Презентация на тему: «Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов»

• 1 слайд

  
  
  Презентация преподавателя
  химии ГБПОУ «КМТ» Залиевой Н.М
  
  
  Ферменты.
  Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов.
  

• 2 слайд

  
  
  ФЕРМЕНТЫ
  (от лат. fermentum — брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.
  
  Наука о ферментах называется энзимологией.
  

• 3 слайд

  
  
  Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.
  История изучения
  

• 4 слайд

  
  
  В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей.
  История изучения
  

• 5 слайд

  
  
  Юстас Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.
  Луи Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью.
  История изучения
  В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения.
  

• 6 слайд

  
  
  
  
  История изучения
  Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Эдуардом Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. В 1907 г. Бухнеру была присуждена Нобелевская премия по химии «за проведенную им научно-исследовательскую работу по биологической химии и открытие внеклеточной ферментации». 
  В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.
  

• 7 слайд

  
  
  Впервые ферменты выделили в кристалитической форме в 1926 году Джеймс Бетчеллер Самнер и Джон Говард Нортроп.
  В 1946 году им была присуждена Нобелевская премия.
  История изучения
  Джеймс Бетчеллер Самнер
  Джон Говард Нортроп.
  

• 8 слайд

  
  
  В 1961 году предложена комиссией международного биохимического союза систематическая номенклатура ферментов. Ферменты подразделили на 6 групп в соответствии с типом реакции, которую они катализируют.
  Рабочее название складывалось из названия субстрата, типа каталитической реакции и окончания –аза.
  Пример: лактан+дегидрогенизация+аза=лактатдегидрогеназа
  Известным ферментам оставлены прежние названия пепсин ,трипсин.
  Классификация ферментов
  

• 9 слайд

  
  
  
  
  Классификация ферментов
  

• 10 слайд

  
  
  Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.).
  
  Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.
  Получение ферментов.
  

• 11 слайд

  Строение ферментов
  Ферменты
  Простые -
  протеины 
  Сложные -
  протеиды
  небелковая часть или простетическая группа - кофермент
  Белковая часть носит название – апофермент
  Белковая часть носит название – апофермент
  

• 12 слайд

  Строение ферментов
  Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В1), ФМН – из рибофлавина (В2), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В3), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы.
  
  Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.
   
  
  

• 13 слайд

  Ферменты имеют 2 центра:
  Активный центр и Аллостерический центр.
  Строение ферментов
  Активный центр (АЦФ) – это относительно небольшой участок, расположенный на поверхности молекулы фермента, который непосредственно участвует в катализе.
  Состоит из уникального сочетания аминокислотных остатков, обеспечивает связь с субстратом и его дальнейшее превращение.
  
  В АЦФ различают:
  Субстратсвязывающий центр – участок, который отвечает за комплиментарное связывание субстрата и образование фермент – субстратного комплекса.
  Каталитический центр – непосредственно участвуют в химические реакции с субстратом.
  

• 14 слайд

  Аллостерический центр - комбинация аминокислотных остатков на поверхности фермента, с которым связываются низкомолекулярные соединения (эффекторы), молекулы которых отличаются от субстратов.
  
  Присоединение эффектора изменяет третичную структуру и соответственно и конфигурацию АЦФ, вызывая тем самым снижение (ингибиторы) или повышение (активаторы) активности.
  
  Ферменты, которые подвергались воздействию эффекторов называются аллостерическими.
  Строение ферментов
  

• 15 слайд

  Строение ферментов
  Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат
  

• 16 слайд

  Субстрат- вещество
  на которое действует
  фермент
  Фермент и субстрат должны подходить
  друг к другу «как ключ к замку»
  Принцип действия ферментов
  

• 17 слайд

  Образование комплекса фермент - субстрат
  

• 18 слайд

  
  
  
  
  Акт катализа складывается из трех последовательных этапов.
   
  1.      Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр.
   
  2.      Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты.
   
  3.      В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается).
   
  Виды каталитических реакций:
   
  А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б
  А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е
  АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е,  
  где Е - энзим, А и Б - субстраты, либо продукты реакции.
  Механизм действия ферментов
  

• 19 слайд

  
  
  Механизм действия ферментов
  

• 20 слайд

  Ферменты обладают свойствами белков, но имеют и особенности:
  
  1. Зависимость от РН
  2. Зависимость от температуры
  3. Высокая специфичность действия
  4. Способностью к регуляции – т.е. могут подвергаться влиянию активаторов или ингибиторов
  Ферменты или энзимы обозначают буквой Е
  

• 21 слайд

  
  
  Оптимум рН для большинства энзимов 6,0-8,0. Это значение рН при котором фермент проявляет максимальную активность.
  Ионы водорода могут изменять степень ионизации субстрата, продукта и фермента.
  Оптимум температуры для большинства энзимов 38-40С, при 41-42С происходит тепловая денатурация.
  При повышение t на 10С, скорость ферментативной реакции увеличивается в 2 раза.
  1. Зависимость от рН
  2. Зависимость от температуры
  Свойства ферментов
  

• 22 слайд

  Специфичность действия определяется структурой активного центра фермента и заключается в том, что каждый фермент катализирует превращение одного субстрата или группы субстратов, сходных по своей структуре.
  
  3. Высокая специфичность действия
  Свойства ферментов
  

• 23 слайд

  Свойства ферментов
  Различают несколько видов специфичности.
  Стереохимическая субстратная специфичность - фермент катализирует превращение только одного стереоизомера субстрата. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение молекулы воды к кратной связи фумаровой кислоты, но не к ее стереоизомеру - малеиновой кислоте.
  Абсолютная субстратная специфичность - фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, уреаза катализирует гидролиз только мочевины.
  Групповая субстратная специфичность - фермент катализирует превращение группы субстратов сходной химической структуры. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью.
  

• 24 слайд

  Свойства ферментов
  4. Способностью к регуляции
  Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов - Сl-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других - способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.
  

• 25 слайд

  
  
  Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны.
  

• 26 слайд

  
  
  
  
  Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и специальные ферменты.
  Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона. Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют органоспецифическими: аргиназа и урокиназа - печень, кислая фосфатаза- простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии патологий в данных органах.
   
  В клетке отдельные ферменты распределены по всей цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма. 
   
  Многие ферменты образуются в клетках и секретируются в анатомические полости в неактивном состоянии - это проферменты.
  Существуют также изоферменты - ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию.
  
  Распределение ферментов в организме
  

• 27 слайд

  
  
  
  
  Ферменты получили широкое применение в легкой, пищевой и химической промышленности, а также в медицинской практике.
  В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей.
  В животноводстве ферменты используют при приготовлении кормов.
  Ферменты используют при изготовлении фотоматериалов.
  Ферменты используют при обработке овса и конопли.
  Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной промышленности.
  Ферменты входят в состав стиральных порошков, зубных паст.
  В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме.
  Применение ферментов
  

• 28 слайд

  
  
  Тесты «Ферменты»
  1.  Ферменты являются:
  А) регуляторами;
  Б) катализаторами;
  В) активаторами субстратов;
  Г) переносчиками веществ через мембрану;
  Д) медиаторами нервного импульса.
  
  2.  Ферменты могут состоять только из:
  А) белка;
  Б) белка и небелковой части;
  В) нуклеотидов;
  Г) низкомолекулярных азотсодержащих органических веществ;
  Д) липидов и углеводов.
  
  3.  Кофермент – это:
  А) легкоотделяющаяся белковая часть сложного фермента;
  Б) неотделяющаяся небелковая часть сложного фермента;
  В) белковая часть сложного фермента;
  Г) небелковая часть простого фермента;
  Д) непрочносвязанная небелковая часть сложного фермента.
  Закрепление нового материала
  

• 29 слайд

  
  
  
  
  4.Простетическая группа – это:
  А) белковая часть сложного фермента;
  Б) стабилизатор структуры фермента;
  В) активатор сложного фермента;
  Г) прочносвязанная с ферментом небелковая часть;
  Д) часть фермента, образующая каталитический центр.
  
  5. Как называется небелковая часть сложного фермента, отвечающая за катализ?
  А) Кофермент;
  Б) Апофермент.
  
  6.  К какому классу относятся ферменты, катализирующие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую?
  А) Гидролазы;            
  Б)  Трансферазы;
  В) Оксидоредуктазы;  
  Г)  Изомеразы.
  
  
  

• 30 слайд

  
  
  
  
  7. Как называется центр фермента, в котором происходит присоединение субстрата?
  А) Каталитический;
  Б)  аллостерический;
  В) субстратный;  
  Г)  активный.
  8. Ферменты, катализирующие расщепление химических связей без присоединения воды, относятся к классу:
  А)  трансфераз;
  Б)  лигаз;
  В) лиаз;  
  Г) гидролаз;
  Д) изомераз.
  9. Согласно классификации ферменты подразделяют на:
  А) 5 групп;
  Б) подгруппы;
  В) 6 групп;
  Г) подклассы.                                                                                    
  10. Как называется центр фермента, отвечающий за катализ?
  А) Каталитический;    
  Б)  Аллостерический;
  В) Субстратный;    
  Г)  Активный.
  
  
  

• 31 слайд

  
  
  Домашнее задание
  1.Творческое задание: подготовить презентацию.
  2. Реферат по теме «Области применения ферментов»