определенного числа букв алфавита, составляются разнообраз­ные слова, так из набора аминокислот может быть образовано практически безграничное количество белков.

Последовательность чередования различных аминокислотных звеньев в полипептидной цепи называется первичной структурой белковой молекулы.

Демонстрация слайдов № 11, 12

Первичная структура является основой строения белка. Она определяется характером полипептидной цепочки и зависит от качественного и количественного состава аминокислот т.е. какие аминокислоты и сколько входят в состав данного полипептида, и от последовательности чередования аминокислотных остатков.

В качестве примера рассмотрим строение белка инсулина. Он имеет молекулярный вес 5600 и состоит из 18 разных аминокислот. В его макромолекуле 2 полипептидные цепи, в каждой из которой свой, строго определенный порядок чередования аминокислот, в настоя­щее время уже четко расшифрованный: одна полипептидная цепь состоит из 30 аминокислот остатков, а другая - из 21, всего число аминокислотных звеньев в молекуле инсулина равно 51. Все это характеризует первичную структуру инсулина.

Вторичная структура характеризует состояние полипептидной цепи в пространстве. Эти цепи «скручены» в цилиндрические спирали, отдельные витки которые удерживаются многочисленными водородными связями с участием Н аминогруппы и атома О группы СО.

H H H

- СН₂-С-N- СН₂-С- N- СН₂-С-N- СН₂-

O O O

… … …

H H H

- СН₂-С-N- СН₂-С- N- СН₂-С-N- СН₂-

O O O

Демонстрация слайда № 13 и модели вторичной структуры белка

Водородные связи слабее ковалентных, но так как по длине полипептидной цепи их много, то они в целом образуют устойчивую структуру. При образовании спиралей, радикалы, карбоксильная группа, аминогруппа, остаются снаружи, что обусловливает возможность образования третичной структуры белка. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

Третичная структура определяет конфигурацию макромолекулы белка. Она представляет собой вид упаковки спирали и обусловлена возникновением между отдельными участ­ками полипептидных цепей новых ковалентных связей. Она поддерживается взаимодействи­ем разных функциональных групп полипептидной цепи.

Так, например, между атомами серы часто образуется дисульфидный мостик - S - S между карбоксильной группой и гидроксильной группой имеется сложноэфирный мостик, а между карбоксильной группой и аминогруппой может возникнуть солевой мостик.

Для этой структуры характерны и водородные связи. Третичная структура белка во многом обусловливает специфическую биологическую активность белковой молекулы.

Демонстрация слайда № 14

В простейших случаях третичную структуру можно представить как спираль, которая в свою очередь свернута в спираль.

У такой структуры в пространстве имеются выступы и впадины с обращенными на­ружу функциональными группами. Закрученная спираль может образовывать клубки (глобу­лы) или волокна (фибриллы).

Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовы­вать относительно крупные агрегаты. Подобные полимерные образования белков, где моно­мерами являются макромолекулы белка, называются четвертичными структурами белка. Примером такого белка является гемоглобин, который представляет комплекс из четырех макромолекул.

Демонстрация слайдов № 15, 16

Оказывается, что только при такой структуре гемоглобин способен присоединять и транспортировать О₂ в организме.

Из-за наличия разнообразных функциональных групп белок нельзя отнести к какому - либо одному из известных нам классов органических соединений. В нем объединяются при­знаки разных классов органических соединений, что в своем сочетании дает совершенно но­вые качества, выполняющие большую роль в жизненных процессах организма. Белок - выс­шая форма развития органических веществ.

Их свойства чрезвычайно разнообразны, зависят от состава, строения и специфичны для каждого белка.

Демонстрация слайда № 17

Классификация белков

Белки подразделяются на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и сложные белки (протеиды), которые при гидролизе дают аминокислоты и вещества небелковой природы.

Протеины составляют основу запасных веществ семян, а протеиды - основу ядер протоплазмы клеток.

К протеинам относят:

• альбумин куриного яйца,

• глобулины крови, молока

• проламины, содержащиеся в семенах злаков и т.д.

Протеиды (сложные белки) делятся на группы в зависимости от состава их небелковой части, которая называется простетической группой.

• Фосфопротеиды содержат остатки Н₃РО₄ (в молоке, яйцах).

• Липопротеиды содержат вещества, родственные жирам (в зернах хлорофилла).

• Гликопротеиды и мукопротеиды содержат углеводы (белок слюны, желудочного сока).

• Металлопротеиды - содержат комплексно связанный металл (гемоглобин крови)

• Нуклеопротеиды содержат нуклеиновые кислоты ( в ядрах живых клеток, участвующие в передаче наследственных признаков)

• Хромопротеиды содержат небелковую окрашивающую составляющую (гемоглобин крови, хлорофилл зеленых растений).

Демонстрация слайда № 18

По строению макромолекулы белка различают фибриллярные склеропротеины глобулярные белки (сферопротеины).

В фибриллярных полипептидные цепи растянуты, а в глобулярных эти цепи упакованы более компактно, иногда в клубок, или свернуты в виде спиралей.

Склеропротеины имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. Например, коллаген кожи, костей, хрящей, миозин мышц.

К сферопротеинам относятся белки, третичная структура которых напоминает сферические объекты. Например, тромбин крови, антитела, ферменты.

Физические свойства белков.

Природные белковые вещества крайне разнообразны: встречаются жидкие, полужидкие, твердые белки. Некоторые белки имеют консистенцию вязких жидкостей или студней.

Большинство белков, выделенных из природных веществ, имеет вид белых аморфных порошков. Ряд белковых веществ представляет собой смеси нескольких белков.

Растворимость белков также различная. Некоторые из них почти нерастворимы, а некоторые растворяются, но, в зависимости от свойств, в различных растворителях.

При высокой температуре все белки сгорают. При этом появляется специфический запах жженого волоса. Белки не имеют температуры плавления и температуры кипения, так как большинство из них при нагревании сворачивается.

В растворах белки обладают многими свойствами коллоидных систем: они способны адсорбировать на своей поверхности, переходить, в зависимости от температуры, из жидкого состояния (золя) в желеобразное (гель). Примером такого перехода из золя в гель может служить изменение агрегатного состояния студня при охлаждении и последующем нагревании. Почти все белки трудно кристаллизуются.

Химические свойства белков.

Изучение химических свойств осуществляется в ходе проведения демонстрационного эксперимента студентами, а также демонстрации результатов опыта, проведенного ими перед уроком (опережающее задание).

Демонстрационный эксперимент

(проводится экспертами из числа студентов)

Проводится инструктаж по технике безопасности:

1. Вещества для проведения опытов необходимо брать в таком количестве как это указано в инструкции.

2. Зажигать спиртовку только спичкой, не наклонять спиртовку к другой горящей спиртовке.

3. Нагреваемый предмет помещать в верхней трети пламени.

Чтобы погасить пламя спиртовки её следует закрыть колпачком.

1. Растворимость белков

Растворимость белков различная. Некоторые из них почти нерастворимы (например, коллаген, содержащийся в костной, хрящевой тканях, в сухожилиях, входит в состав волос, ногтей, чешуи рыб).

2. Горение белков

При высокой температуре все белки сгорают. При этом появляется специфический запах жженого волоса.

Поместите перо и несколько шерстяных нитей в пламя.

3. Обратимое осаждение - высаливание, когда белки после осаждения могут быть вновь переведены в раствор добавлением новой порции растворителя, например, воды. Осаждение белков вызывается С₂Н₅ОН, ацетоном, минеральными солями (например, (NН₄)₂SO₄).При обратимом осаждении свойства белков не меняются.

4. Необратимое осаждение (свертывание). Необратимым осаждение называется в том случае, если после осаждения белок нельзя перевести обратно в раствор. Необратимое осаждение вызывается действием ряда химических реактивов, например, кислот, солей тяжелых металлов. Химические свойства белков при этом изменяются. Примером такого осаждения служит свертыванием белков молока (альбуминов) при добавлении небольшого количества (СН₃СООН).

К 2 мл раствора яичного белка (в 2 пробирки) прилить: в 1 пробирку – 0,5 мл раствора NaOH, во 2 пробирку – 0,5 мл соляной кислоты.

4 а. Необратимое осаждение или свертывание вызывается и нагреванием. Осаждение белков нагреванием называется тепловой денатурацией. Примером его служит свертывание яичного белка при нагревании. Тепловая денатурация приводит к нарушению структуры белка, что в свою очередь вызывает изменение его природных свойств.

5.Биуретовая реакция (реакция на пептидные связи). Щелочной раствор белка при добавлении солей Сu принимает ярко-фиолетовую окраску.

Влейте в пробирку 2 - 3 мл раствора белка, добавьте несколько мл раствора NaOH, а затем немного раствора CuSO₄).

6. Ксантопротеиновая реакция (реакция на циклические аминокислоты). При добавлении к белку концентрированной HNO₃ появляется желтое окрашивание. Оно вызвано нитрованием ароматического ряда.

В пробирку влейте 2 - 3 мл раствора белка и прибавьте 1 мл концентрированной HNO₃

7. Сульфгидрильная реакция (реакция на серусодержащие аминокислоты). При нагревании белка с раствором РЬ(СН₃СОО)₂ образуется черный осадок сернистого свинца.

В пробирку налейте 2 - 3 мл раствора белка и прилейте 1 мл РЬ(СН₃СОО)₂, а затем 1 мл NaOH. Нагрейте.

8. Определение белка в продуктах питания

Определение содержания белка в пищевых продуктах с помощью биуретовой реакции

Оборудование и реактивы: 1 пробирка с растворами бульонных кубиков разных производителей, NaOH; CuSO₄.

Ход опыта: В пробирку налейте 2 мл мясного бульона. Добавьте 2 мл раствор гидроксида натрия и 3 – 4 капли сульфата меди (II). Пробирку встряхните и наблюдайте изменение окраски.

Если появится фиолетовое окрашивание, значит в данной пробирке белок.

1.Белки повторяют свойства аминокислот. Они также являются амфотерными соединениями, т.к. в белках содержатся карбоксил и аминогруппа.

Если в молекуле белка преобладает карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, - свойства оснований.

Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона соединяется с катионом щелочи:

H₂N - СН - СООН + NaOH Н₂0 + H₂N - СН - COONa

R R

При действии же кислот он становится катионом:

H₂N -СН- СООН + НС1 Н₃N-CH-COOH ⁺Cl^-

R

Демонстрация слайдов № 19, 20

2. Для белков характерны реакции, в результате которой выпадает осадок.

а). Обратимое осаждение - высаливание, когда белки после осаждения могут быть вновь переведены в раствор добавлением новой порции растворителя, например воды. Осаждение белков вызывается этиловым спиртом, ацетоном, минеральными солями. При обратимом осаждении свойства белков не меняются.

б). Необратимое осаждение (свертывание). Необратимым осаждение называется в том случае, если после осаждения белок нельзя перевести обратно в раствор. Необратимое осаждение вызывается действием ряда химических реактивов, например, кислот, солей тяжелых металлов. Химические свойства белков при этом изменяются. Примером такого осаждения служит свертывание белков молока при добавлении небольшого количества СНзСООН.

Необратимое осаждение или свертывание вызывается и нагреванием. Осаждение белков нагреванием называется тепловой денатурацией. Примером его служит свертывание яичного белка при нагревании. Тепловая денатурация приводит, так же как и любой вид необратимого осаждения, к нарушению структуры белка, что в свою очередь вызывает изменение его природных нативных свойств. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуру молекулы (водородных, солевых и др. мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы. К денатурации могут привести различные условия: действие сильных кислот и щелочей, С₂Н₅ОН, солей тяжелых металлов, радиация, температура, сильное встряхивание. В результате денатурации белки сворачиваются (коагулируют), образуя большие белковые агрегаты. При термической обработке продуктов всегда имеет место тепловая денатурация глобулярных белков. Например, денатурация белков мяса начинается при 35 - 40°С. В зависимости от концентрации белка и его состояние принято различать следующие виды свертывания белков:

1. При небольшой концентрации белка образуются хлопья (пена)

2. При большой концентрации белка образуется сплошной гель (варка яиц).

Если белок до нагревания был в виде геля, например студнеобразный белок мяса, то он сначала сокращается в объеме, а затем выделяет часть жидкости. Мышечные волокна при этом уплотняются и прочность их повышается.

Демонстрация слайдов № 21-24

3. Цветные реакции.

а) Биуретовая реакция (реакция на пептидные связи). Если к небольшому количеству раствора белков прилить немного NaOH и по каплям добавлять раствор CuSO4, то появляется ярко - фиолетовая окраска. Такая же реакция происходит и с другими соединениями, которые содержат пептидные группы.

б) Ксантопротеиновая реакция (реакция на циклические или ароматические аминокислоты). При действии концентрированной HNO₃ белки окрашиваются в желтый цвет. Это вызвано нитрованием ароматического ядра.

в) Суфгидрильная реакция (реакция на серусодержащие аминокислоты). При нагревании белка с раствором РЬ(СНЗСОО)₂ образуется черный осадок сернистого РЬ.

Демонстрация слайда № 25

4.Гидролиз белков

При нагревании белков со щелочами и кислотами происходит гидролиз

H₂N- СН₂-СO-HN- СН(СН₃)-СO- HN- СН(СН₂ОН)-СOOH+ Н₂О=

=H₂N- СН₂-СOОН+H₂N- СН(СН₃)-СOOH+ H₂N- СН(СН₂ОН)-СOOH

Демонстрация слайда № 26

Превращение белков в организме (опережающее задание)

(сообщение студентов, сопровождаемое демонстрацией результатов опыта и презентацией, обсуждение, запись в виде схемы)

1 студент - гидролиз происходит в нашем организме каждый раз, когда в него поступает белковая пища. При гидролизе белка происходит разрушение первичной структуры.

2 студент - какие вещества будут образовываться при гидролизе? (вопрос группе)

Ответ: аминокислоты.

Мы попытались доказать это при помощи опыта.

Демонстрация результатов опыта, проведенного перед уроком.

1 студент

В две пробирки мы налили раствор куриного белка. В одну из них добавили насыщенного раствора фестала (таблетку предварительно освободили от оболочки). Фестал - это ферментативный препарат, облегчающий пищеварение. В его состав входят ферменты липаза (расщепляет жиры), амилаза (расщепляет углеводы), протеаза (гидролизует белки). Другая пробирка - контрольная.

2 студент

Обе пробирки мы поместили в водяную баню при температуре человеческого тела 37 - 40^oС. В течение 30 минут продолжался процесс "переваривания" белка. По окончанию нагревания в обе пробирки мы добавили насыщенный раствор сульфата аммония (можно взять любой другой реагент, вызывающий денатурацию белка). В первой (контрольной) пробирке, как вы видите, образовался обильный белый осадок.

Почему? - вопрос группе.

Ответ - белок денатурирует.

1 студент

Во второй пробирке, в которую мы добавляли фестал, таких явлений не наблюдается.

Почему? - вопрос группе.

Ответ - белок гидролизовался, а аминокислоты и пептиды с небольшой молекулярной массой не свертываются.

2 студент

Ответьте на вопрос "Что такое гидролиз?". Вставьте пропущенные слова.

Гидролиз - это разрушение: структуры белка под действием :, а так же водных растворов кислот или щелочей.

1 студент

Подумайте, какое значение для нашего организма имеет гидролиз белков и где он происходит? (вопрос группе)

Ответ - получение аминокислот для нужд организма в результате процессов пищеварения, начинается в желудке, заканчивается в двенадцатиперстной кишке.

2 студент

- уточним этапы гидролиза белков в организме.

• под действием белков - ферментов в желудке происходит расщепление белковых молекул до полипептидов с меньшей молекулярной массой.

• в кишечнике они гидролизуются до отдельных аминокислот. Смесь аминокислот всасывается слизистой оболочкой тонкого кишечника.

• через систему воронковидной вены смесь аминокислот попадает в печень. Затем разносится кровью по всем органам и тканям.

• аминокислоты расходуются на синтез белка (увеличение белковой массы, рост, обновление) и нуклеиновых кислот, а также распадаются в процессе жизнедеятельности.

Ответ - белок гидролизовался, а аминокислоты и пептиды с небольшой молекулярной массой не свертываются.

Демонстрация слайда № 27

Пищевое и промышленное использование белков

(сообщение студентов, сопровождаемое демонстрацией презентации, обсуждение, запись в виде схемы)

Задание: Какова же ценность белков для человека? Об этом нам расскажут ребята. Во время знакомства с материалом записать в виде плана основные области применения белков.

Пищевое и промышленное использование белков

1. Продукт питания

2. В медицине: синтез ферментов, гормонов, антисывороток, кровезаменителей.

3. Синтез продуктов питания

4. Корм сельскохозяйственным животным

5. Кожевенная промышленность

6. Текстильная промышленность (шерсть, шелк)

7. Производство клея, пластмассы, искусственного волокна

8. Производство кинофотоматериалов

Успехи в изучении и синтезе белков

(сообщение студентов, сопровождаемое демонстрацией презентацией, обсуждение, запись в виде схемы)

Задание: во время знакомства с материалом ответить на вопросы (на слайде 28):

1. Какие пути синтеза аминокислот разрабатываются в настоящее время?

2. Что используют в качестве сырья при химическом способе производства аминокислот?

3. Что используют в качестве сырья при микробиологическом способе производства аминокислот?

4. Что является одной из главных проблем в производстве синтетической пищи?

Демонстрация слайдов № 29-34

Следующий этап урока мы посвятим главной загадке жизни. Что превращает крошечный комочек вещества в согласованно функционирующую клетку, способную регулировать свой собственный химический состав, расти и размножаться? Что вынуждает оплодотворенное яйцо, т.е. ту единственную клетку, из которой происходит каждый из нас, делиться, а возникающую массу клеток перегруппировываться, расти, вбирать в себя питательные вещества и, наконец, обретать форму единственного в своём роле индивидуума. Что делает каждого из нас непохожих на других индивидуумов и вместе с тем наделяет всех нас неким изначальным средством как представителей одного вида homo sapiens? Что заставляет родственников, собравшихся вокруг новоприбывшего члена клана, с такой уверенностью узнавать в нем знакомые черты - отцовский нос или материнскую чуть кривую усмешку. На этот вопрос есть только один ответ: генетическая информация.

Слайд 3. Виды нуклеиновых кислот

Нуклеиновые кислоты – природные высокомолекулярные органические соединения, обеспечивающие хранение и передачу наследственной информации в живых организмах.

Демонстрируется схема, показывающая, что нуклеиновых кислот известно два типа: ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота). Открыты они в 1869 г. швейцарским химиком И.-Ф.Мишером в ядрах лейкоцитов. В природе существуют 2 вида нуклеиновых кислот: ДНК и РНК. Содержатся нуклеиновые кислоты в ядре, рибосомах, пластидах и митохондриях. На слайде можно увидеть фотографию Мишера.

В 1869г. Появилась первая научная публикация о нуклеиновых кислотах. Она была сделана швейцарским биохимиком Ф. Мишером (1844 – 1895г.г.). Он выделил вещество из остатков клеток, которые находились в гнойнике. Ф. Мишер обнаружил, что в состав этого вещества входят азот и фосфор. Так как вещество было найдено в ядре. Оно было названо нуклеином.

Однако в связи с недостаточным уровнем развития лабораторной техники установить точное химическое строение нуклеина Мишер не смог.

Лишь к концу 30-х годов 20 столетия был уточнен химический состав нуклеиновых кислот, а также установлено, что имеется два типа нуклеиновых кислот ДНК и РНК и что они входят состав клеток всех без исключения живых существ на Земле.

Однако детали строения нуклеиновых кислот оставались неясными вплоть до середины 50-х годов 20 века. К этому времени, по словам известного американского ученого Уотсона: «относительно ДНК, в отличие от белков, имелось очень мало точно установленных данных. Ею занимались считанные химики, и за исключением того факта, что нуклеиновые кислоты представляют собой очень большие молекулы, построенные из более мелких строительных белков – нуклеотидов, об их химии не было известно ничего такого, за что мог бы ухватиться генетик».

В начале 50-х гг. XXв. американский химик, лауреат Нобелевской премии Л. Поллинг изучал структуру нуклеиновых кислот. В это же время английские исследователи М. Уилкинс и Р. Франклин методом рентгеноструктурного анализа пытались определить строение нуклеиновых кислот. Им удалось выяснить общие параметры спиральной структуры ДНК, ее диаметр и расстояние между витками. Параллельно с английскими учеными строение нуклеиновых кислот изучали в Кембриджском университете Дж. Уотсон и Ф. Крик. Используя все, что было известно о нуклеиновых кислотах, их физические и химические данные, они построили пространственную модель ДНК, определили принцип соединения цепей в молекуле, который в дальнейшем получил название «принцип комплементарности».

Слайд 4. Структура ДНК.

Структура ДНК была смоделирована в 1953 году в США, учеными Ф.Криком и Д. Уотсоном. Учащимся демонстрируется модель ДНК, они выясняют, что в состав нуклеиновых кислот входят такие химические элементы, как углерод, кислород, азот и фосфор.

Слайд 5. Структура ДНК.

Дети рассматривают модель ДНК, которую можно увидеть со всех сторон.

Появляется вопрос: «Что вы можете сказать о молекуле ДНК, глядя на модель?»

– Модель ДНК представляет собой двухцепочечную спираль, закрученную вокруг собственной оси.

Появляется следующий вопрос: «Что является структурным элементом полимера?»

– Мономер

Далее учащиеся вспоминают, что является мономерами органических веществ: белков, жиров, углеводов?

Мономеры белков – аминокислоты;

Мономеры углеводов – моносахариды;

Мономеры липидов – глицерин и жирные кислоты

А мономером нуклеиновых кислот являются нуклеотиды

Слайд 6. Нуклеотиды – мономеры нуклеиновых кислот.

Дети видят определение: «Нуклеотид»

Нуклеотид – химическое соединение, состоящее из остатков трех веществ: азотистого основания, пятиатомного сахара и фосфорной кислоты.

Далее демонстрируется классификация азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот (пуриновые основания – аденин и гуанин, пиримидиновые основания – цитозин, тимин и урацил)

Слайд 7. Строение нуклеотидов ДНК

На слайде демонстрируются четыре разновидности нуклеотидов, входящие в состав ДНК.

Вопрос: «Чем отличаются нуклеотиды друг от друга и чем схожи?»

– Отличаются азотистым основанием, а схожи содержанием дезоксирибозы и фосфорной кислоты.

Строение нуклеиновых кислот. ДНК- дезоксирибонуклеиновая кислота. Молекула ДНК представляет собой двухцепочечную спираль, закрученную вокруг своей оси. ДНК – полимер, мономерами являются нуклеотиды . Нуклеотид состоит из 3х компонентов: азотистого основания, пятиатомного сахара –дезоксирибозы, остатка фосфорной кислоты. Нуклеотиды 4х видов, отличаются азотистыми основаниями. Азотистые основания :

Пуриновые:

Аденин (А)

Гуанин (Г)

Пиримидиновые:

Цитозин (Ц)

Тимин (Т)

Соединены нуклеотиды в одной цепи через углевод одного нуклеотида и остаток фосфорной кислоты соседнего нуклеотида прочной ковалентной связью. В двойную цепь нуклеотиды соединены комплементарно через азотистые основания водородными связями: Г≡Ц, А=Т. Согласно принципу комплементарности можно восстановить недостающую цепь ДНК.

…А – Г – Ц – Т – Т – Ц – Г – Г – А – Г -…

Нуклеотидный состав ДНК в 1905 г. впервые количественно проанализировал американский биолог Эдвин Чаргафф. Он обнаружил, что число пуриновых оснований всегда равно числу пиримидиновых. Количество аденина = количеству тимина, гуанина = цитозину. Это правило Чаргаффа. Нуклеотиды расположены на расстоянии 0,34 нм и масса одного нуклеотида равна 345. Это величины постоянные.

Синтез ДНК. Перед делением клетки (в интерфазе) происходит синтез молекулы ДНК под действием фермента дезоксирибонуклеазы. Фермент разрывает двойную цепь, и спираль раскручивается. Каждая отдельная цепь собирает новую молекулу ДНК. Этот процесс называется редупликация ДНК.

Молекула ДНК состоит из двух полинуклеотидных цепей. При этом способность нуклеотидов к избирательному соединению в пары называется комплементарностью.

На свойстве комплементарности основана способность молекулы ДНК удваиваться. Процесс удвоения ДНК называется репликацией

Репликация начинается с того, что двойная спираль ДНК временно раскручивается под действием фермента. Постепенно к каждой из двух цепочек достраивается комплементарная ей половина из соответствующих нуклеотидов. В результате получаются две молекулы ДНК, у каждой из которых одна половина происходит от родительской молекулы, а другая является вновь синтезированной.

Способность ДНК к удвоению позволяет при делении клетки передавать наследственную информацию во вновь образующиеся клетки.

Слайд 8. Строение нуклеотидов.

Студенты смотрят видеофрагмент, в котором еще раз показаны пуриновые и пиримидиновые азотистые основания. ДНК – двойная спираль, следовательно, нуклеотиды двух цепочек ДНК соединены через азотистые основания водородными связями: А=Т, Г≡Ц.

Большое число водородных связей обеспечивает прочность соединения нитей ДНК и сохраняет ее подвижность.

Основу цепочек ДНК составляет «сахаро-фосфатный остов» – остатки дезоксирибозы, соединенные через остатки фосфорной кислоты. В этой цепочке азотистое основание присоединено к первому углеродному атому дезоксирибозы, «свой» фосфат – к пятому, а по третьему атому данное нуклеотидное звено соединяется с фосфатом другого звена.

Молекула ДНК представляет собой две цепочки нуклеотидов, спирально закрученные вокруг общей оси. Азотистые основания двух цепочек располагаются друг напротив друга перпендикулярно оси спирали. На один виток спирали приходится 10 пар азотистых оснований, диаметр спирали составляет 2,37 нанометра.

Цепочки ДНК удерживаются в двойной спирали благодаря водородным связям между азотистыми основаниями, в состав которых входят атомы кислорода и азота с частично отрицательным зарядом, а также атомы водорода, на которых имеется частичный положительный заряд. Благодаря электростатическому притяжению могут возникать связи между азотистыми основаниями, причем отнюдь не между любыми из них. Полностью подходящими будут пары «аденин–тимин» и «гуанин–цитозин». Такое строгое соответствие оснований одной и другой цепочки получило название комплементарности (дополнительности). Пара «аденин–тимин» соединяется двумя водородными связями, а пара «гуанин-цитозин» – тремя. При повышении температуры раствора происходит денатурация ДНК – двойная спираль расплетается на отдельные цепочки.

Двуспиральные молекулы ДНК выполняют роль генетического материала у всех клеточных организмов. У вирусов генетический материал более разнообразен. Кроме двухцепочечных молекул ДНК, им могут быть одноцепочечные ДНК, одно- или двухцепочечные РНК.

У эукариот большая часть ДНК сосредоточена в ядре – во время деления она конденсируется в хромосомах, а между делениями распределена в виде хроматина по всему пространству ядра. ДНК в хромосомах эукариот линейна: в состав каждой хромосомы только что поделившейся клетки входит одна очень длинная двойная спираль ДНК. У бактерий имеется кольцевая ДНК в единственной «хромосоме», а, кроме того, бывает несколько небольших кольцевых ДНК – так называемые плазмиды. В клетках эукариот ДНК содержится не только в ядре, но также в хлоропластах и митохондриях. Хлоропласты имеют кольцевые ДНК. ДНК митохондрий, как правило, кольцевая, но иногда бывает и линейной.

Молекулы ДНК имеют огромную длину. У человека одинарный набор из 23 хромосом, находящийся в гаметах, содержит около 3 миллиардов пар нуклеотидов. Если вытянуть все эти цепочки в одну нить, ее длина будет равна примерно 1 м. Между митозами ДНК в виде хроматина распределена по всему объему ядра. При митозе ДНК находится в виде очень коротких (около микрометра) хромосом; следовательно, при этом происходит сильная компактизация укладки этой молекулы.

Для того чтобы клетка могла поделиться, должно произойти удвоение молекул ДНК – репликация – что позволит каждой дочерней клетке заиметь свою копию молекулы наследственности. В процессе репликации двойная спираль временно расплетается, и каждая цепочка служит матрицей для синтеза новой цепи. Отдельные нуклеотиды, имеющиеся в клетке, присоединяются к матрице по принципу комплементарности – напротив аденина встраивается тимин, напротив гуанина – цитозин. В результате образуются две одинаковые двойные спирали, и каждая из них при делении попадет в одну из дочерних клеток.

Заметим, что каждой клетке достанется одна цепь из состава «старой» молекулы ДНК и одна – вновь синтезированная. Такой способ удвоения был назван полуконсервативным. Матричный синтез ДНК осуществляется специальными ферментами – ДНК-полимеразами.

Слайд 9. Соединения азотистых оснований

Вводится понятие « принцип комплементарности». Студенты вспоминают просмотренный раннее видеофрагмент и отвечают на вопросы.

Азотистое основание А (аденин) одной цепочки полинуклеотида всегда связано двумя водородными связями с Т (тимином), а Г (гуанин) – тремя водордными связями с Ц (цитозином) противоположной полинуклеотидной цепочки.

(А) комплементарен (Т), а (Г) комплементарен (Ц), то есть подходят друг к другу как ключ к замку.

Далее студенты вспоминают, какие связи возникают между азотистыми основаниями?

– Водородные.

(На рисунке эти связи выделяются цветом)

Слайд 10. Соединения полинуклеотидных цепей ДНК

Студенты рассматривают схему строения молекулы ДНК. Называют составные части нуклеотида

– Дезоксирибоза, остаток фосфорной кислоты, азотистое основание (А, Т, Г или Ц).

Еще раз находят водородные связи в молекуле. И отмечают, что есть еще соединения в молекуле между углеводом одного нуклеотида и остатком фосфорной кислоты соседнего нуклеотида. Преподаватель разъясняет, что это прочные фосфодиэфирные связи.

Слайд 11. Молекула ДНК

Демонстрируется двойная спираль ДНК. Обращается внимание студентов на то, что сахарофосфатные группировки нуклеотидов находятся снаружи, а комплементарно связанные нуклеотиды – внутри.

Цепи нуклеотидов образуют правозакрученные объемные спирали по 10 пар оснований в каждом витке.

Диаметр двойной спирали ДНК – 2 нм, шаг общей спирали (на которой находится 10 пар нуклеотидов) – 3, 4 нм.

Слайд 12. Виды нуклеиновых кислот

Студенты вспоминают, что помимо ДНК есть еще одна нуклеиновая кислота – РНК. На протяжении слайда идет сравнение молекулы ДНК и РНК. Студенты сами отмечают, что молекула РНК, в отличие от ДНК – одноцепочечная, также является полимером, мономером которого является нуклеотид.

Строение РНК. РНК - рибонуклеиновая кислота, полимер, состоит из 4х нуклеотидов. Состав нуклеотида: азотистые основания ( пуриновые – аденин (А), гуанин (Г); пиримидиновые – цитозин (Ц), урацил (У)), пятиатомный сахар – рибоза, остаток фосфорной кислоты. РНК могут быть двухцепочечными и одноцепочечными. Двухцепочечные РНК – хранители генетической информации у ряда вирусов. Одноцепочечные РНК отвечают за синтез белка в клетке. Виды одноцепочечных РНК:

а) рибосомная РНК (р-РНК) в комплексе с белками образует рибосомы, на которых происходит синтез белка. Молекулы р-РНК состоят из 3-5 тыс. нуклеотидов. Образуются в ядрышках. Она составляет большую часть РНК, находящейся в клетке, на её долю приходится до 90%

б) информационная РНК (и-РНК) программирует синтез белка в клетке. Она осуществляет передачу кода ДНК к месту синтеза белка. Информация о строении молекулы белка с ДНК списывается на молекулу и-РНК. Процесс называется транскрипция. Молекулы и-РНК могут состоять от 300 до 30000 нуклеотидов. Информационная, или матричная, РНК (иРНК) содержится в ядре и цитоплазме, размер этих РНК зависит от длины участка ДНК, на котором они синтезированы. Молекулы иРНК могут состоять из 300 – 30 000 нуклеотидов; иРНК переносит к рибосомам информацию о последовательности аминокислот в белках, которые должны быть синтезированы.

в) транспортная РНК (т-РНК) состоят из 75-95 нуклеотидов, доставляют аминокислоты к месту синтеза белка –рибосомам. В основном содержится в цитоплазме, её молекулы самые короткие (80 – 100 нуклеотидов).Функция состоит в переносе аминокислот в рибосомы, где осуществляется синтез белка. Из всей РНК клетки на долю тРНК приходится примерно 10%.

Слайд 13. Продолжение слайда 12.

Преподаватель демонстрирует, что в состав РНК входит углевод – рибоза, а в состав азотистого основания У (урацил) вместо Т (тимина). Поэтому, в молекуле РНК А=У, Г≡Ц.

Слайд 14. Виды РНК

Слайд демонстрирует виды РНК: информационная РНК (и-РНК), транспортная РНК (т-РНК), рибосомальная РНК (р-РНК)

Слайд 15. Студенты просматривают видеофрагмент, из которого узнают:

• где расположены молекулы ДНК и РНК в клетке;

• какая связь существует между этими нуклеиновыми кислотами;

• какую роль играет молекула ДНК и каждая из трех разновидностей молекул РНК в клетке

Слайд 16. Роль РНК в клетке.

Преподаватель задает вопрос: «Вспомните видеофрагмент. Какую роль играют в клетке: и-РНК, т-РНК и р-РНК?»

• и-РНК считывает информацию с участка ДНК о первичной структуре белка и несет эту информацию к рибосомам

• т-РНК переносит аминокислоты к месту синтеза белка – рибосомам

• р-РНК входит в состав рибосом.

РНК – одноцепочная к самоудвоению не способна, т.к. принцип комплементарности по равенству содержания основания не выполняется.

Слайд 17. Рассматривается определение «комплементарность»

Студентам предлагается достроить по принципу комплементарности вторую цепь ДНК, зная последовательность нуклеотидов в первой цепи.

1-я цепь ДНК: Г-Т-Ц-Т-А-Ц-Г-А-Т…

2-я цепь ДНК: Ц-А-Г-А-Т-Г-Ц-Т-А…

Слайд 18. Сходства и отличия нуклеиновых кислот

Студентам предлагается заполнить таблицу, опираясь на знания, полученные во время урока.

Признаки

ДНК

РНК

1) Сахар

дезоксирибоза

рибоза

2)Азотистые основания

Пуриновые:

Аденин (А)

Гуанин (Г)

Пиримидиновые:

Цитозин (Ц)

Тимин (Т)

Пуриновые:

Аденин (А)

Гуанин (Г)

Пиримидиновые:

Цитозин (Ц)

Урацил (У)

3)Структура

Состоит из двух полинуклеотидных цепочек, скрученных в виде двойной спирали в направлении слева направо. Нуклеотиды (мономеры) одной из цепочек соединяются парами с нуклеотидами другой цепочки посредством соединения их азотистых оснований: аденин (А) - с тимином (Т), гуанин (Г) - с цитозином (Ц)

Состоит из одинарной полинуклеотидной цепочки

4)Местонахождение

в клетке

У эукариот - ядро, митохондрии, хлоропласты, у прокариот — цитоплазма

Ядро, митохондрии, хлоропласты, цитоплазма, рибосомы

5) Функции

Носитель наследственной информации: участки ДНК, кодирующие определенный белок, являются генами

Обеспечивают синтез в клетке специфических для нее белков. Типы РНК:

Информационные РНК (и-РНК) - переносят информацию о первичной структуре белка, с ДНК к месту синтеза белка;

транспортные РНК (т-РНК) - переносят аминокислоты к месту синтеза белка;

рибосомные РНК (р-РНК) -вместе с белками образуют мельчайшие органоиды клетки - рибосомы, в которых происходит синтез белка

6.Закрепление новой темы осуществляется в ходе заслушивания ответов на вопросы кейсов после предварительного непродолжительного их обсуждения в малых группах – 15 мин

Кейс 1

1. Почему происходит уменьшение веса мяса и рыбы после тепловой обработки?

2. Почему при массовом выпадении и хрупкости волос врачи-косметологи прописывают принимать серосодержащие препараты?

3. С чем связано отторжение пересаженных (трансплантированных) органов и тканей у пациентов?

4. Известно, что при продолжительности жизни 70 лет обновление белков в организме происходит в среднем 200 раз. Предположите, сколько раз произошло обновление белков в вашем организме.

5. Какие функции выполняют белки в природе?

6. Как называется связь, соединяющая аминокислотные остатки в полимерную цепь?

7. Как называется процесс разрушения пространственной структуры белка?

8. Цитологи утверждают, что нуклеиновые кислоты – администраторы клетки, а белки её рабочие. Подтвердите эту мысль, раскрыв взаимосвязь строения и функций белков и нуклеиновых кислот.

Кейс 2

1. О чем свидетельствует образование «хлопьев» во время варки мяса?

2. На рубашке осталось пятно от мясного соуса. Почему даже после ее кипячения с биопорошком пятно осталось?

3. Подумайте, почему мясной суп полезней для растущего организма, чем овощной?

4. Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5 г. белка на 1 кг массы тела в день. Зная свою массу, определите суточную норму потребления белка для своего организма.

5. Какие элементы входят в состав белков?

6. На какие группы классифицируют белки по форме молекул, по химическому составу?

7. Как называется процесс восстановления структуры белковой молекулы?

8. На фрагменте одной цепи ДНК нуклеотиды расположены в последовательности

А – А – Г – Т – Ц – Т – А – Ц – Г – А – Т – Г . Изобразите схему структуры двухцепочной молекулы ДНК; объясните, каким свойством ДНК при этом вы руководствовались.

Кейс 3

1. Почему молоко сворачивается естественным образом при долгом хранении в теплом месте?

2. Почему в инструкции к стиральным порошкам с биологически активными добавками пишут, что эти средства не рекомендуется применять для стирки изделий из натуральной шерсти?

3.Почему врачи рекомендуют "сбивать" температуру у больного, если она превышает 38 °С?

4. Подумайте, почему мясной суп полезней для растущего организма, чем овощной?

5. Какие группы атомов наиболее характерны для большинства белковых молекул?

6. В результате какой реакции происходит разрушение первичной структуры белка?

7. Перечислите качественные реакции на белок?

8. Достройте к данному участку ДНК участок и-РНК.

-Г-А-Ц-Т-А-Ц-А-А-Г-

Кейс 4

1. Подумайте, почему, для того чтобы получить вкусный бульон, мясо кладут в холодную воду, а для вкусного мяса его опускают в кипяток?

2. Почему свежие пятна крови на одежде нельзя отстирывать в горячей воде?

3. Почему при применении препаратов для химической завивки особенно тщательно рекомендуют защищать ногти, в то время как этот состав довольно длительное время взаимодействует с кожей головы, не причиняя особого вреда?

4. Почему из сваренных яиц никогда не появится цыпленок?

5.Что является мономером белков, составляющих основу первичной структуры белка?

6. Как называется пространственная структура белка, представляющая собой спираль?

7. Какие факторы могут вызывать денатурацию белка?

8. Дан ряд химических соединений : рибоза, дезоксирибоза, остаток фосфорной кислоты, азотистое основание. Определите, какие из них входят в состав ДНК, какие в состав РНК?

Дополнительно:

Задание 1. Фрагмент одной из цепей ДНК имеет следующий состав: ГГГЦААТТЦА

В соответствии с принципом комплементарности достройте фрагмент второй цепи ДНК.

Задание 2. Ген содержит 1500 нуклеотидов. В одной из цепей содержится 150 нуклеотидов А, 200 нуклеотидов Т, 250 нуклеотидов Г и 150 нуклеотидов Ц. Сколько нуклеотидов каждого вида будет в цепи ДНК, кодирующей белок? Сколько аминокислот будет закодировано данным фрагментом ДНК? (Ответ: В кодирующей цепи ДНК в соответствии с правилом комплементарности нуклеотидов будет содержаться: нуклеотида Т — 150, нуклеотида А — 200, нуклеотида Ц — 250, нуклеотида Г — 150. Таким образом, всего А и Т по 350 нуклеотидов, Г и Ц по 400 нуклеотидов. Белок кодируется одной из цепей ДНК. Поскольку в каждой из цепей 1500/2=750 нуклеотидов, в ней 750/3=250 триплетов. Следовательно, этот участок ДНК кодирует 250 аминокислот.)

Задача 3. В молекуле ДНК обнаружено 880 гуаниновых нуклеотидов, которые составляют 22% от общего количества нуклеотидов этой ДНК. Определить: а) сколько содержится других нуклеотидов (по отдельности) в этой молекуле ДНК? б) Какова длина ДНК?

Дано: Решение:

Г – 880 – 22% 1) Исходя из правила Чаргаффа вычислим количество ____________ цитозина: Г = Ц = 880 или 22%.

Найти: 2) Принцип комплементарности: ( А + Т) + ( Г + Ц ) = 100%.

А -? А = Т = 100 –( 22+22) = 56%

Т-? 3) Вычислим количество нуклеотидов:

Ц-? 880 – 22% х = 880 · 56 : 22= 2240 нуклеотидов

Х – 56 % А + Т = 2240 : 2 = 1120 ( А =Т)

4) общее количество нуклеотидов 880+880+ 1120+ 1120 = 4000

В одной цепи 4000 : 2 = 2000 нуклеотида

5) длина молекулы ДНК: 2000· 0,34 = 680 нм.

Ответ А = Т = 1120, Г=Ц =880. Длина ДНК = 680 нм.

Задача 4. В основе строения молекул ДНК лежит принцип комплементарности. Используя его, на предложенной ниже одной цепи молекулы ДНК постройте вторую цепь.

А – А – Т – Г – Ц – Т – Г – А.

(Решение : участок данного фрагмента двухцепочной молекулы ДНК выглядит так А – А – Т – Г – Ц – Т – Г – А

Т – Т – А – Ц – Г – А – Ц – Т).

Задача 5. Дан ряд нуклеотидов : А, Т, У, Г, Ц. Определите, какие из них входят в состав ДНК, какие – в состав РНК?

(Ответ : ДНК – А, Т, Г, Ц.

РНК – А, У, Г, Ц).

7. Подведение итога занятия – 2 мин

Химию создавали люди необычной судьбы – вначале алхимики, затем врачи, аптекари и, наконец, собственно химики. Они верили в свое предназначение и не щадили здоровья, а порой и жизни в стремлении открыть двери в неизведанное, получить новые вещества и материалы.

Человеку всегда хотелось чуда. Одним из чудес остается возникновение жизни, превращение неживой материи в живой организм. Данное занятие дало нам возможность еще раз "приоткрыть дверь" научного познания жизни и понять, что жизнь, белки и нуклеиновые кислоты неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос, что такое жизнь, надо ответить, что такое белки и нуклеиновые кислоты. Насколько многообразен белок, настолько сложна, загадочна и многолика сама жизнь. Подтверждение этого высказывание Гёте о том, что мир бы не мог существовать, если бы был так просто устроен.

Оценивание работы студентов производится по итогам выступлений студентов по вопросам при работе в малых группах.

8.Домашнее задание.

Тема: «Белки. Нуклеиновые кислоты»- 2 мин

При работе над домашним заданием

• изучите видеоопыты и ответьте, где ежедневно вы встречаетесь с явлением денатурации;

• разработайте рекомендации по обеспечению организма полноценным белком;

• подумайте и скажите в каких случаях потребность в пищевом белке возрастает, а в каких – снижается;

• заполните таблицу «Сходства и отличия нуклеиновых кислот»?

Литература для преподавателя:

8. http://him.1september.ru

9. http://www.studfiles.ru/preview/2142963

10. http://muscleoriginal.com/svojstva-i-funkcii-belkov

11. http://intranet.tdmu.edu.

12. www. pvg. mk. ru (олимпиада «Покори Воробьевы горы»).

13. www. hemi. wallst. ru (Образовательный сайт для школьников «Химия»).

14. www. alhimikov. net (Образовательный сайт для школьников).

8. Ерохин Ю. М., Ковалева И. Б. Химия для профессий и специальностей технического и естественно-научного профилей: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

9. Габриелян О. С., Остроумов И. Г. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

10. Габриелян О. С., Остроумов И. Г., Остроумова Е. Е. и др. Химия для профессий и специальностей естественно-научного профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

11. Ерохин Ю. М. Химия: Задачи и упражнения: учеб. пособие для студ. учреждений сред.проф. образования. — М., 2014.

12. Ерохин Ю.М. Сборник тестовых заданий по химии: учеб. пособие для студ. Учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

13. Пацак И. Органическая химия М., «Мир», 1988

14. Потапов В.М., Чертков И.Н. «Проверь свои знания по органической химии» М., 1986

15. Конарев Б.Н. Любознательным о химии М., «Химия», 1984

16. Шульпин Г.Б. Эта увлекательная химия М., «Химия», 1984

Литература для обучающихся:

6. http://www.studfiles.ru/preview/2142963

7. http://muscleoriginal.com/svojstva-i-funkcii-belkov

8. http://intranet.tdmu.edu.

9. www. hemi. wallst. ru (Образовательный сайт для школьников «Химия»).

10. www. alhimikov. net (Образовательный сайт для школьников).

6. Ерохин Ю. М., Ковалева И. Б. Химия для профессий и специальностей технического и естественно-научного профилей: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

7. Габриелян О. С., Остроумов И. Г. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования. — М., 2014.

8. Конарев Б.Н. Любознательным о химии М., «Химия», 1984

9. Шульпин Г.Б. Эта увлекательная химия М., «Химия», 1984

Технологическая карта конструирования этапов теоретического занятия

1. Организационная часть - 2 мин.

2. Целевая установка занятия - 2 мин.

3. Актуализация опорных знаний, над которыми обучающиеся

работали дома по теме «Амины.Аминокислоты»- 25 мин.

4. Подведение итога опроса - 2 мин.

5. Изложение нового материал - 40 мин.

6. Закрепление новой темы - 15 мин.

7. Подведение итога занятия - 2 мин.

8. Домашнее задание - 2 мин.