Методическая разработка урока по органической химии "Белки"

Ни один сосуд не вмещает больше

своего объема, кроме сосуда знаний,

он постоянно расширяется.

Тема урока «Белки как природные полимеры, структуры, свойства, биологические функции белков»

 Цель: познакомить учащихся с природными полимерами – белками; рассмотреть строение, классификацию, свойства, биологическую роль и области применения белков.

Тип урок: изучение нового материала с применением образовательных технологий: проблемного обучения (по Дж.Дьюи); перспективно-опережающего обучения; практико-ориентированного обучения; решения творческих задач; здоровьесберегающих технологий; с элементами ИКТ.

Основные понятия. Белки, гидролиз белков, структура белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная и четвертичная). Денатурация белков, цветные реакции на белок

Планируемые результаты обучения:

Предметные. Знать определение понятия «белки». Уметь характеризовать структуру молекул белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную. Знать физические и химические свойства свойства белков, их биологические функции. Иметь представления о преврщениях белков в организме, о химическом и микробиологическом синтезе белков.

Метапредметные. Уметь обобщать, устанавливать аналогии и делать выводы на основе сравнения. Уметь ясно, логично и точно излагать свою точку зрения, использовать адекватные языковые средства

Личностные. Формировать научное мировоззрение на основе представлений об общности принципов строения и функций белков у всех живых организмов. Развивать навыки взаимо- и самооценки.

Оборудование и реактивы: реактивы: раствор  куриного белка, растворы NaOH, CuS0₄, HN0₃; (CH₃COO)₂Pb; химическая посуда, спиртовка, держатели; презентация к уроку; компьютер; проектор; экран; учебник.

I.      Организация начала урока

·              Приветствие

·              Подготовка учащихся к работе

II.            Актуализация знаний:

       Экспресс-опрос:

1)    Какие соединения называют аминокислотами?

Ответ: Аминокислоты – это органические вещества, содержащие в своем составе аминогруппу –NH₂ и карбоксильную группу –COOH.

2)    Какие функциональные группы входят в состав аминокислот?

Ответ: Аминогруппа –NH₂ и карбоксильная группа –COOH

3)    Почему аминокислоты являются амфотерными соединениями?

Ответ: Потому что карбоксильная группа обладает кислотными свойствами, а аминогруппа проявляет основные свойства.

4)    Какие реакции называют реакциями поликонденсации?

Ответ: Поликонденсация – это процесс образования высокомолекулярных соединений из низкомолекулярных, который сопровождается выделением побочного вещества.

5)    Какие соединения называют пептидами?

Ответ:Пептиды— семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными связями —C(O)NH—.

6)    Какая группа атомов называется пептидной?

Ответ: Группа атомов —C(O)NH—.

          Органические соединения  составляют  в среднем 20-30% массы клетки живого организма. К ним относятся биологические полимеры – углеводы, нуклеиновые кислоты, белки, а также жиры и ряд небольших молекул – гормоны, пигменты, аминокислоты, простые сахара и т.д.

Часть из этих веществ вы уже изучили, с другими еще предстоит познакомиться. Изучению белков как форме существования жизни мы сегодня уделим особое внимание. Ни одно из веществ не выполняет столь специфических и разнообразных функций в организме и клетки как белок.

На этом уроке мы повторим и систематизируем уже изученный вами в начале года на уроках биологии материал о строении и функциях молекул белка, познакомимся с качественными реакциями на белки.

Эпиграфом урока будут слова Фридриха Энгельса «Жизнь – это способ существования белковых тел».(слайд №1)

III.                    Работа по теме урока

Среди органических веществ  клетки белки занимают первое место как по количеству, так и по значению.

1.Состав,  классификация белков.

Белки ( протеины) –высокомолекулярные вещества, молекулы которых построены из остатков  аминокислот, соединенных амидной или пептидной связью. Белки относятся к азотсодержащим соединениям.(слайд№2)

В организме человека встречаются 5 миллионов типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Такое разнообразие обеспечивается сочетанием всего лишь 20 разных аминокислот, составляющих несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций. Порядок их чередования может быть самым разнообразным; благодаря этому возможно существование огромного числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Напри­мер, из 20 остатков аминокислот теоретически можно составить около 2 • 10¹⁸ вариантов белковых молекул, различающихся порядком чере­дования аминокислот, а значит, и формой, и свойствами (слайд№3).

Белки  делятся на протеины, содержащие только остатки аминокислот, и протеоды, содержащие еще и небелковую часть ( липо-, хромо-, глико-, фосфопротеиды)                                        

Белки (по составу)

Протеины                                                           Протеиды

(простые)                                                            (сложные)

  макромолекулы состоят только                       кроме остатков ά- аминокислот                             из остатков  ά- аминокислот.                          содержат другие группы атомов.                                                                               

        2. Строение белков (слайд№4)

Что вы можете сказать о структуре белка, исходя из знаний биологии?

         Ответ: Молекулы белков представляют собой длинные полипептидные цепи, состоящие из остатков α-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Структуру этих гигантских молекул можно рассматривать на нескольких уровнях.

Последовательность  соединения аминокислотных остатков в полипеп­тидной цепи получила название пер­вичной структурой белка.  Углерод карбонильной группы, азот и связанные с ними четыре атома лежат в одной плоскости. 

Группа атомов –СО – NH - , с помощью которой связаны две ά- аминокислоты, называется пептидной связью.

·        На доске написаны формулы трех аминокислот. Используя их получите трипептид.

   H₂N-CH₂-COOH                C₆H₅-CH₂-CH –COOH               HO-CH₂-CH-COOH

                                                              |                                              |

                                                              NH₂                                                                  NH₂

Первичная структура белковой молекулы играет чрезвы­чайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена одного остат­ка аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина (содержащего 574 аминокислотные группы!) вызывает тяже­лейшее заболевание — анемию, приводящую к смертельному исходу.

Изучение последовательности аминокислот в белках используют для выяснения вопроса эволюции в новой области науки – химической палеогенетике. Молекула гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах, свиньи – в 10 местах, а гориллы – всего лишь в одном месте. Удачная замена аминокислотного остатка в белке, повышающая шансы на выживание вида, может произойти в среднем один раз за 10 миллионов лет.

·        Какую еще структуру, кроме первичной вы знаете?

Ответ: Вторичная структура белка

·        Что она представляет?

Ответ: (спираль)

В пространстве полипептид­ная цепь белка может располагаться двумя способами. Она может быть закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водо­родными связями между группами NH и СО различных участ­ков  цепи.  Такая  структура белка называется ά-спираль и наблюдается, к примеру, у ά-кератина (шерсть, волосы, рога, ногти).

Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серии), две полипептидных цепи мо­гут быть расположены параллельно и скрепляться между со­бой водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой. Это β-структура белка, характерная, например, для фиброина шелка.

         Таким образом, вторичная структура - это спираль, которая образуется в результате скручивания поли­пептидной цепи за счет водородных связей между группами СО и NH.

       Следующая структура белков  - это третичная. Что она из себя представляет?

Ответ: Третичная структура – способ расположения в пространстве α-спирали или β-структуры. Белковая молекула, свернутая в клубок – глобулу, сохраняет пространственную форму за счет дисульфидных мостиков –S-S-.

По характеру «упаковки» белко­вой молекулы различают глобуляр­ные, или шаровидные, и фибрил­лярные, или нитевидные, белки.                                                     

В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электро­статического и других взаимодействий образуют более сложные структуры.

            Четвертичная структура - способ совместной укладки нескольких глобул. Такая структура характерна не для всех белков, наиболее ярким примером может служить гемоглобин крови.

              3. Физические свойства белков.(слайд 5)                      

Физические свойства белков определяются тем, к какому классу они относятся. Молекулы фибриллярных белков вытя­нуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строитель­ный материал тканей: сухожилий, мускульных и покровных тканей. Такие белки в воде нерастворимы. Прочность белко­вых молекул просто поразительна! Человеческий волос проч­нее меди и может соперничать со специальными видами ста­ли. Пучок волос площадью 1 см² выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять гру­женый КамАЗ весом 20 т.

         Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их по­движности и, следовательно, растворимости. Поэтому глобу­лярные белки растворимы в воде либо растворах солей, кис­лот или оснований. Из-за большого размера молекул образую­щиеся растворы являются коллоидными

4. Химические свойства белков.(слайды 6-8)

Рассмотрим основные химические свойства белков и проведем ряд опытов.

1)  Важнейшим свойством является гидролиз белков при котором образуются аминокислоты. Гидролиз является реакцией обратной реакции поликонденсации.

2)  Денатурация белка – это изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой молекулы под влиянием внешних факторов.

Опыт 1: Раствор куриного белка нагревают над пламенем горелки до кипения. Наблюдается помутнение раствора. После охлаждения пробирки под струей проточной воды раствор остался мутным. Сделайте вывод.

Вывод: произошла денатурация белка под воздействием высокой температуры.

Вопрос: Процесс денатурации обратим?

Ответ:Нет, необратим, большинство белков сворачивается при температуре около 100⁰С и все живое гибнет в огне и кипятке.

Опыт 2: (учащиеся проводят самостоятельно)   К 10 мл раствора куриного белка        прилить 1-2 мл этилового спирта. Пробирку встряхнуть. Что наблюдаете? Запишите выводы.

     Ответ: Наблюдается помутнение раствора белка.

    Вывод: произошла денатурация белка под воздействием этилового спирта.

3) Качественные реакции на белки (цветные реакции белков)

а) Биуретовая реакция. Эта реакция определяет наличие пептидных связей в составе белков. Под воздействием свежеосажденного гидроксида меди белок окрашивается в красно-фиолетовый цвет.

       Опыт 3: В пробирку наливаем 2 мл раствора медного купороса, приливаем к нему 2 мл раствора гидроксида натрия и добавляем 2 мл раствора белка. Наблюдаем окрашивание раствора в фиолетовый цвет.

  б) Ксантопротеиновая реакция. Белки, содержащие остатки ароматических кислот изменяют окраску по действием концентрированной азотной кислоты. При действии на белки концентрированной азотной кислоты появляется ярко-желтое окрашивание.

       Опыт 4: В пробирку наливаем 2 мл раствора белка. Добавляем по каплям 5 мл концентрированного раствора азотной кислоты, при этом образуется белый осадок. Осторожно нагреваем пробирку. Наблюдается  изменение цвета осадка на желтый.

в) Осаждение белка солями тяжелых металлов.

Опыт 5: В две пробирки наливаем по 2 мл раствора белка и по каплям добавляем в одну пробирку раствор медного купороса, а в другую – раствор ацетата свинца. Наблюдается выпадение осадков.

Белок образует нерастворимые соединения с солями тяжелых металлов. Это свойство часто используют в медицине.

  г) Горение белков. Белки при сжигании образуют азот, углекислый газ, воду и некоторые другие вещества. Процесс горения сопровождается характерным запахом жженых перьев, обусловленным содержанием в белках серы.

        Опыт 6: В пламя  горелки вносятся кусочки перьев, шерсти, волос. При сравнении запахов наблюдается их идентичность.

5. Физкультминутка

1. И.п. - стоя или сидя, руки на поясе. 1 - правую руку вперед, левую вверх, 2 - переменить положения рук. Повторить 3-4 раза, затем расслабленно опустить вниз и потрясти кистями, голову наклонить вперед.

2.  И.п. - стоя или сидя, кисти тыльной стороной на поясе. 1-2 – свести локти вперед, голову наклонить вперед, 3-4 - локти назад, прогнуться. Повторить 6-8 раз, затем руки вниз и потрясти расслабленно.

6. Функции белков.(слайд 9)

·                Какие функции белков вы проходили на уроках биологии?

 Ответ:строительная (структурная) функция

            каталитическая (ферментативная) функция

            Двигательная функция

            Транспортная функция

           Защитная функция

           энергетическую функция

           Гормональная функция.

       Одна из важнейших — строительная (структурная) функция: белки участ­вуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.

Исключительно важное значение имеет каталитическая (ферментативная) роль белков. Все ферменты — вещества белковой природы, они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. Многие белки ускоряют химические реакции в сотни раз.

Двигательная функция живых организмов обеспечивается спе­циальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: образова­ние псевдоподий, мерцание ресничек и биение жгутиков у простей­ших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение ли­стьев у растений и др.

Транспортная функция белков заключается в присоединении хи­мических элементов (например, кислорода) или биологически актив­ных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела.

Защитная функция. При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах — лейкоци­тах — образуются особые белки — антитела. Они связывают и обез­вреживают несвойственные организму вещества (антигены).

                   Белки служат и одним из источников энергии в клетке, т. е. вы­полняют энергетическую функцию. При полном расщеплении 1 г бел­ка выделяется 17,6 кДж энергии.

IV.         Закрепление изученного материала

Закончите предложения (слайд 10):

Белки – это…

Белки имеют несколько структур- …..

Первичная структура белка представляет собой ……

Спираль – это …………структура белка.

Основные химические свойства белков -……

При полном гидролизе белков образуются молекулы ….

Денатурация белка – это……

Основные биологические функции белков – это строительная, двигательная, …. ……

V.   Рефлексия.

Закончите предложения:

было интересно узнать, что…

меня удивило…

мне захотелось…..

VI.         Подведение итогов урока

Итак, белки – обязательная составная часть всех живых клеток – играют исключительно важную роль  в живой прирде, являясь главным, наиболее ценным, незаменимым компонентом пищи. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движения, развитие иммунных реакций, необходимых для функционирования всех органов и  систем органов,  следовательно, понятие «жизнь» и «белок» неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос « Что такое жизнь?», надо знать, что такое белок. Чем больше мы узнаем, тем глубже проникаем в понятие «жизнь». Насколько многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика жизнь. Подтверждением служат слова Гёте: « Я всегда говорил и не устаю повторять, что мир бы не мог существовать, если бы был  так просто устроен…»

VII.     Домашнее задание        §11.2,   выполнить задание:

Напишите структурные формулы всех возможных трипептидов, составленных из любой воз­можной комбинации остатков двух аминокислот: фенилаланина и глицина.  (8 изомеров).

Краткое описание документа:

Методическая разработка к открытому уроку по органической химии по теме "Белки. Строение, классификация, свойства" составлена с учетом требований ФГОС. Белки рассматриваются как природные полимеры в тесной взаимосвязи со знаниями из биологии. Подробно разобраны структуры белков, их химические свойства, биологические функции.