4.1 Состав
и строение белков.
Учитель
знакомит учащихся с понятием «белки». Дает подробную характеристику структур
белковых молекул.
«Среди органических веществ клетки белки занимают первое место как по
количеству, так и по значению.
Белки – это
высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков
α-аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.
В организме
человека встречается 5 млн. типов белковых молекул, отличающихся не только
друг от друга, но и от белков других организмов. Такое разнообразие
обеспечивается сочетанием всего лишь 20 разных аминокислот, составляющих
несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций. Порядок их чередования может
быть самым разнообразным; благодаря этому возможно существование огромного
числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Например, из 20 остатков
аминокислот теоретически можно составить около 2 • 1018 вариантов
белковых молекул, различающихся порядком чередования аминокислот, а значит,
и формой, и свойствами.
Элементарный
состав белковых веществ колеблется незначительно (в % на сухую массу):
углерод – 51-53;
кислород – 21,5-23,5; азот – 16,8-18,4; водород – 6,5-7,3; сера – 0,3-2,5.
Белки разного размера включают в себя от нескольких десятков до
нескольких сотен и даже
тысяч аминокислот. В среднем длина белка - около 300 аминокислот (слайд 4).
Последовательность
соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной
структуры белка.
Углерод карбонильной группы, азот и связанные с ними четыре атома лежат в
одной плоскости. Валентные углы при sp2-гибридном атоме углерода
близки к 1200, при sp3-гибридном атоме углерода - 1100.
Группа атомов
–СО – NH -, с помощью которой связаны две α-аминокислоты, называется пептидной связью (слайд 5).
В пространстве полипептидная цепь белка
может располагаться двумя способами. Она может быть закручена в спираль, на
каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу
радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водородными связями
между группами NH и СО различных участков цепи. Такая структура белка называется α-спираль
и наблюдается, к примеру, у α-кератина (шерсть, волосы, ногти).
Если боковые
группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серии), две
полипептидных цепи могут быть расположены параллельно и скрепляться между собой
водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой.
Это β-структура белка, характерная, например, для фиброина шелка.
Таким образом, вторичная
структура - это спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной
цепи за счет водородных связей между группами СО и NH (слайд 6 и 7).
Полипептидные цепочки с определенной
вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это
пространственное расположение α-спирали или β-структуры в пространстве получило
название третичной структуры.
Третичная структура - пространственная конфигурация спирали в
пространстве. Эта структура поддерживается за счет гидрофобных
взаимодействий, водородных, дисульфидных, ионных связей.
По характеру «упаковки» белковой
молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные,
или нитевидные, белки
(слайд 8).
В ряде случаев отдельные субъединицы
белка с помощью водородных связей, электростатического и других
взаимодействий образуют более сложные структуры. Четвертичная структура - способ совместной укладки нескольких глобул. Есть не у всех белков» (слайд 9).
4.2 Функции белков
Учитель знакомит
учащихся с основными функциями белковых молекул (слайд 10).
«Функции белков в клетке чрезвычайно
многообразны:
1. Одна из важнейших — строительная
(структурная) функция: белки участвуют в образовании всех клеточных
мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.
2. Исключительно важное значение имеет каталитическая
(ферментативная) роль белков. Все ферменты — вещества белковой
природы, они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и
сотни тысяч раз.
3. Двигательная функция живых организмов обеспечивается специальными
сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым
способны клетки и организмы.
4. Транспортная функция белков заключается в присоединении химических
элементов (например, кислорода) или биологически активных веществ (гормонов)
и переносе их к различным тканям и органам тела.
5. Защитная функция. При поступлении в организм чужеродных белков или
микроорганизмов в белых кровяных тельцах — лейкоцитах — образуются особые
белки — антитела. Они связывают и обезвреживают несвойственные организму
вещества (антигены).
6. Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции
важное место занимают гормоны, вырабатываемые в железах внутренней секреции.
7. Белки служат и одним из источников энергии в
клетке, т. е. выполняют энергетическую функцию. При полном
расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.»
4.3 Химические
свойства белков.
Учитель
знакомит учащихся с основными химическими свойствами белков, а также с
качественными реакциями на белковые молекулы.
С помощью
презентации учитель показывает учащимся опыты, для наглядной демонстрации
химических свойств белков (слайд 11).
«Белки
обладают следующими химическими свойствами:
1. Гидратация белков. В процессе гидратации молекулы белка
связывают молекулы воды, проявляя гидрофильные свойства. Набухают, масса и
объем белков увеличиваются. При ограниченном набухании концентрированные
белковые растворы образуют сложные системы – студни.
2. Гидролиз белков. В кислой среде белки расщепляются до
составляющих аминокислот (уравнение реакции представлено на слайде 12).
3. Горение белков. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды. Горение
сопровождается характерным запахом жженых перьев.
4. Пенообразование. Это способность белков образовывать
высококонцентрированные системы «жидкость-газ», называемые пенами. Белки
в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской
промышленности (пастила, зефир, суфле).
5. Денатурация белков. Это
сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры,
механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит
изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой
макромолекулы, т. е. нативной (естественной) пространственной структуры.
Первичная структура, а, следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются
физические свойства: снижается растворимость. Способность к гидратации, теряется
биологическая активность (слайд 13).
Качественные
(цветные) реакции на белки (слайд 14):
1. Биуретовая реакция. Слабощелочные растворы белков реагируют с
раствором сульфата меди (II) и образуются комплексные соединения,
имеющие сине-фиолетовую окраску.
2. Ксантопротеиновая реакция. Реакция между ароматическими и
гетероатомными циклами молекул белка и концентрированной азотной кислотой
приводит к появлению желтой окраски.
|
Оставьте свой комментарий
Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.