Презентация по химии Белки

• 1 слайд

  Белки
  Политехнический колледж
  Преподаватель
  Осипова Анна Валентиновна
  Магнитогорск,2016
  
  

• 2 слайд

  Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.
  Функции белков в клетках живых организмов разнообразны, чем функции других биополимеров —полисахаридов и ДНК. Белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций, играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.
  Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты, часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
  

• 3 слайд

• 4 слайд

  История изучения.
  Впервые белок был получен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари из пшеничной муки. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа. Исследованы белки: альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.
  В начале XIX века получены сведения об элементарном составе белков, при гидролизе белков образуются аминокислоты.
  В 1836 году Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов, он пришёл к выводу, что минимальная структурная единица белка обладает составом: C40H62N10O12. Эту единицу он назвал «протеином» (Pr), а теорию — «теорией протеина».
  Согласно представлениям Мульдера, каждый белок состоит из нескольких протеинных единиц, серы и фосфора.
  В конце 1880 г. русский учёный А. Я. Данилевский отметил существование пептидных групп (CO—NH) в молекуле белка.
  Центральная роль белков в организмах не признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер показал, что фермент уреаза является белком.
  

• 5 слайд

• 6 слайд

  Свойства.
  Физико-химические свойства:
  Амфотерность:
  Белки обладают свойством амфотерности, в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и основные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот. Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой — кислотностью среды (pH), суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю, они не перемещаются в электрическом поле. Величина pI зависит от соотношения кислых и основных аминокислотных остатков в белке: у белков, содержащих много кислых аминокислотных остатков, изоэлектрические точки лежат в кислой области, а у белков, содержащих больше основных остатков, — в щелочной. Значение pI данного белка может меняться в зависимости от ионной силы и типа буферного раствора, в котором он находится, нейтральные соли влияют на степень ионизации химических группировок белка.
  

• 7 слайд

  Растворимость.
  Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.
  Белки делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относится большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относится большинство белков, входящих в состав биологических мембран, — интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны.
  

• 8 слайд

  Денатурация.
  
  Денатурацией белка - любые изменения в его биологической активности или физико-химических свойствах, связанные с потерей четвертичной, третичной или вторичной структуры. Белки стабильны в условиях, в которых они в норме функционируют в организме. Резкое изменение этих условий приводит к денатурации белка. В зависимости от природы денатурирующего агента выделяют механическую, физическую и химическую денатурацию.
  Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Известный случай необратимой денатурации белка в быту — приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным,
  нерастворимым и непрозрачным.
  Денатурация в некоторых случаях обратима,
  как в случае осаждения водорастворимых белков
  с помощью солей аммония, и используется
  как способ их очистки.
  

• 9 слайд

  Размер.
  Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах, но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах. Белки дрожжей, состоят из 466 аминокислотных остатков и имеют молекулярную массу 53. Самый большой из известных в настоящее время белков —титин — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных вариантов варьирует в интервале от 3000 до 3700.
  Для определения молекулярной массы белков применяют такие методы, как гель-фильтрация, электрофорез в полиакриламидном геле, масс-спектрометрический анализ, седиментационный анализ и другие.
  
  

• 10 слайд

  Структура.
  Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-аминокислот, в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, это деление весьма условно.
  При образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH2 или -COOH. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.
  

• 11 слайд

  Первичная структура.
  Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.
  Важными особенностями первичной структуры консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним удаётся предсказать функцию неизвестного белка. По степени гомологии аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами, к которым принадлежат эти организмы.
  

• 12 слайд

  Вторичная структура.
  Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями:
  α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. α-спираль может быть левозакрученной и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;
  β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи направлены N-концами в противоположные стороны. Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;
  π-спирали;
  неупорядоченные фрагменты.
  
  

• 13 слайд

  Третичная структура.
  
  Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
  ковалентные связи;
  ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
  водородные связи;
  гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
  

• 14 слайд

  Четвертичная структура.
  
  Четвертичная структура  — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут
  входить как идентичные,
  так и различающиеся
  полипептидные цепочки.
  В стабилизации четвертичной
  структуры принимают участие те же
  типы взаимодействий,
  что и в стабилизации третичной.
  Надмолекулярные белковые
  комплексы могут состоять
  из десятков молекул.
  

• 15 слайд

  Классификация по типу
  строения.
  
  
  1.Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, взаимодействиями между разными цепями. Образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.
  2.Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая.
  3.Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, осуществляют передачу сигналов, обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.
  

• 16 слайд

• 17 слайд

  Простые и сложные белки.
  Помимо пептидных цепей, в состав многих белков входят и неаминокислотные группы, белки делят на две большие группы: Простые белки состоят из полипептидных цепей, сложные белки содержат неаминокислотные, группы:
  Гликопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки; гликопротеины, содержащие остатки мукополисахаридов относятся к подклассу протеогликанов. В образовании связи с углеводными остатками участвуют гидроксильные группы серина или треонина;
  Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции и ферменты;
  Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК. К нуклеопротеидам относится хроматин, из которого состоят хромосомы;
  Фосфопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина, треонина и тирозина. Фосфопротеином, является казеин молока;
  Хромопротеиды, содержащие окрашенные простетические группы различной химической природы. Относится белки с металлсодержащей порфириновой простетической группой: гемопротеины, хлорофиллы, флавопротеиды с флавиновой группой и другое.
  
  

• 18 слайд

• 19 слайд

  Функции белков в организме.
  Белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов играют важную роль в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Входят в состав внутриклеточных структур — органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.
  Классификация белков по их функциям достаточно условна, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.
  
  

• 20 слайд

• 21 слайд

  Каталитическая функция.
  Хорошо известная функция белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул и их синтеза. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.
  Ферменты состоят из сотен аминокислотных
  остатков, небольшая часть взаимодействует
  с субстратом, и ещё меньшее количество —
  в среднем 3—4 аминокислотных остатка,
  часто расположенные далеко друг от друга
  в первичной структуре — напрямую участвуют
  в катализе. Часть молекулы фермента,
  которая обеспечивает связывание субстрата
  и катализ, называется активным центром.
  
  

• 22 слайд

  Структурная функция.
  
  Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани, а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
  Запасная (резервная) функция.
  К таким белкам относятся резервные белки, запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.
  
  

• 23 слайд

  Защитная функция.
  1.Физическая защита.
  Физическую защиту организма обеспечивают коллаген— белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей;  кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примеры белков: фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.
  2.Химическая защита.
  Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, способствует быстрому выведению из организма.
  3.Иммунная защита.
  Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела относятся к белкам второй группы; нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами.
  
  

• 24 слайд

  Регуляторная функция.
  
  Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности, либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами. Факторы транскрипции, белки-активаторы и белки-репрессоры, могут регулировать интенсивность транскрипции генов, связываясь с их регуляторными последовательностями. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов.
  Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.
  
  

• 25 слайд

  Рецепторная функция.
  
  
  Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, — внутри.
  

• 26 слайд

  Моторная (двигательная)
  функция.
  
  Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию, перемещение клеток внутри организма, движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт. Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины — в противоположном направлении. Динеины отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.
  

• 27 слайд

  Белки в обмене веществ.
  Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот, а также дополнительные аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей.
  Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, которая катализирует первый этап в образовании лизина, метионина и треонина из аспартата, отсутствуют у животных.
  Животные, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения, обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии. Аминокислоты являются важным источником азота в питании организма.
  Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм.
  
  

• 28 слайд

• 29 слайд

  Спасибо за внимание