Разработка учебного занятия на тему: "Белки"

Разработка учебного занятия

по учебной дисциплине (Химия)

для специальности  15.02.07 08.02.09 15.02.01 23.02.03 18.02.05

Преподаватель Фетисова В. А.

План занятия

Дата ______                                                       Группа  М-11, Э-11, АМ-11, А-11, А-12, Т-11.

Учебное занятие № _____

Тема: Белки

Тип занятия: комбинированный.

Цель: Углубить знания о важнейших классах биологически значимых органических соединений – белках.

Обучающийся должен:

-проявлять внимательность  и аккуратность при ведение конспекта

Задачи:

-  сформировать представление о белках как непериодических линейных биополимерах, состоящих из различных аминокислотных остатков;

 - охарактеризовать состав и химическое строение полипептидных молекул, а также первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белка;

 - ознакомить обучающихся с важнейшими функциями белков;

 - сформировать знания о качественных реакциях на молекулы белка.

Вид занятия: лекция.

Методы обучения: беседа, объяснение, работа с раздаточным материалом.

Формы организации

учебной работы: индивидуальная

Дидактические

средства обучения: раздаточный материал.

Контроль 3 и У: самостоятельная работа на тему: «Амины. Аминокислоты»

Задание на дом (CPC): выучить тему.

Ход занятия:

I.                  Организационный момент

- приветствие

-отметить отсутствующих на занятии

II.              Постановка и формулирование темы и задач учебного занятия:  

Органические соединения  составляют  в среднем 20-30% массы клетки живого организма. К ним относятся биологические полимеры – углеводы, нуклеиновые кислоты, белки, а также жиры и ряд небольших молекул – гормоны, пигменты, аминокислоты, простые сахара и т.д.

Часть из этих веществ вы уже изучили, с другими еще предстоит познакомиться.

Эпиграфом урока будут слова Фридриха Энгельса «Жизнь – это способ существования белковых тел».

(Обучающиеся формулируют тему)

III.            Проверка домашнего задания

1. Дать определение «аминокислоты».

2. Общая формула аминокислот.

3. Способы аминокислот.

4. Применение аминокислот.

IV Объяснение нового материала

Среди органических веществ  клетки белки занимают первое место как по количеству, так и по значению.

Белки – это  непериодические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

В организме человека встречается 5 млн типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Такое разнообразие обеспечивается сочетанием всего лишь 20 разных аминокислот, составляющих несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций. Порядок их чередования может быть самым разнообразным; благодаря этому возможно существование огромного числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Напри­мер, из 20 остатков аминокислот теоретически можно составить около 2 • 10¹⁸ вариантов белковых молекул, различающихся порядком чере­дования аминокислот, а значит, и формой, и свойствами.

Белки  делятся на протеины, содержащие только остатки аминокислот, и протеоды, содержащие еще и небелковую часть ( липо-, хромо-, глико-, фосфопротеиды)

                                            Белки (по составу)

Протеины                                                           Протеиды

(простые)                                                            (сложные)

  макромолекулы состоят только                       кроме остатков ά- аминокислот макромолекулы

  из остатков  ά- аминокислот.                          содержат другие группы атомов.                                                                              

          СТРОЕНИЕ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

·         Что вы можете сказать о структуре белка, исходя из знаний биологии?

          Молекула белка напоминает нитку, унизанную раз­ноцветными бусинами и скрученную в виде спирали. «Бусины» - это  аминокислотами. Белки разного размера включают в себя от нескольких десятков до нескольких со­тен и даже тысяч аминокислот. В среднем длина белка - около 300 аминокислот.

Последовательность     соединения аминокислотных остатков в полипеп­тидной цепи получила название пер­вичной структурой белка.  Углерод карбонильной группы, азот и связанные с ними четыре атома лежат в одной плоскости.  Валентные углы при sp²-гибридном атоме углерода близки к 120⁰, при sp³-гибридном атоме углерода - 110⁰.

Группа атомов –СО – NH - , с помощью которой связаны две ά- аминокислоты, называется пептидной связью.

·         На листочке написаны формулы трех аминокислот. Используя их получите трипептид.

             H₂N-CH₂-COOH                C₆H₅-CH₂-CH –COOH                   HO-CH₂-CH-COOH

                                                                           NH₂                                                                        NH₂

Первичная структура белковой молекулы играет чрезвы­чайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена одного остат­ка аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина (содержащего 574 аминокислотные группы!) вызывает тяже­лейшее заболевание — анемию, приводящую к смертельному исходу.

·         Какую еще структуру, кроме первичной вы знаете? (Вторичная структура белка)

·         Что она представляет? (спираль)

·         Как крепятся витки в молекуле? (за счет водородных связей между группами СО и NH)

В пространстве полипептид­ная цепь белка может располагаться двумя способами. Она может быть закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водо­родными связями между группами NH и СО различных участ­ков  цепи.  Такая  структура белка называется ά-спираль и наблюдается, к примеру, у ά-кератина (шерсть, волосы, рога, ногти).

Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серии), две полипептидных цепи мо­гут быть расположены параллельно и скрепляться между со­бой водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой. Это

β-структура белка, характерная, например, для фиброина шелка.

            Таким образом, вторичная структура - это спираль, которая образуется в результате скручивания поли­пептидной цепи за счет водородных связей между группами СО и NH.

Полипептидные цепочки с опреде­ленной вторичной структурой могут быть по-разному располо­жены в пространстве. Это   пространственное   расположение ά-спирали или β-структуры в пространстве.  получило   название  третичной структуры.

         Третичная структура - пространственная конфигурация спирали в пространстве. Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, водородных, дисульфидных, ионных связей.

По характеру «упаковки» белко­вой молекулы различают глобуляр­ные, или шаровидные, и фибрил­лярные, или нитевидные, белки.

                                                         Белки (по форме молекул)

                    Глобулярные                                                              Фибриллярные

                   (шаровидные)                                                                  (нитевидные)

Для глобулярных белков более характерна ά-спиральная струк­тура, спирали изогнуты, «сверну­ты». Макромолекула имеет сфе­рическую форму. Они растворя­ются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных сис­тем. Большинство белков живот­ных, растений и микроорганиз­мов относится к глобулярным белкам.

    Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фиб­риллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Приме­ром фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань).

В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электро­статического и других взаимодействий образуют более сложные структуры.

                Четвертичная структура - способ совместной укладки нескольких глобул. Есть не у всех белков.

               Биологическая активность белков определяется третичной и четвертичной струк­турами.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Физические свойства белков определяются тем, к какому классу они относятся. Молекулы фибриллярных белков вытя­нуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строитель­ный материал тканей: сухожилий, мускульных и покровных тканей. Такие белки в воде нерастворимы. Прочность белко­вых молекул просто поразительна! Человеческий волос проч­нее меди и может соперничать со специальными видами ста­ли. Пучок волос площадью 1 см² выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять гру­женый КамАЗ весом 20 т.

            Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их по­движности и, следовательно, растворимости. Поэтому глобу­лярные белки растворимы в воде либо растворах солей, кис­лот или оснований. Из-за большого размера молекул образую­щиеся растворы являются коллоидными

                ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

·                 Какие функции белков вы проходили на уроках биологии?

Функции белков в клетке чрезвычайно многообразны.

Одна из важнейших — строительная (структурная) функция: белки участ­вуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Белки, выполняю­щие структурные функции, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль иг­рает коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов - мукоидов, муцина и т. д. В комплексе с липидами (в частности фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.

Исключительно важное значение имеет каталитическая (ферментативная) роль белков. Все ферменты — вещества белковой природы, они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. Многочисленные биохимические реакции в живых ор­ганизмах протекают в мягких условиях, при температурах, близких к 40°С, и значениях рН, близких к нейтральным. В этих условиях скорость протекания большинства реакций ничтожно мала, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные био­логические катализаторы - ферменты. Как правило, ферменты - это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором - ио­ном металла или специальной органической молекулой. Многие белки ускоряют химические реакции в сотни раз.

Двигательная функция живых организмов обеспечивается спе­циальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: образова­ние псевдоподий, мерцание ресничек и биение жгутиков у простей­ших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение ли­стьев у растений и др.

В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество бел­ковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных про­цессах играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным бел­кам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процес­сы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

Транспортная функция белков заключается в присоединении хи­мических элементов (например, кислорода) или биологически актив­ных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела.

Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется мо­лекулами гемоглобина - белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сыво­роточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

Защитная функция. При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах — лейкоци­тах — образуются особые белки — антитела. Они связывают и обез­вреживают несвойственные организму вещества (антигены).

            Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами (чужеродны­ми веществами) по типу «белок - белок» способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков крови к свертыванию. Свертывание белка плазмы крови фибриногена приводит к образованию сгустка крови, что предохраняет от потери крови при ранениях.

    Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, вырабатываемые в железах внутренней секреции. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Инсулин – регулирует содержание сахара в крови.

Белки служат и одним из источников энергии в клетке, т. е. вы­полняют энергетическую функцию. При полном расщеплении 1 г бел­ка выделяется 17,6 кДж энергии.

КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ (цветные)

Ксантопротеиновая реакция.

При действии на белки кон­центрированной азотной кислоты образуется желтая окраска, связанная с нитрованием ароматических колец в соответст­вующих аминокислотах. Если биуретовая реакция универ­сальна на все белки, то ксантопротеиновую дают только те полипептиды, которые содержат остатки фенилаланина, триптофана, тирозина. Таких аминокислот много в белках мышечных тканей (миозин), но почти нет в соединительных (желатин). Если на скорлупу вареного вкрутую яйца нанести несколько капель концентрированной азотной кислоты, про­исходит бурное вспенивание. Скорлупа состоит главным обра­зом из карбоната кальция. Разрушая скорлупу, кислота про­ходит до белка. После промывания яйца под струей воды осво­бодите его от остатков скорлупы. В месте попадания азотной кислоты осталось желтое пятно. Его окраска усилится и пе­рейдет в оранжевую, если вырезанный фрагмент белка с пят­ном опустить в раствор щелочи или аммиака (нитроарен пере­ходит в ацинитроформу).

Качественное определение серы в белках.

 При горении белки издают характерный запах «жженого рога» (учащиеся говорят — горелых мух). В этом легко убедиться, если под­жечь шерстяную нитку или пучок волос. В значительной сте­пени этот запах определяется содержанием в белках атома серы (цистеин, метионин, цистин).

 Наличие в белках этого эле­мента доказывают следующим образом. К раствору белка добавляют равный объем щелочи, нагревают до кипения и до­бавляют несколько капель раствора ацетата свинца. Выпаде­ние черного осадка свидетельствует о присутствии в получен­ном растворе сульфид-аниона:

(CH₃COO)₂Pb + S^2-   > PbS↓ + 2СН₃СОО^-

           V.Организация осмысления новой информации. Первичная проверка понимания нового материала

Задание

1. Дать определение «белки».

2. Назвать физические свойства белков.

3. Назвать функции белков.

4. Перечислите структуры белка.

VI.Домашнее задание:  выучить тему.

VII. Итог учебного занятия. Оценка знаний (умений) подвести итог занятий, выставить оценки за работу на уроке.

VII. Рефлексия