Добавить материал и получить бесплатное свидетельство о публикации в СМИ
Эл. №ФС77-60625 от 20.01.2015
Инфоурок / Биология / Другие методич. материалы / Методическая разработка по теме "Аминокислоты"

Методическая разработка по теме "Аминокислоты"



57 вебинаров для учителей на разные темы
ПЕРЕЙТИ к бесплатному просмотру
(заказ свидетельства о просмотре - только до 11 декабря)


  • Биология

Поделитесь материалом с коллегами:

Глава 1. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ

Аминокислоты – это соединения содержащие в своём составе аминогруппы, карбоксильные группы и боковые цепи , называемые также радикалы (R). В качестве радикала (R) в состав важнейших природных аминокислот входит около 20 различных групп. Исключение составляет аминокислота пролин, имеющая несколько иную структуру. Кроме них в природе встречается ещё несколько редких аминокислот. Каждая из аминокислот имеет стандартное сокращённое обозначение (см. приложение).

По относительной полярности (R) групп аминокислоты подразделяются на полярные и неполярные. В большинстве случаев к неполярным относят радикалы аланина, глицина, валина, лейцина, изолейцина, триптофана, фенилаланина, а остальные – к неполярным.

Боковые цепи представлены жирными ( ала, лей, иле, вал), ароматическими (фенилаланин), гетероциклическим (гистидин, триптофан, пролин) радикалами. Многие из них несут свободные аминные (лизин, аргинин), карбоксильные (аспарагин, глутамин), тиольные и другие функциональные группы.

Благодаря вышеперечисленным и другим различиям аминокислоты сильно отличаются друг от друга по свойствам и могут образовывать белки самого разного состава. Как правило такие аминокислоты как лейцин, лизин, аспарагиновая и глутаминовая содержатся в белках в значительных (10-15%) количествах. Доля триптофана, цистеина и гистидина редко превышает 1,5 –2%.

Двенадцать из этих двадцати аминокислот (заменимых) могут быть синтезированы человеческим организмом. Восемь других, называемых незаменимыми человек должен получать с пищей. Для взрослых людей незаменимыми являются: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Дети в возрасте до 6 лет должны получать с пищей ещё аргинин и гистидин.

Аминокислоты используются в организме для синтеза небелковых соединений, а также служат источником образования углеводов у больных сахарным диабетом.

Все природные аминокислоты, кроме глицина, имеют в молекуле асиметрический - углеродный атом и принадлежат к L-ряду. Для большинства аминокислот (кроме цистеина) это соответствует S- конфигурации хирального центра.

Кислотно-основные свойства аминокислот определяет одновременное присутствие в их структуре аминной и карбоксильной групп, которые, будучи предельно сближены, глубоко влияют друг на друга.

В нейтральной среде , в диапазоне рН от 6 до 8 аминокислоты существуют как цвиттер-ионы (в переводе с немецкого двойные ионы). В связи с чем обычная запись аминокислот, например глицина NH2 – CH2 – COOH, условна. Правильнее, для нейтральных растворов записывать +NH3 – CH2 – COO- . Именно в такой форме существуют аминокислоты в чистых водных растворах и живой клетке, которая имеет рН от 6 до 8.

Значение рН, при котором как аминная так и карбоксильная группы аминокислот полностью заряжены и заряды скомпенсированы, называют изоэлектрической точкой (обозначают рНI или рI).

Пример 1. Расчитайте рНI для аланина, лизина, глутаминовой кислоты.

Для аминокислот, содержащих в своём составе одну карбоксильную и одну аминогруппу рI рассчитывается как полусумма рК +NH3 и рК СООН ( Значения рК +NH3, рК СООН и рК боковой цепи можно найти в таблице N1 приложения). . Например, рI аланина = (9,69+2,34):2=6,01. Если в боковой цепи аминокислота содержит +NH3 , то рI рассчитывается как полусумма рК +NH3 и рК боковой цепи. Например, для лизина рI = (9,12+10,53):2 = 9,82. У аминокислот, имеющих в боковой цепи СООН, например, у глутаминовой кислоты, рI = рК СООН + рК боковой цепи (рI glu = (2,16 + 4,32):2=3,24 ).

Пример 2. Определите заряд аминокислоты, у которой изоэлектрическая точка рI = 6,01, при рН=3,00; 6,01; 8,20. В каком направлении в электрическом поле будет двигаться аминокислота при каждом из указанных значений.

При значении рН ниже изоэлектрической точки аминокислота несёт суммарный положительный заряд, за счёт того, что содержащийся в растворе избыток Н+, нейтрализует отрицательный заряд на COO-. Значит, при рН=3,0 аминокислота движется в электрическом поле в сторону отрицательного электрода (катода).

При рН = рI аминокислота электронейтральна, так как существует в форме цвиттер-иона (+NH3 – CH(R) – COO-), и следовательно при рН=6,01 в электрическом поле передвигаться не будет.

При любом значении рН, превышающем изоэлектрическую точку, аминокислота имеет суммарный отрицательный заряд за счёт того, что содержащийся в растворе избыток ОН-, акцептирует положительный заряд от +NH3. Значит, при рН=8,20 аминокислота движется в электрическом поле в сторону положительного электрода (анода).

Пептиды. В построении пептидов принимают участие различные аминокислоты. В результате реакции конденсации между - аминогруппой одной аминокислоты и - карбоксильной группой другой образуется амидная связь, называемая пептидной, и выделяется вода. Согласно современным представлениям она является практичекси плоской (наблюдаются лишь небольшие отклонения от плоской системы до 5-10). Петидная связь на 10% короче обычной, простой, С-N и имеет характер «частично двойной» связи –С=N- из-за взаимодействия не поделенной пары электронов атома азота с -электронной системой карбонильной группы, что приводит к затрудненному вращению вокруг связи С-N.

Обычно, пептидная связь имеет транс-конфигурацию, т.е. является транспланарной, однако может существовать и в цис-форме (при большом размере заместителей у атома азота в N-алкилированных производных)

Таким образом пептидная цепь представляет собой плоские пептидные связи с подвижным (своего рода шарнирным) сочленением в точке, где находится ассиметричный углеродный атом. В каждом звене пептидной цепи возможны повороты вокруг двух простых связей, примыкающих к ассиметричному атому.

Если пептид содержит от двух до десяти остатков, такое соединение назыавют олигопептидом. Пептид с более чем десятью остатками называют полипептидом. Большинство пептидов имеет линейную цепочную структуру с двумя концевыми остатками (существуют циклические и разветвленные пептиды). Поскольку все амино- и карбоксильные группы аминокислот (за исключением концевых) участвуют в образовании пептидных связей, то на одном конце пептида находится свободная аминогруппа (N-конец), а на другом – свободная карбоксильная группа (С-конец).

1. Глутамат, доставляемый кровью в ткань мозга, превращается там в глутамин, который можно обнаружить в оттекающей от мозга крови. Каков смысл этого метаболического превращения?

2. В плазме крови содержатся все аминокислоты необходимые для синтеза

белков в организме, но в разных количествах. При этом концентрации двух

аминокислот, а именно аланина и глутамина намного выше, чем остальных. Объясните возможные причины высокого содержания этих двух аминокислот.

3.Какие из указанных аминокислот являются заменимыми? А) Аминоэтановая; Б) 2-Амино-3-метилбутановая; В) 2-Амино-3 (п-гидроксифенил)-пропановая; Г)2,6-Диаминогексановая; Д) 2-Амино-3-меркаптопропановая .

4.Какие из указанных аминокислот являются незаменимыми? А) Аминобутановая; Б) 2-Амино-3-меркаптопропановая; В) 2,6-Диаминогексановая; Г)2-Аминопропановая; Д) 2-Амино-3-фенилпропановая кислота.

5. Выведите молекулярную формулу моноаминокарбоновой кислоты, массовая доля азота в которой составляет 13,59%. (С2Н5-СН(NH2)-CООН).

6.Найдите массу соли, получающейся при пропускании избытка НВr через раствор, содержащий 60 г глицина.(124,8 грамма).

7. Аминокислоты количественно определяют по реакции с нингидрином, измеряя объём СО2, выделившийся в результате реакции.

А) рассчитайте число молей СО2, полученного в результате реакции нингидрина с 0,1 г фенилаланина; Б) найдите объём СО2, полученного в результате реакции с нингидрином 10-4 моль аминокислоты (t=25°C, P=985,5 гПа.(0,61 моль; 2,51 10-3).

8. Приведите примеры примеры аминокислот, у которых преобладают а) кислотные, б) основные свойства.

9. Если величина рНI какой-то аминокислоты равна 4,9, в какой форме будет находится эта аминокислота при следующих значениях рН: а)2,0; б)4,9; в) 8,5?

10.Напишите уравнения реакций образования дипептида из глицина и аланина. Назовите его.

11.Сколько различных трипептидов можно составить из ала, асп, гли, если

каждая аминокислота встречается один раз? Назовите один из них и определите его заряд в водном растворе.

12. Напишите аминокислотные последовательности всех трипептидов, которые можно построить из двух разных аминокислот А и В. (Всего 8).

13. Сколько полипептидов длиной в 100 аминокислотных остатков (это сравнительно небольшой белок) можно построить из всех стандартных аминокислот?

14.Выведите эмпирическую и молекулярную формулы пептида, если в ходе анализа было установлено, что содержание глицина в пептиде составляет 0,3 г, аланина – 0,18 г, фенилаланина – 0,33 г. Относительная молекулярная масса пептида равна примерно 1050. (Эмпирическая: гли2 – ала-фен; Молекулярная: гли6 – ала3 –фен3).

15.При частичном гидролизе некоторого пептида А, имеющего молекулярную массу 307 г/моль и содержащего 13,7% азота по массе получено два пептитда В и С. Образец пептида В массой 0,480г может при нагревании вступить в реакцию с 11,2мл 0,536 М раствора соляной кислоты. Образец пептида С с массой 0,708 г полностью реагирует при нагревании с 15,7 мл 2,1 %- раствора КОН (=1,02 г/мл). Установите возможную структурную формулу пептида А и назовите его. (ала-ала-фен).

16.При полном гидролизе 14,6 грамм природного дипептида раствором NaOH (w = 12%, = 1,2 г/см3) из раствора выделено 11,2 г соли, массовая доля натрия в которой равна 20,72%. Установите возможную структурную формулу исходного дипептида. (Возможны две формулы: ала-гли или гли-ала).

17. При кислотном гидролизе 33 грамм дипептида образовалось только одно вещество - хлороводородная соль одной из аминокислот. Масса этой соли равна 55,75 грамм. Установите строение дипептида.

18. При действии на дипептид азотной кислоты возникает жёлтое окрашивание. При гидролизе 3,12 грамм этого дипептида образовалась только одна аминокислота, масса которой равна 3,30 грамм. Установите строение дипептида. (гли-гли).

19. При частичном гидролизе некоторого пептида А, имеющего молекулярную массу 307 г/моль и содержащего 13,7% азота по массе получено два пептитда В и С. Образец пептида В массой 0,480г может при нагревании вступить в реакцию с 11,2мл 0,536 М раствора соляной кислоты. Образец пептида С с массой 0,708 г полностью реагирует при нагревании с 15,7 мл 2,1 %- раствора КОН (=1,02 г/мл). Установите возможную структурную формулу пептида А и назовите его. (ала-ала-фен).

20.Напишите структурную формулу одного из природных трипептидов, в молекуле которого на 4 атома кислорода приходится три атома серы.

21.При кислотном гиролизе 33 грамм дипептида образовалось только одно вещество-хлороводородная соль одной из аминокислот. Масса этой соли равна 55,75 грамм. Установите троение дипептида. (Гли-гли).

22.Какой заряд несёт молекула пептида в водном растворе: (Н2N)сер-тир-сер-мет-глу-гис-фен-арг-три-гли-лиз-про-вал (ОН)? Почему?

Аденокртикотропный гормон человека представляет собой полипептид со следующей аминокислотной последовательностью: Ser-Tyr-Ser-Met –Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly–Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg-Arg-Pro-Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala-Gly-Glu-Asp-Gln-Ser-Ala-Phe-Pro-Leu-Glu-Phe. Опредилите его заряд при рН=7.

23. Из приведённых ниже аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей: Асп, Асн, Глн, Глу, Сер, Вал, Лиз, Гли.

24. Дана полипептидная цепочка: иле-ала-гис-тре-тир- гли – про-фен-глу-ала-мет-цис-про- ала-фен-гис. Укажите на каких её участках будет нарушаться альфа- спиральная конфигурация.





57 вебинаров для учителей на разные темы
ПЕРЕЙТИ к бесплатному просмотру
(заказ свидетельства о просмотре - только до 11 декабря)


Автор
Дата добавления 03.10.2015
Раздел Биология
Подраздел Другие методич. материалы
Просмотров625
Номер материала ДВ-027473
Получить свидетельство о публикации
Похожие материалы

Включите уведомления прямо сейчас и мы сразу сообщим Вам о важных новостях. Не волнуйтесь, мы будем отправлять только самое главное.
Специальное предложение
Вверх