Выбранный для просмотра документ Белки.docx
" Белки: классификация, строение, свойства "
Цель урока: сформировать знания учащихся о составе, строении, свойствах и биологической роли белков.
Задачи:
Образовательные:
-сформировать знания о белках как макромолекулах, биополимерах, играющих ведущую роль в строении и жизнедеятельности клетки;
- сформировать
знания о свойствах и функциях белков, показать их ведущую роль в процессах жизнедеятельности;
-обобщить знания, получаемые учащимися на уроках химии, биологии по теме
«Белки»
Познавательные:
- развивать умение анализировать результаты лабораторных опытов, устанавливать причинно- следственные связи между явлениями живой и неживой природой
-развивать
познавательный интерес учащихся на основе использования межпредметных связей;
Воспитательные:
-формирование
научного мировоззрения, четких представлений о роли естественных наук в
современном обществе;
-создание в представлении учащихся общей, целостной картины мира с его
единством и многообразием свойств живой и неживой природы.
Тип урока:
По дидактической цели – изучение нового материала
По способу организации - комбинированный урок
Оборудование урока: компьютер, проектор, презентация, ЭОР
Реактивы: растворы гидроксида натрия, сульфата меди, раствор яичного белка, азотная кислота, этиловый спирт
Ход урока:
I.Организационный момент.
II. Проверка домашнего задания:
ЦОР «Номенклатура и изомерия аминокислот» (интерактивный модуль)
http://www.fcior.edu.ru/card/5359/belki-i-aminokisloty.html
ЦОР "Строение белков"
http://www.fcior.edu.ru/card/12046/belki-kak-prirodnye-polimery.html
III.Объяснение нового материала
"Жизнь, есть способ существования белковых тел"
Ф. Энгельс.
Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.
Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.
Что такое белки? Как они возникли? Может ли человек получить белок искусственно? Какова роль белков.
Доклад учащихся по теме «История открытия белков» Слайд № 5-9
Фишер
Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии
белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф.
впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов
расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902),
экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой
пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал
сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате
гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал
школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН
(1899). Нобелевская премия (1902).
По ходу доклада учащиеся заполняют таблицу:
|
Дата |
Событие |
|
|
|
Одна из гипотез возникновения аминокислот из неорганических соединений в историческом процессе развития Земли.
В период раскаленного состояния нашей планеты при взаимодействии углерода с Me образуются карбиды металлов.
При остывании планеты, стала собираться вода.
СаС2 + 2Н20 → СН ≡СН + Са(ОН)2
Возможен был и прямой синтез углеводородов: С + 2Н2 → СН4
Происходили и более сложные реакции.
Опытами подтверждено: аминокислоты можно получить при пропускании эл. разрядов через смесь: СН4, NН3, Н2О, Н2.
Вещества белковой природы известны с давних времен. Начало их изучению положено в середине XVIII в. итальянцем Беккари, который предложил углеродную теорию. Через 100 лет ученые пришли к выводу, что белки – главный компонент живых организмов. Затем из белковых гидролизатов были получены продукты расщепления, и возникла гипотеза о строении белка из аминокислот (Данилевский). Над проблемой строения белков долгое время работал Фишер, и после его работ была создана полипептидная теория строения белков.
Итак, нам известно, что белки построены из остатков аминокислот (составляем уравнение получения белков на доске – 1 ученик, остальные работают в тетрадях)
H2N-CH2-COOH + H2N-CH2-COOH + H2N-CH2-COOH → H2N-CH2-CO-NH- CH2-CO-NH- CH2-COOH
Мы получили трипептид, состоящий из трех остатков аминоуксусной кислоты, который называется гли-гли-гли.
При соединении аминокислот между собой происходит отрыв группы – ОН из карбоксильной группы одной АМК и атома водорода другой АМК. Это приводит к образованию пептидных связей.
- сколько молекул АМК соединяется меду собой в нашей реакции?
- сколько образуется пептидных связей?
Подобным образом могут соединяться сотни и даже тысячи аминокислот, образуя полимеры – белки. В этом процессе участвуют 30 аминокислот, но число комбинаций, которые они могут образовывать, практически бесконечно.
Было доказано, что в состав белков входят атомы углерода, водорода, кислорода, азота, серы, фосфора и др. (демонстрируется табл. 1).
Таблица 1. Элементарный состав белков
|
Элемент |
Содержание (%) |
|
С |
50–55 |
Особенно
характерно для белков содержание азота в концентрации 15–19%. На заре белковой
химии этот показатель играл большую роль при решении вопроса о принадлежности
высокомолекулярного вещества к классу белков.
Согласно полипептидной теории белки имеют первичную, вторичную, третичную, а
некоторые и четвертичную структуру. Прослушаем сообщение о первичной структуре
белка.
Доклад учащихся по теме «Первичная структура белков» Слайд 12
http://www.fcior.edu.ru/card/7456/konstruktor-belkovyh-molekul.html
Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка. Если принять аминокислоту за бусинку, то даже из небольшого числа бусинок можно составить несколько самых разнообразных сочетаний (демонстрирует несколько ниток бус, собранных из одинаковых бусинок). Так и в молекуле белки могут давать огромное число изомеров.
Первичная структура белка – это последовательное чередование АК (полипептидная цепь ППЦ).
Ни одно из природных соединений не обладает такими потенциальными возможностями к изомерии, как белки. Именно так и реализуется в природе бесконечное разнообразие структур белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов, каждый из которых обладает сотнями и тысячами собственных белков, не похожих на белки других видов. Если бы в первичной структуре белков не было заложено этого качества, то не было бы и того разнообразия жизненных форм, свидетелями и частью которого являемся мы сами.
Доклад Учащихся по теме « Вторичная структура белка» Слайд 13
Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль образуется благодаря многочисленным водородным связям между группами.
– СО– и –NH–
http://files.school-collection.edu.ru/dlrstore/d7791f3b-8cff-11db-b606-0800200c9a66/ch10_27_04.gif
В последнее
время ученые показали, что даже в волокнистых, фибриллярных, белках очень редко
удается обнаружить полностью растянутые полипептидные цепи. Рентгеновские
снимки постоянно указывали на наличие в белках каким-то образом сложенных или
скрученных полипептидных цепей. В результате расшифровки рентгенограмм удалось
доказать, что некоторые участки в полипептидной цепи в молекулах подавляющего
числа белков свернуты в виде a-спирали (на доске демонстрируется рис. 2б–
модель 
-
спирали).
Спираль характеризуется предельно плотной упаковкой скрученной полипептидной
цепи, так что все пространство внутри «цилиндра» (если так можно сказать), в
пределах которого идет закручивание, заполнено. Наиболее просто закручивание
можно представить следующим образом (учащийся накручивает кусочек проволоки на
карандаш, получая тем самым спираль).
Как мы видим, упаковка действительно очень плотная, но насколько близко друг к
другу располагаются витки спирали? Очевидно, что витки можно сблизить или
растянуть (сжимает и растягивает спираль). Исследования ученых показали, что на
каждый виток правозакрученной a--спирали приходится 3,6 аминокислотных
остатков, радикалы которых направлены всегда наружу. Шаг спирали (расстояние
между витками) составляет 0,54 нм.
http://files.school-collection.edu.ru/dlrstore/d7791f3c-8cff-11db-b606-0800200c9a66/ch10_27_05.swf
В пространстве закрученная спираль ППЦ образует третичную структуру белка, которая поддерживается взаимодействием разных функциональных групп ППЦ.
–S–S– (дисульфидный мостик)
–СООН и – ОН (сложноэфирный мостик)
–СООН и –NH2 (солевой мостик)
Доклад учащихся по теме « Третичная структура белка» Слайд 14
Выявление чередования аминокислотных
остатков в полипептидной цепи и наличие в белковой молекуле спиральных и не
спиральных участков полипептидной цепи еще не дает представления ни об объеме,
ни о форме, ни тем более о взаимном расположении участков полипептидной цепи по
отношению друг к другу. Эти детали строения белков выясняются при изучении
третичной структуры .
Под третичной структурой белковой молекулы понимают общее расположение в
пространстве одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными
связями. Естественно, что полипептидная цепь имеет определенную конфигурацию,
представленную, как правило, сочетанием спиральных и линейных участков.
Считают, что третичная структура белковой молекулы определяется первичной
структурой, т.к. решающая роль в поддержании характерного расположения
полипептидной цепи в пространстве (конформации) принадлежит взаимодействию
радикалов аминокислот. Особую роль в поддержании третичной структуры белка
играют дисульфидные мостики: именно они прочно фиксируют расположение участков
полипептидной цепи по отношению друг к другу. Таким образом, положение в
молекуле белка остатков цистеина предопределяет расположение дисульфидных
связей и, следовательно, третичную структуру.
Слайд 15
Некоторые белковые макромолекулами могут соединяться друг с другом и образовывать крупные молекулы. Полимерные образования белков называются четвертичными структурами (гемоглобин только при такой структуре способен присоединять и транспортировать О2 в организм)
http://files.school-collection.edu.ru/dlrstore/d7791f3e-8cff-11db-b606-0800200c9a66/ch10_27_07.jpg
Белки,
относительные молекулярные массы которых превышают 50 кДа, как правило,
состоят из субъединиц. Относительные молекулярные массы субъединиц колеблются
от нескольких тысяч до нескольких десятков тысяч, а их число в таких
сверхмолекулах может быть от 2 до 162.
Структура, характеризующаяся наличием в белковой молекуле определенного числа
полипептидных цепей, или субъединиц, занимающих строго фиксированное положение,
вследствие чего белок обладает той или иной биологической активностью,
называется четвертичной. С этой точки зрения детально изучено строение
некоторых белков.
Молекула гемоглобина построена из четырех субъединиц с молярной массой
17 кДа каждая. Первичная, вторичная и третичная структуры субъединиц
молекулы гемоглобина полностью установлены. При соединении с кислородом
молекула гемоглобина изменяет свою четвертичную структуру, «запирая» кислород
внутри молекулы. Причиной этого является изменение третичной структуры
субъединиц. Таким образом, структура и функции молекулы гемоглобина тонко
«пригнаны» друг к другу.
Самое поразительное состоит в том, что объединение субъединиц в молекулу белка
осуществляется самопроизвольно.
По ходу выступления учащихся заполняем обобщающую схему по структурам белковых молекул ( после выступления один ученик выходит к доске и записывает главные моменты в схему, учащиеся заносят сведения в тетради – участвует 4 ученика)
2 урок
Белки – основная структурная часть любого живого организма, а также неотъемлемая часть пищи животных и человека.
При исключении из рациона белкового компонента, несмотря на достаточную калорийность пищи, у живых организмов наблюдаются патологические явления: остановка роста, изменение состава крови и т.д. с чем же связано огромное значение белков для живых организмов?
Доклад учащихся по теме «Функции белков»
Функции белков в организме
http://www.fcior.edu.ru/card/12046/belki-kak-prirodnye-polimery.html
Ученики, слушая сообщение, заполняют таблицу.
Функции белков Слайд 16- 17
По отношению к воде все белки можно разделить на две группы:
глобулярные белки – растворяются в воде или образуют коллоидные растворы; фибриллярные белки – в воде нерастворимы.
http://school-collection.edu.ru/catalog/rubr/528b6fb1-98e4-9a27-5ae1-2f785b646a41/23929/?interface=pupil&class=53&subject=31
http://school-collection.edu.ru/catalog/rubr/528b6fb1-98e4-9a27-5ae1-2f785b646a41/23931/?interface=pupil&class=53&subject=31
По учебнику, изучив материал “химические свойства белков”, ответьте на вопрос: какие свойства белкам характерны?
Ученики отвечают.
Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других – происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация.
Слайд 18
Денатурация. При нагревании, изменении кислотности среды происходит разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной. Это явление называют денатурацией.
А теперь, мы переходим к практической части нашего занятия. Я попрошу класс раделиться на группы по 2 человека для проведения исследований. .
Ученики выполняют практическую работу используя готовые инструкции( у каждого на столе)
опыт №1: "Свертывание белков при нагревании" Слайд 19
http://files.school-collection.edu.ru/dlrstore/2dde89f6-f095-3b1e-6480-f0c9cf6a9c8f/index.htm
В пробирку нальем немного раствора белка. Нагреем раствор до кипения. Раствор мутнеет, белок выпадает в виде хлопьев. Свертывание белков при кипении - процесс необратимого осаждения, белковые молекулы меняют свою структуру.
Оборудование: штатив для пробирок, пробирки, горелка, зажим для пробирок.
Техника безопасности. Соблюдать правила работы с нагревательными приборами.
опыт №2:" Осаждение белков спиртом" Слайд 20
http://files.school-collection.edu.ru/dlrstore/af86b986-b5b8-d0e6-c6ad-e191b7c355eb/index.htm
К раствору белка прибавляем немного этилового спирта. Раствор мутнеет. При действии спирта происходит денатурация белка – разрушение его структуры.
Оборудование: пробирки, штатив для пробирок.
Техника безопасности. Опыт безопасен.
опыт №3:" Осаждение белков солями тяжелых металлов"
http://files.school-collection.edu.ru/dlrstore/075d50d0-7cb2-d3a0-14e0-78d958f59d2c/index.htm
В две пробирки приливаем раствор белка. В первую пробирку добавляют раствор сульфата меди (II) , во вторую – раствор нитрата серебра. В обеих пробирках выпадают осадки. Соли тяжелых металлов осаждают белки из растворов, образуя с ними нерастворимые в воде солеобразные соединения.
Оборудование: пробирки, штатив для пробирок.
Техника безопасности. Остерегаться попадания растворов солей на кожу.
Качественные реакции на белки
Биуретовая реакция: Слайд 21-22
http://school-collection.edu.ru/catalog/rubr/528b6fb1-98e4-9a27-5ae1-2f785b646a41/23932/?interface=pupil&class=53&subject=31
Наличие белков в растворе можно обнаружить цветными реакциями. Наиболее универсальной качественной реакцией на белки является биуретовая реакция. Эта реакция характерна для групп атомов, образующих пептидную связь. К раствору белка приливаем немного раствора щелочи и несколько капель слабого раствора сульфата меди. Жидкость окрашивается в фиолетовый цвет, что указывает на присутствие белка в растворе.
Оборудование: пробирки, штатив для пробирок.
Техника безопасности: Соблюдать правила работы с растворами щелочей.
Ксантопротеиновая реакция: Слайд 23
http://school-collection.edu.ru/catalog/rubr/528b6fb1-98e4-9a27-5ae1-2f785b646a41/23933/?interface=pupil&class=53&subject=31
Ксантопротеиновая реакция проводят для обнаружения белков, содержащих в своем составе ароматические аминокислоты. К раствору белка прибавляем концентрированную азотную кислоту. Белок свертывается. При нагревании белок желтеет. При добавлении избытка аммиака окраска переходит в оранжевую.
Появление окрашивания свидетельствует о наличии ароматических аминокислот в составе белка.
Оборудование: штатив для пробирок, пробирки, горелка, зажим для пробирок.
Техника безопасности: Соблюдать правила работы с концентрированными кислотами, аммиаком и нагревательными приборами.
Белкам характерен гидролиз (взаимодействие с водой). Слайд 24
Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
Превращение белков в организме
Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки – обязательный компонент нашей пищи.
Животные и растительные белки в пищеварительном тракте человека расщепляются на аминокислоты. В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудке они расщепляются на более или менее крупные «осколки» – пептиды, которые далее в кишечнике гидролизуются до аминокислот. Последние всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь из аминокислот под действием ферментов синтезируются белки, свойственные тканям человеческого тела. Для синтезирования белков необходимо наличие определенных аминокислот. Но в одних белках, поступающих с пищей, имеются все необходимые человеку аминокислоты, а в других не все. Организм человека может сам синтезировать некоторые аминокислоты или заменять их другими. Но 10 аминокислот он образовать не в состоянии. Их должен непременно получать с пищей. Эти кислоты называются незаменимыми
Белки, содержащие все необходимые аминокислоты, называют полноценными. Остальные белки - неполноценные. Полноценными являются белки молока, сыра, мяса, рыбы, яиц, бобовых. Синтезом белков в клетках управляет ДНК. Он осуществляется на поверхности рибосом с помощью РНК
Судьба аминокислот в организме различна
1. Основная их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности.
2. Синтез белков идет с поглощением энергии.
3. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновых кислот.
4. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению.
V. Закрепление изученного материала. Слайд 25
http://www.fcior.edu.ru/card/8032/testy-po-teme-belki-i-peptidy.html
Составить конспект, отработать навыки по проведению эксперимента на будущем занятии. Выполнить тестовую работу используя ссылку:
http://files.school-collection.edu.ru/dlrstore/d7791f3f-8cff-11db-b606-0800200c9a66/ch10_27_08.swf
Вывод: изучив свойства белка, строение и функции мы можем сказать, что белки – важнейшая составная часть организма. Там , где нет белковых веществ, нет жизни.
Рабочие листы
к вашим урокам
Скачать
Выбранный для просмотра документ белок - копия.ppt
Скачать материал "Урок + презентация на тему "Белки""
Рабочие листы
к вашим урокам
Скачать
1 слайд
МБОУ Октябрьская средняя общеобразовательная школа.
Белки
2 слайд
Задачи
1.Сформировать знания о белках как макромолекулах, биополимерах
2.Сформировать знания о свойствах и функциях белков
3.Обобщить знания, получаемые учащимися на уроках химии, биологии по теме «Белки»
3 слайд
План изучения нового материала:
1.Состав и строение белковой молекулы.
#5. Слайд 5
2.Теория Эмиля Фишера.
4 слайд
3. Структуры белка.
#11. Первичная структура
4.Функции белка в клетке.
#16. Слайд 16
5.Свойства белковой молекулы
5 слайд
6 слайд
7 слайд
Немецкий химик Эмиль Фишер создал пептидную теорию, во многом подтвердившуюся практически и получившую всеобщее признание еще при его жизни, за что он был удостоен второй в истории химии Нобелевской премии (первую получил Я.Г. Вант-Гофф).
Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью:
Такой тип связи Фишер назвал пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о полимерном характере строения белков как известно высказывалась еще Данилевским и Хертом, но они считали, что "мономеры" представляют собой очень сложные образования - пептоны или "углеазотные комплексы".
Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас).
Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям:
1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков.
2) Установление строения этих конечных продуктов.
3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа.
4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками.
Из этого плана видно, что Фишер применил впервые новый методологический подход - синтез модельных соединений, как способ доказательства по аналогии.
8 слайд
Молекула белка – макромолекула ( греч. «Макрос» - большой, гигантский), обладает большой молекулярной массой
Сравните: молекулярная масса спирта – 46
уксусной кислоты – 60
альбумина (одного из белков яйца) – 36000
гемоглобина – 152000
миозина (белок мышц) – 500000
9 слайд
В клетке бактерий кишечной палочки - 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. - белки.
В организме человека более 5 мил. белков
В клетке 10-20% сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки составляют белки
белки называют протеинами – это название подчёркивает первостепенную роль этих веществ (греч. «протео» - занимаю первое место)
Без белков невозможно представить движение. способность расти, сократимость, размножение
10 слайд
Белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты
в природе существует около 100 α-аминокислот,
в организме встречается 25
в каждом белке 20, из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций (~2*1018)
заменимые аминокислоты - они могут синтезироваться в организме
незаменимые - в организме не образуются, их получают с пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин)
11 слайд
Состав и классификация белков
По составу различают:
протеины, состоящие только аминокислот,
протеиды – содержащие небелковую часть,
простые белки – состоят из аминокислот,
сложные – могут включать углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды)
полноценные – содержат весь набор аминокислот
неполноценные – какие-то аминокислоты в них отсутствуют
12 слайд
Первичная структура
Первичная структура – полипептидная цепь,
в которой пептидные связи между аминокислотными
остатками.
Доказательства:
Небольшое число амино- и карбоксильных групп
Успехи синтеза белков (Ф, Сенгер, Англия)
расшифровал структуру инсулина (51 аминокислота, 2 нити).
13 слайд
Вторичная структура –
спираль, поддерживается
водородными связями,
каждая из которых в 15 – 20 раз слабее ковалентной.
β– спираль
α -спираль
Вторичная структура
14 слайд
В образовании третичной структуры большая роль
принадлежит радикалам.
За счёт которых образуются дисульфидные мостики,
сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи.
Доказана третичная структура инсулина, рибонуклеазы
Третичная структура
15 слайд
Четвертичная структура
Четвертичная структура – это объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое.
Классический пример: гемоглобин, хлорофилл.
В гемоглобине - гем небелковая часть, глобин белковая часть.
16 слайд
17 слайд
18 слайд
19 слайд
20 слайд
21 слайд
22 слайд
23 слайд
24 слайд
25 слайд
26 слайд
Закрепление
BIOLOG_4.1.5.3.1p20_2_Stroenie_belkov_u.oms
Рабочие листы
к вашим урокам
Скачать
Выбранный для просмотра документ белок.ppt
Скачать материал "Урок + презентация на тему "Белки""
Рабочие листы
к вашим урокам
Скачать
1 слайд
МБОУ Октябрьская средняя общеобразовательная школа.
Белки
2 слайд
План изучения нового материала:
1.Состав и строение белковой молекулы.
2.Прстранственная структура белка.
3.Теория Эмиля Фишера.
4 Структуры белка.
5.Функции белка в клетке.
6.Свойства белковой молекулы
3 слайд
4 слайд
5 слайд
Немецкий химик Эмиль Фишер создал пептидную теорию, во многом подтвердившуюся практически и получившую всеобщее признание еще при его жизни, за что он был удостоен второй в истории химии Нобелевской премии (первую получил Я.Г. Вант-Гофф).
Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью:
Такой тип связи Фишер назвал пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о полимерном характере строения белков как известно высказывалась еще Данилевским и Хертом, но они считали, что "мономеры" представляют собой очень сложные образования - пептоны или "углеазотные комплексы".
Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас).
Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям:
1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков.
2) Установление строения этих конечных продуктов.
3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа.
4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками.
Из этого плана видно, что Фишер применил впервые новый методологический подход - синтез модельных соединений, как способ доказательства по аналогии.
6 слайд
Молекула белка – макромолекула ( греч. «Макрос» - большой, гигантский), обладает большой молекулярной массой
Сравните: молекулярная масса спирта – 46
уксусной кислоты – 60
альбумина (одного из белков яйца) – 36000
гемоглобина – 152000
миозина (белок мышц) – 500000
7 слайд
В клетке бактерий кишечной палочки - 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. - белки.
В организме человека более 5 мил. белков
В клетке 10-20% сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки составляют белки
белки называют протеинами – это название подчёркивает первостепенную роль этих веществ (греч. «протео» - занимаю первое место)
Без белков невозможно представить движение. способность расти, сократимость, размножение
8 слайд
Белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты
в природе существует около 100 α-аминокислот,
в организме встречается 25
в каждом белке 20, из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций (~2*1018)
заменимые аминокислоты - они могут синтезироваться в организме
незаменимые - в организме не образуются, их получают с пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин)
9 слайд
Состав и классификация белков
По составу различают:
протеины, состоящие только аминокислот,
протеиды – содержащие небелковую часть,
простые белки – состоят из аминокислот,
сложные – могут включать углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды)
полноценные – содержат весь набор аминокислот
неполноценные – какие-то аминокислоты в них отсутствуют
10 слайд
Первичная структура
Первичная структура – полипептидная цепь,
в которой пептидные связи между аминокислотными
остатками.
Доказательства:
Небольшое число амино- и карбоксильных групп
Успехи синтеза белков (Ф, Сенгер, Англия)
расшифровал структуру инсулина (51 аминокислота, 2 нити).
11 слайд
Вторичная структура –
спираль, поддерживается
водородными связями,
каждая из которых в 15 – 20 раз слабее ковалентной.
β– спираль
α -спираль
Вторичная структура
12 слайд
В образовании третичной структуры большая роль
принадлежит радикалам.
За счёт которых образуются дисульфидные мостики,
сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи.
Доказана третичная структура инсулина, рибонуклеазы
Третичная структура
13 слайд
Четвертичная структура
Четвертичная структура – это объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое.
Классический пример: гемоглобин, хлорофилл.
В гемоглобине - гем небелковая часть, глобин белковая часть.
14 слайд
15 слайд
16 слайд
17 слайд
18 слайд
19 слайд
Рабочие листы
к вашим урокам
Скачать
Выбранный для просмотра документ ПЛАН урока с эор.docx
Скачать материал "Урок + презентация на тему "Белки""
Рабочие листы
к вашим урокам
Скачать
Рабочие листы
к вашим урокам
Скачать
6 672 390 материалов в базе
Настоящий материал опубликован пользователем Смирнова Ирина Анатольевна. Инфоурок является информационным посредником и предоставляет пользователям возможность размещать на сайте методические материалы. Всю ответственность за опубликованные материалы, содержащиеся в них сведения, а также за соблюдение авторских прав несут пользователи, загрузившие материал на сайт
Если Вы считаете, что материал нарушает авторские права либо по каким-то другим причинам должен быть удален с сайта, Вы можете оставить жалобу на материал.
Удалить материал
Ваша скидка на курсы
40%
Курс профессиональной переподготовки
500/1000 ч.
Курс профессиональной переподготовки
300/600 ч.
Курс профессиональной переподготовки
300 ч. — 1200 ч.
Курс повышения квалификации
36 ч. — 180 ч.
Мини-курс
4 ч.
Мини-курс
4 ч.
Оставьте свой комментарий
Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.